Fotosintesi : processo metabolico che consente di catturare l’energia luminosa del Sole e utilizzarla per convertire acqua e diossido di carbonio in zuccheri e ossigeno. Si svolge all’interno dei cloroplasti.

Enzimi = particolari proteine che accelerano le reazioni chimiche agendo però in modo selettivo. Hanno un’azione specifica perché i loro siti attivi riconoscono solo le molecole del substrato al quale si legano.
Sito attivo = una specie di tasca sulla superficie dell’enzima e formata da un limitato numero di amminoacidi.
Substrato = reagente specifico sul quale agisce un enzima.

Energia di attivazione = quantità di energia necessaria per spingere i reagenti al di la della barriera energetica che porta ai prodotti.

L’azione catalitica di un enzima è un processo ciclico in cui l’enzima non viene consumato.
1 sito attivo vuoto -> 2 il substrato si lega al sito attivo. Il sito attivo cambia forma per avvolgere meglio il substrato.

La parte restante della proteina serve a mantenere la forma del sito attivo. -> 3 i legami modificati reagiscono con l’acqua e il substrato viene scisso per idrolisi -> 4 l’enzima si separa dai prodotti e rimane inalterato

Le attività degli enzimi possono essere influenzate da fattori come :
- Temperatura : influisce sul movimento delle molecole; temperature alte alterano la struttura tridimensionale
- Concentrazione di Sali e pH : se si supera il livello ottimale del pH ( 6 e 8) l’azione dell’enzima può essere compromessa.

Cofattori : molecole non proteiche alle quali si abbinano molti enzimi per svolgere l’azione catalitica; alcuni sono di natura inorganica, altri sono molecole organiche dette coenzimi.

Inibitore : sostanza chimica che interferisce con l’attività di un enzima. Le cellule lo utilizzano per regolare il proprio metabolismo.

- Inibitori competitivi : riducono la produttività dell’enzima impedendo alle molecole del substrato di entrare ne sito attivo. Questa inibizione può essere superata aumentando le molecole del substrato, aumenta così la possibilità che una di esse si trovi vicino al sito attivo.

- Inibitori non competitivi : non interagiscono con il sito attivo, ma si legano ad altre regioni dell’enzima, ne modificano la forma così da non farlo combaciare con il substrato.

Se una cellula produce una eccessiva quantità di prodotto, questo si può comportare da inibitore di uno degli enzimi coinvolti creando un feedback negativo.

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