Concetti Chiave
- Le proteine sono macromolecole formate da amminoacidi e si suddividono in sette categorie funzionali, tra cui strutturali, contrattili e enzimi.
- Ogni amminoacido presenta una struttura unica composta da un gruppo amminico, un gruppo carbossilico e un gruppo R variabile che ne determina le proprietà.
- Le proteine assumono forme tridimensionali specifiche, essenziali per la loro funzione, e possono essere globulari o fibrose.
- La denaturazione altera la forma delle proteine, compromettendo la loro funzione, e si distingue in quattro livelli strutturali: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.
- Il legame peptidico tra amminoacidi si forma tramite condensazione, mentre l'idrolisi è necessaria per rompere polipeptidi in amminoacidi singoli.
Importanza delle proteine
Proteine: macromolecole di amminoacidi con strutture complesse e molto differenti tra loro.
Sono molto importanti e si dividono in 7 categorie funzionali:
1. strutturali (formano i tendini e i legamenti)
2. contrattili (astina-miosina, movimento muscoli)
3. riserva (riserva di amminoacidi)
4.difesa (anticorpi)
5.trasporto (emoglobina)
6.regolatrici
7.enzimi(hanno funzione di catalizzatore chimico, ovvero è un agente che modifica la velocità di una reazione chimica)
Struttura degli amminoacidi
Come già detto hanno struttura e funzioni molti differenti anche a causa della diversa disposizione del gruppo di amminoacidi. Gli amminoacidi sono formati da un gruppo amminico e da uno carbossilico legati tra loro covalentemente con un atomo d i carbonio centrale detto alfa. In più c’è un gruppo R ovvero una regione variabile che determina le proprietà specifiche di ciascuno dei 20 amminoacidi delle proteine. La più semplice proteina è la Glicina (il gruppo R è formato da un atomo di H). gli amminoacidi possono essere idrofobici (quando il gruppo R è apolare, tipo nella leucina) oppure idrofilo (gruppo R polare, come nella serina dove nel gruppo R c’è anche un gruppo ossidrilico) gli amminoacidi polari servono per la solubilità delle proteine in acqua.
Legami e reazioni chimiche
Nelle cellule gli amminoacidi si legano tra di loro grazie alla condensazione: il gruppo carbossilico di un amminoacido si lega al più vicino gruppo amminico di un altro amminoacido (C+N) e viene espulsa H2O. il legame che li lega è quello covalente che viene detto peptidico, il prodotto finale della reazione viene detto bipeptide (in presenza di 2 amminoacidi) o polipeptidico (in presenza di più amminoacidi). Per dividere un polipeptide bisogna aggiungere l’acqua, attraverso un processo di idrolisi. Nei polipeptidi sono presenti poche unità o migliaia di unità di monomeri. La sequenza particolare di amminoacidi da una particolare conformazione tridimensionale.
Conformazione e funzione delle proteine
Le proteine presentano una o più catene polipeptidiche ripiegate secondo una particolare configurazione, la forme è più o meno sferica e per questa viene detta globulare. Per esempio: il lisozima è formato da una lunga catena polipeptica, formata da spirali e ripiegamenti del nastro polipeptidico, che conferisce uno specifico aspetto tridimensionale e una funzione ben specifica. Quasi tutte le proteine possono legarsi ad altre molecole a seconda della loro funzione.
Denaturazione e livelli strutturali
Denaturazione: processo in cui le catene polipeptiche si svolgono, perdendo la forma caratteristica e in seguito la loro funzione. La forma specifica che determina la funzione proteica comprende 4 livelli di conformazione (livelli strutturali):
1. struttura primaria: data dalla particolare sequenza di amminoacidi. Per svolgere la funzione specifica deve esserci un esatto corredo di amminoacidi secondo un ordine ben preciso. Il minimo cambiamento influenza a struttura complessiva è l’azione.
2. struttura secondaria: determinata da legami idrogeno disposti ad intervalli regolari lungo la catena polipeptidica.ogni legame idrogeno unisce un –N –H di un amminoacido con un gruppo –C=O di un altro amminoacido dando vita alle se uniscono a spirale o ai foglietti ripiegati dovuti a particolari tipi di ripiegamento.
3. struttura terziaria :riferita all’aspetto generale e tridimensionale di un polipeptide, ne determina la forma complessiva
4. struttura quaternaria: le proteine possono presentare da 2 a più catene polipeptiche chiamate subunità. La interazione di queste subunità formano la struttura quaternaria che, quindi, non è presente in tutte le proteine. Molte proteine hanno subunità differenti tra di loro.
Domande da interrogazione
- Quali sono le principali categorie funzionali delle proteine?
- Come sono strutturati gli amminoacidi?
- Qual è il processo di formazione dei legami peptidici tra amminoacidi?
- Cosa determina la conformazione e la funzione delle proteine?
- Che cos'è la denaturazione delle proteine?
Le proteine si dividono in sette categorie funzionali: strutturali, contrattili, di riserva, di difesa, di trasporto, regolatrici ed enzimi, ognuna con un ruolo specifico nel corpo.
Gli amminoacidi sono composti da un gruppo amminico, un gruppo carbossilico e un gruppo R variabile che determina le loro proprietà specifiche. Possono essere idrofobici o idrofili a seconda della natura del gruppo R.
Gli amminoacidi si legano tramite condensazione, formando legami covalenti peptidici e producendo bipeptidi o polipeptidi, mentre l'idrolisi è necessaria per romperli.
La conformazione delle proteine è influenzata dalla sequenza di amminoacidi e dai legami che si formano, dando origine a strutture primarie, secondarie, terziarie e quaternarie, che sono essenziali per la loro funzione.
La denaturazione è il processo in cui le catene polipeptidiche si svolgono, perdendo la loro forma e quindi la loro funzione, influenzata dai livelli strutturali delle proteine.
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