Struttura e funzione delle proteine muscolari nel sarcomero

Struttura e funzione del sarcomero

Nelle miofibrille il materiale contrattile è organizzato in strutture definite sarcomeri che si ripetono longitudinalmente lungo tutta la lunghezza della fibra muscolare.

Il sarcomero è l’unità funzionale del muscolo striato e ha una lunghezza variabile compresa tra 2 e 2,5 micron.

Nel sarcomero si distinguono i filamenti spessi, costituiti dall’aggregazione di molecole di miosina, e i filamenti sottili, che sono invece polimeri della molecola G-actina.

-  contrattili= actina e miosina;

-  regolatorie=troponina e tropomiosina.

Dettagli sulla miosina

-  strutturali= titina e nebulina 
miosina. Una molecola di miosina è costituita da due filamenti che si
autoavvolgono tra di loro, (due catene pesanti e quattro
catene leggere) al termine di un filamento abbiamo una testa di miosina (catene pesanti di miosina) Cosa contiene la testa? due parti specifiche, dominio catalitico e dominio motore. La regione della 
testa della miosina dove si osservano un sito di legame per l’adenosin-trifosfato e uno per l’actina è definita dominio motore, perché produce il movimento e consente il legame tra la testa della miosina e il filamento di actina, o dominio catalitico, perché qui si verifica l’idrolisi dell’adenosin-trifosfato (da ATP a ADP+ P+ E). Il dominio catalitico continua in una lunga α-elica di circa 10 nm stabilizzata dalle catene leggere della miosina e per questo motivo prende il nome di dominio delle catene leggere; questa regione costituisce il braccio di leva.

Organizzazione dei filamenti spessi

L’aggregazione di circa trecento molecole di miosina porta alla formazione di un filamento spesso. In pratica le porzioni di meromiosina leggera di queste molecole vanno a costituire l’asse del filamento dal quale emergono due teste per ogni molecola di miosina. Il filamento spesso è bipolare; infatti, a partire dal centro le code della miosina si aggregano in direzione antiparallela nelle due metà del filamento. Di conseguenza le teste di una metà sono orientate in direzione opposta a quelle dell’altra metà e al centro del filamento c’è la zona nuda dovuta alla giustapposizione delle code nel punto di origine dei due emifilamenti spessi e caratterizzata dall’assenza delle teste.

Interazione tra actina e proteine regolatorie

I monomeri di G-actina (globulare) si aggregano spontaneamente in filamenti di F-actina,si dispongono come in una collana, la G-actina prende rapporto con due proteine (regolatorie, perché controlla l’interazione tra le proteine contrattili actina e miosina) tropomiosina e troponina.La tropomiosina è una molecola a forma di bastoncello lunga circa 40 nm. Le molecole di tropomiosina si uniscono in sequenza a formare un filamento di tropomiosina e due filamenti di tropomiosina sono avvolti a formare una superelica,(in condizioni di riposo) va a inserirsi lungo filamento e impedisce il legame della testa della miosina con l’actina. La troponina, o complesso troponinico, è una proteina globulare formata da tre subunità: la troponina C, così denominata perché lega il calcio,(quando lo lega,si modifica la struttura, e sposta la tropomiosina e la testa della miosina si attacca).La troponina I, o inibitoria che, se legata all’actina, inibisce la ATPasi actomiosinica, e la troponina T, che lega il complesso della troponina alla tropomiosina. La nebulina è invece una proteina strutturale filamentosa gigante che si estende per la lunghezza del filamento sottile e svolge un ruolo nel processo di polimerizzazione della G-actina in F-actina.

In generale, le proteine strutturali hanno il compito di mantenere ordinatamente organizzati gli elementi contrattili e di trasmettere la forza prodotta dalla contrazione all’esterno.