Comprendere la velocità delle reazioni enzimatiche e i meccanismi di catalisi

Definizione di velocità enzimatica

Cos'è la velocità di una reazione enzimatica? Quando si osserva il decremento di substrato nel tempo si osserva concomitantemente l'aumento di prodotto: la velocità della reazione è quindi data dalla variazione di substrato (con segno negativo) o di prodotto (con segno positivo) nel tempo. Si può arrivare anche ad un punto in cui il substrato non è più consumato, in cui cioè l'enzima o non altera l'equilibrio, o è stato inibito, un processo che può essere causato dal prodotto stesso della reazione che l’enzima ha catalizzato.

Tipi di velocità di reazione

Si può distinguere tra velocità media (presa sul tempo totale della reazione), istantanea (la velocità in un punto particolare della reazione) ed iniziale (la fase fase nella quale la formazione di prodotto è lineare). Il legame tra enzima e substrato abbassa l’energia di attivazione della reazione spezzettando la reazione in più passaggi, dividendo quindi una reazione che ha un unico grande picco in tanti stadi ad energia di attivazione minore, che contribuiscono ad abbassare globalmente l'energia di attivazione.

Teorie del meccanismo di catalisi

Ci sono due teorie sul meccanismo della catalisi:

• chiave serratura: l'enzima riconosce il substrato per complementarità del sito attivo rispetto al substrato

• adattamento indotto: l'enzima ha delle somiglianze col substrato, ma è solo quando questo si lega al complesso che l’enzima subisce una modifica conformazionale che lo porta in uno stato cataliticamente attivo. Quando un substrato si lega al sito attivo lo fa generalmente con interazioni deboli.