Video appunto: Denaturazione delle proteine e domini proteici

Denaturazione delle proteine



Le proteine possono essere denaturate (perdere la loro struttura secondaria e terziaria) a causa di condizioni non fisiologiche come temperatura (se riscaldate) o in seguito all’azione di altri agenti denaturanti (come urea e altre molecole organiche). Questi agenti causano l'unfolding, lo svolgimento, delle proteine, che non sono più funzionali.
È un processo in molti casi irreversibile: anche riportando le condizioni a situazione fisiologica, molte proteine non riescono a ricostituire la struttura secondaria e terziaria corretta (che è stata raggiunta con la mediazione di chaperoni e chaperonine).
Un esempio di denaturazione reversibile è quello della ribonucleasi, che però è una struttura semplice, data da un certo numero di ponti disolfuro: è possibile denaturare questa proteina con un agente riducete che ne rompe i ponti di solfuro, ma riportandola a condizioni fisiologiche è possibile la rinatuazione.

Domini proteici



Se analizziamo strutture diverse possiamo vedere come diverse proteine codificate da geni diversi e che svolgono funzioni diverse contengono moduli, porzioni, del tutto simili. Le proteine più grandi sono organizzate in domini che possiamo trovare in tante proteine differenti. Le proteine sono dunque strutture modulari.
Questa una prova evolutiva che i genomi sono andati incontro a dei riarrangiamenti, spostamenti di DNA da una parte all'altra o duplicazioni di esso. Il risultato è che nei genomi di tutti gli organismi sono presenti dei pacchetti di informazione che codificano per degli stessi domini proteici, che però oggi si trovano assemblati in maniera diversa.