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Proteine e anticorpi


Struttura e funzioni delle proteine

La corretta struttura nello spazio di una proteina è fondamentale e indispensabile per le funzioni che questa proteina deve svolgere. Noi sappiamo che gli amminoacidi sono i monomeri costituenti delle proteine e che gli amminoacidi sono in tutto 21. La catena laterale di un amminoacido determina le possibili strutture molecolari che questa proteina può assumere e, in generale, la corretta struttura nello spazio (folding) della proteina è indispensabile per il corretto svolgimento delle sue funzioni.

Proteine di trasporto


L’emoglobina è un esempio di proteina di trasporto che presenta una struttura quaternaria. Solo le proteine multimeriche, cioè quelle formate da più subunità, assumono una struttura quaternaria: infatti, l’interazione di queste subunità, ciascuna caratterizzata dalla propria struttura terziaria, crea una molecola funzionante che presenta una struttura quaternaria. La funzione dell’emoglobina è fondamentale: la sua funzione è quella di legare e trasportare l’ossigeno in corrispondenza di quelli che si chiamano gruppi eme, che a loro volta funzionano solo se il gruppo eme è in grado di legare atomi di ferro. La disposizione nello spazio delle quattro subunità e il modo in cui si assemblano è indispensabile affinché il gruppo eme si possa legarsi correttamente all’ossigeno. Anche in questo caso, un’alterazione strutturale dell’emoglobina determina una sua ridotta o annullata capacità di legare l’ossigeno. Ad esempio, le emoglobinopatie sono legate a mutazioni che determinano un’alterata struttura amminoacidica e una minore capacità di legare l’ossigeno.

Anticorpi


Anche gli anticorpi sono delle catene polipeptidiche. L’interazione antigene-anticorpo è essenzialmente dovuta alla specifica struttura dell’anticorpo, in particolare a quelli che sono i suoi due domini di legame, cioè quelle regioni che hanno una struttura che è collegata a una specifica funzione di legame. Questo legame avviene sempre con uno specifico antigene.
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