Kanakin di Kanakin
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Esistono moltissime piccole molecole che possono ridurre la velocità di una reazione controllata da un enzima: si tratta dei cosiddetti inibitori degli enzimi. L'inibizione può essere reversibile o irreversibile.

INIBIZIONE REVERSIBILE

L'inibitore può essere facilmente rimosso dall'enzima in determinate condizioni. Un'inibizione reversibile, a sua volta, può essere competitiva o non competitiva:
a) Inibizione competitiva reversibile: in questo caso, un composto strutturalmente simile al substrato normale si associa col sito attivo dell'enzima, ma è incapace di reagire con lo stesso. Rimanendo tuttavia sul posto, esso impedisce ogni tipo di accesso di qualsiasi molecola di substrato. Quando il substrato normale e l'inibitore competono per guadagnarsi il posto nel sito attivo, si origina la cosiddetta inibizione competitiva. Si tratta tuttavia di un'inibizione reversibile perché, se la concentrazione del substrato aumenta, la velocità di reazione crescerà proporzionalmente.

La conoscenza dell'inibizione competitiva è stata molto utile nella chemioterapia. Le sostanze chimiche sono, infatti, utilizzate per distruggere i microrganismi infettivi senza danneggiare i tessuti dell'ospite. Durante la Seconda Guerra mondiale i sulfamidici, sostanze chimiche derivate dalla sulfanilamide, sono stati usati largamente per impedire il diffondersi di infezioni batteriche. I sulfamidici sono simili nella struttura al paraminobenzoato (PAB), una sostanza essenziale per la crescita di molti batteri patogeni.
I batteri hanno bisogno del PAB per la produzione dell'acido folico, importante cofattore enzimatico: i sulfamidici agiscono interferendo proprio nella sintesi dell'acido folico dal PAB. Le cellule animali sono insensibili ai sulfamidici. anche se, per alcune reazioni, hanno bisogno di acido folico, utilizzandolo già preformato e non possiedono le vie metaboliche necessarie a fabbricarlo.
b) Inibizione reversibile non competitiva: questo tipo di inibitore non ha una somiglianza strutturale reale con il substrato e forma un complesso enzima-inibitore sull'enzima, in un punto diverso da quello del suo sito attivo. L'inibizione reversibile non competitiva ha l'effetto di alterare la struttura globulare dell'enzima in modo che la catalisi non può aver luogo, anche se il substrato reale riesce a legarsi con l'enzima.
Per esempio, il cianuro si combina con gli ioni metallici (agendo come gruppo prostetico) di alcuni enzimi e inibisce la loro attività. La velocità di reazione continuerà a diminuire proporzionalmente all'aumento della concentrazione dell'inibitore. Al raggiungimento del punto di saturazione dell'inibitore, la velocità di reazione sarà quasi nulla.

INIBIZIONE IRREVERSIBILE

I reagenti chimici come gli ioni metallici di mercurio (Hg2+) , argento (Ag+) e arsenico (As ), o l'acido iodoacetico, inibiscono completamente alcuni enzimi, anche se presenti in bassissima concentrazione. Essi, infatti, si combinano permanentemente con i gruppi sulfìdrile (-SH) e fanno precipitare la proteina della molecola enzimatica.
I gas nervini impiegati per rendere inabili i combattenti nelle guerre moderne formano un complesso enzima-substrato con l'amminoacido serina al sito attivo dell'enzima acetilcolinesterasi. Questo enzima disattiva la sostanza chimica trasmettitrice, l'acetilcolina che, tra le altre, svolge la funzione di assecondare il passaggio di un impulso nervoso da una cellula nervosa, o neurone, all'altra, attraverso la sinapsi di collegamento.
Dopo la trasmissione dell'impulso, l'acetilcolinesterasi svolge la sua funzione per disattivare quasi immediatamente l'acetilcolina, così il neurone è pronto a trasmettere un altro impulso. Se l'acetilcolinesterasi è inibita, l'acetilcolina si accumula e gli impulsi nervosi si propagano continuamente, causando una contrazione muscolare prolungata. Il risultato finale è la paralisi o la morte. Alcuni insetticidi oggi comunemente usati (come il parathon) hanno un effetto similare sugli insetti.

ENZIMI ALLOSTERICI

L'attività di questi enzimi è regolata da composti che non sono il loro substrato e che si legano all'enzima in siti specifici e lontani dal sito attivo, modificando l'attività enzimatica mediante un cambiamento reversibile indotto nella struttura del sito attivo dell'enzima. I composti di questo natura sono detti effettori allosterici e possono accelerare (attivatori allosterici) e oppure rallentare (inibitori allosterici) il ritmo di reazione di un enzima allosterico, aumentando o diminuendo l'affinitá dell'enzima col suo substrato.

INIBIZIONE DEL PRODOTTO FINALE O INIBIZIONE A FEEDBACK NEGATIVO

Quando il prodotto finale di un corso metabolico comincia ad accumularsi, può a sua volta fungere da inibitore allosterico sull'enzima che controlla la prima tappa della via metabolica. L'affinità dell'enzima con il proprio substrato ne risulta quindi diminuita e la successiva formazione di prodotto finale impedita o comunque ridotta.

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