Struttura, funzione e studi storici sull'emoglobina

Struttura dell'emoglobina

L’emoglobina è una proteina globulare con struttura quaternaria costituita a sua volta da diverse strutture secondarie: due catene alfa elica (α elica) ovvero una struttura secondaria elicoidale e due catene di β-foglietto, dette beta, ed insieme costituiscono una struttura molto compatta, quaternaria.

L’emoglobina, come tutte le proteine, è formata da amminoacidi naturali uniti tra loro da un legame peptidico. Ogni catena contiene un gruppo prostetico chiamato eme, per un totale di quattro gruppi eme ovvero quattro molecole non proteiche legate alla proteina stessa. La funzione dell’emoglobina è il trasporto dell’ossigeno all’interno dei globuli rossi, i quali legano l’ossigeno nei polmoni e lo rilasciano nei tessuti. Grazie a questa proteina i globuli rossi hanno un caratteristico colore rosso. Oltre all’ossigeno l’emoglobina può trasportare altre molecole come il monossido di carbonio CO, il cianuro CN, e l’ossido nitrico NO. L’emoglobina trasporta anche H + ione d’idrogeno e l’anidride carbonica CO2, cioè i prodotti finali della respirazione cellulare.

Studi di Linus Pauling

Il chimico Linus Pauling nel 1930 compì degli studi riguardanti la struttura dell'emoglobina. Egli dimostrò che la molecola di emoglobina cambia struttura quando acquisisce o perde una molecola di ossigeno e nel 1951 insieme a Robert Corey e Herman Branson propose la struttura quaternaria composta da i modelli alfa elica e foglietto beta.