Struttura del muscolo scheletrico

Struttura del muscolo scheletrico
Il muscolo è formato da vari fasci muscolari, tenuti insieme da tessuto connettivo.
● Endomisio → connettivo (intorno a ogni fibra)
● Perimisio → connettivo (intorno ai fasci)
● Epimisio → connettivo (intorno al muscolo intero)
Ogni fascio muscolare è a sua volta formato da tante fibrocellule muscolari, cioè le fibre muscolari (cellule muscolari). Quindi: muscolo → fasci → fibre muscolari
Dentro la fibra/cellula muscolare trovi:
- Miofibrille: cilindri paralleli che riempiono quasi tutta la cellula.
- Reticolo Sarcoplasmatico: sarebbe il RE, e immagazzina Ca²⁺, fondamentale per la contrazione.
- Tubuli T: invaginazioni del sarcolemma (cioè la membrana) che portano il segnale elettrico all’interno della cellula.
- Triade: fatta da un tubulo T con due cisterne di reticolo sarcoplasmatico ai lati

Struttura delle cellule muscolari

Come abbiamo visto, il muscolo è fatto da cellule muscolari, dette anche fibre muscolari.
All’interno di queste cellule, troviamo le miofibrille fatte da tanti sarcomeri. A loro volta, i sarcomeri sono costituiti da miofilamenti: actina (sottili) e miosina (spessi).
Il sarcomero è l’unità base della contrazione. Ogni sarcomero e delimitato da due Disco Z.
All’interno di ogni sarcomero troviamo;
● Banda I → solo actina (chiara)
● Banda A → actina + miosina (scura)
● Banda H → solo miosina
● Linea M → centro del sarcomero

Proteine della contrazione

Tra le proteine utili alla contrazione troviamo:
- Proteine contrattili (actina e miosina)
- Proteine regolatrici (Troponina e Tropomiosina)
- Proteine strutturali (Titina, Nebulina, Desmina)
1) Le due principali proteine della contrazione sono Actina e Miosina:
● Miosina è formata da:
- 2 catene pesanti che formano la coda e ciascuna catena pesante ha una testa.
- 4 catene leggere: ogni testa ha 2 catene leggere, per cui abbiamo 4 catene leggere.
- Testa è la parte che si lega sull’actina e ha attività ATPasica. Le teste sono bipolari, cioè le due estremità del filamento hanno teste con orientamento opposto.
- Collo: è il punto di snodo, cioè è una parte più flessibile che consente il cambio conformazionale della miosina.
- Coda: è fatta dalle due catene pesanti attorcigliate, formando il filamento spesso
● Actina: in particolare è l’α-actina (β e γ-actina sono del citoscheletro) che forma i filamenti sottili. I filamenti di actina sono formati da monomeri di G-actina (globulare), formando la F-actina (fibrosa). La polimerizzazione dell’actina (favorita da Mg²⁺ Ca²⁺) avviene quando la G-actina lega ATP, dopodiché l’ATP viene idrolizzata ad ADP e resta la G-actina con ADP nel filamento. In particolare, la G-actina ha 4 domini: dominio 1 lega la miosina, tra il dominio 2-4 si lega ATP, dominio 3-4 interagiscono con gli altri monomeri. ll filamento di actina è polarizzato: ha un l’estremità + che polimerizza più velocemente dell’estremità -.
2) Le Proteine Regolatrici sono tropomiosina e troponina.
- Tropomiosina: è una proteina fibrosa che si dispone lungo il solco tra le due catene di actina per impedire il legame tra actina e miosina, in modo da impedire la contrazione.
- Troponina: la troponina è una proteina che si posiziona sulla tropomiosina. È formata da 3 subunità:
● T → lega la tropomiosina
● I → inibisce l’interazione actina-miosina e impedisce l’attività ATPasica della miosina.
● C → lega il calcio (Ca²⁺). Ha 4 siti di legame per il calcio: 2 ad alta affinità sempre occupati e 2 a bassa affinità che si occupano solo quando aumenta il Ca²⁺, favorendo la contrazione. Ora passiamo alle proteine che mantengono l’ordine e la stabilità del sarcomero.