Concetti Chiave
- L'inibizione irreversibile forma un legame covalente tra enzima e inibitore, impedendo la separazione.
- L'acetilcolina viene scomposta da acetilcolina esterasi, essenziale per interrompere la sinapsi.
- I gas nervini, come il DIPF, possono legarsi irreversibilmente all'acetilcolina esterasi.
- Nell'inibizione competitiva, substrato e inibitore competono per lo stesso sito attivo sull'enzima.
- L'inibizione competitiva sposta la curva di Michealis-Menten a destra, aumentando la Km.
Indice
Inibizione irreversibile degli enzimi
Gli enzimi possono essere inibiti. Nel caso dell’inibizione irreversibile si forma un legame covalente tra enzimi e inibitore che non è più in grado di slegarsi dall’enzima.
Inibizione irreversibile Per comprendere l’inibizione irreversibile si ponga l’attenzione sull’acetilcolina, una sostanza prodotta dai neuroni che nello spazio sinaptico induce varie modifiche, viene poi divisa in acetato e colina per tornare nel neurone presinaptico dove verrà ricostituita.
Ruolo dell'acetilcolina esterasi
A permettere la divisione dell’acetilcolina è l’acetilcolina esterasi che è fondamentale per interrompere la sinapsi quando necessario. Tale enzima presenta una serina essenziale. I gas nervini come il DIPF (diisopropilfluorofosfato), un analogo dell’acetilcolina, possono legarsi irreversibilmente all’acetilcolina esterasi, essendo molto simili all’acetilcolina.
Inibizione reversibile competitiva
Inibizione reversibile competitiva Nell’inibizione competitiva substrato e inibitore si legano allo stesso sito attivo, entrano perciò in competizione: se si lega il substrato si formano i prodotti, se si lega l’inibitore no. In questo caso è quindi un determinante la concentrazione.
La curva di Michealis-Menten viene traslata a destra dell’inibizione competitiva, viene quindi aumentata la km, diminuendo l’affinità tra enzima e substrato, essendo presente anche l’inibitore