Il complesso processo di maturazione delle proteine e l'esempio dell'insulina

Il ruolo dei chaperoni

La maggior parte delle proteine richiedono un aiuto nel ripiegamento, apportato dai chaperoni durante la sintesi, dalle chaperonine dopo la fine di quest'ultima. Prima di arrivare a una proteina funzionante e attiva però oltre a un corretto ripiegamento nella maggior parte dei casi ci devono essere delle modificazioni post traduzionali:

• proteolisi: il prodotto di traduzione non è la proteina finale, ma un precursore inattivo che deve essere poi processato per essere attivato, spesso con la rimozione di una sezione (taglio proteolitico)

• glicosilazione: aggiunta di zuccheri, avviene nel RER, tipica delle proteine secrete o di quelle di membrana

• fosforilazione: spesso significa attivazione di una proteina silente che diventa attiva con la fosforilazione da parte di una chinasi aspecifica, che aggiunge dei gruppi fosfato alle catene laterali di certi amminoacidi

Esempio dell'insulina

Esempio:

• insulina: prodotta dalle cellule β del pancreas sotto forma di pre-pro-insulina, che ha il peptide segnale (deve essere secreta) che viene rimosso a formare la pro-insulina; c'è poi un altra porzione che si ripiega su se stessa ad assumere una struttura terziaria mediata dalla formazione di 3 ponti disolfuro; dopo la creazione di questi tre legami avviene la proteolisi, la rimozione di tutta una lunga parte, il peptide C, che non sarà presente nell'insulina matura.