Enzimi e energia di attivazione

Gli enzimi e l’energia di attivazione

Perché si verifichi una qualsiasi reazione chimici necessario che si realizzi il maggior numero possibile di urti efficaci fra le molecole dei reagenti, in modo che si sciolgano dei legami chimici e se ne formino dei nuovi; è pertanto necessario che le molecole dei reagenti abbiano un contenuto energetico sufficientemente elevato per superare questo stadio ovvero questa barriera iniziale, definita energia di attivazione. Ciò si può ottenere sia nelle reazioni endoergoniche sia in quelle esoergoniche fornendo inizialmente calore oppure utilizzando i catalizzatori, che rendono possibile la reazione a più bassi livelli di energia di attivazione .
Gli enzimi presentano una specificità di substrato e dl azione; presentano cioè affinità solo per un determinato substrato e catalizzano solo una particolare reazione.
Ciascun enzima presenta infatti una regione, definita sito attivo con una configurazione tridimensionale atta ad accogliere solo alcuni gruppi molecolari; l'enzima così solo con determinate sostanze può dar luogo ad un complesso intermedio instabile, che porta alla formazione dei prodotti di reazione. E = enzima
S = substrato
(ES): complesso attivato instabile
P = prodotto della reazione
Gli enzimi non subiscono modificazioni permanenti, si liberano dalle sostanze nel corso delle reazioni e inoltre non incidono sulla natura dei reagenti e dei prodotti.
Molti fattori influenzano l’attività catalitica, quali ad esempio le concentrazioni relative del substrato e dell’enzima, la temperatura, il pii del mezzo in cui si verifica la reazione. Vi è infatti un optimum di temperatura e di pH, cioè un ambito di valori di temperatura e pH in cui ciascun enzima presenta la massima efficienza. Gli enzimi che agiscono nell’ambiente gastrico. ad es., sono efficienti a bassi valori di pH, mentre quelli presenti in altri tratti dell’apparato digerente sono attivi in ambiente alcalino.