Variazioni cui va incontro l'emoglobina quando si ossigena

Variazioni cui va incontro l'emoglobina quando si ossigena

Nell’emoglobina vi sono forti interazioni tra alfa1-beta1 e tra alfa2-beta2, ed esistono anche delle interazioni tra alfa1-beta2 e tra alfa2-beta1. Queste ultime interazioni sono di tipo debole, si tratta di interazioni idrofobiche, legami a idrogeno e scambi ionici tra amminoacidi di carica opposta e complessivamente questi legami deboli vengono chiamati ponti salini. Quando tra queste interfacce sono presenti ponti salini l’emoglobina si trova nella sua forma tesa (non ossigenata) caratterizzata da un assetto molecolare rigido.

Processo che porta alla rottura dei ponti salini

Durante il processo di ossigenazione avvengono delle transizioni strutturali che portano alla rottura dei ponti salini. Questa rottura fa passare l’emoglobina dalla forma tesa alla forma rilassata. Guardando la figura può sembrare strano che la forma tesa abbia un solco maggiore al centro mentre la forma rilassata è un po’più compatta: il motivo è dato dal fatto che la forma tesa è stabilizzata dai ponti salini e lega anche una molecola molto importante che agisce da inibitore allosterico dell’emoglobina, e questo fa allargare le subunità beta.

L'emoglobina, breve ripasso

L'emoglobina è una proteina allosterica e dotata di cooperatività in senso positivo. La forma tesa ha questo assetto perché a livello delle subunità beta si andrà a legare un importantissimo regolatore allosterico. Lo stato rilassato è quello in cui i ponti salini tra le sub-unita sono rotti, questa modifica favorisce il legame con ossigeno e quindi fa transitare l'emoglobina da forma tesa a forma rilassata. Quest'ultima è una configurazione in cui l'inibitore allosterico non è più presente.

Funzioni dell’emoglobina

Le funzioni principali sono il trasporto dell'ossigeno dai polmoni ai tessuti, il rasporto di anidride carbonica dai tessuti ai polmoni, dove viene eliminata, la funzione tampone, svolta in minima parte, in quanto si può protonare.
L’emoglobina è una proteina allosterica cioè ha un sito allosterico di legame per un effettoreche condiziona il legame con l’ossigeno. Abbiamo definito l'allosterismo come quella proprietà per la quale una proteina il cui legame con un ligando in un sito allosterico, quindi diverso da quello che lega l'ossigeno, modifica la struttura e la proprietà della proteina stessa. Quindi qui deve entrare in gioco un effettore. La cooperatività prevede necessariamente che la proteina abbia almeno una struttura quaternaria, quindi almeno 2 subunità, l'emoglobina ne ha 4. La cooperatività significa che ci deve essere un interazione tra le subunità.

Modello di ossigenazione

Il modello di ossigenazione da seguire è formato dal modello sequenziale cioè quando si ossigenano le subunità a in modo cooperativo. L'ossigenazione della seconda subunità determina una modificazione complessiva della struttura
quaternaria che fa espellere improvvisamente il 2,3bpg. Questo significa che da questo momento in poi non è più possibile seguire il modello sequenziale di Koshland, bisogna seguire il modello concertato di Monod.
L'espulsione del 2,3bpg cambia improvvisamente l'assetto quaternario della proteina, e determina un repentino passaggio da stato teso a stato rilassato.
Ci sono dei testi che dicono che l'emoglobina non segua ne l'uno nell'altro modello, invece la professoressa ritiene, come altri autori, che li possa seguire tutti e due in 2 momenti diversi.