Concetti Chiave
- Il p50 delle ultime molecole legate all'emoglobina è di 0.3 Torr, mostrando una differenza di affinità di circa 100 volte rispetto alle prime molecole.
- La cooperatività dell'emoglobina implica che i primi ligandi si legano con maggiore difficoltà, facilitando successivamente il legame delle altre molecole.
- Il legame della prima molecola induce alterazioni conformazionali che favoriscono il legame delle molecole di ossigeno alle altre subunità.
- Le alterazioni conformazionali si trasferiscono alle subunità legate, favorendo il legame successivo.
- La cooperatività è mediata meccanicamente attraverso movimenti proteici, non per contatto diretto dei gruppi eme.
Valutazione della p50 delle molecole
Se vogliamo invece valutare invece la p50 delle ultime molecole che si legano all'emoglobina dobbiamo ricavare l'asintoto superiore, allungando l'ultima parte della curva, individuando così un p50 di 0.3 Torr: tra le prime molecole e le ultime che si legano c'è quindi una differenza di p50 di circa 100 volte, l'affinità delle prime che si legano è inferiore di circa 100 volte rispetto a quella delle ultime, e questo è quello che si intende per cooperatività.
Fenomeno della cooperatività
Si può quindi dire che data una molecola con 4 subunità, quello che succede nel fenomeno della cooperatività è che i primi ligandi che si legano hanno una maggiore difficoltà a legarsi alla molecola, ma una volta che si sono legati è come se aprissero la strada al successivo legame di altre molecole; ci si può immaginare che il legame della prima molecola determini alterazioni conformazionali che favoriscono il legame delle altre molecole di ossigeno con le altre subunità. Una volta che una subunità subisce un'alterazione conformazione dovuta al legame col ligando questa trasformazione necessariamente si trasferirà alla subunità a lui legata. La cooperatività non è trasmessa per contatto diretto dei gruppi eme (distanti 25-37 Å l'uno dall'altro), ma per via meccanica tramite i movimenti delle proteine, grazie alle alterazioni conformazionali delle molecole della proteina.