Paniere nuovo (2024) di Biochimica

SCIENZE BIOLOGICHE

Docente: Cautela Domenico

Lezione 013

01. L'emoglobina è un

dimero

tetramero

monomero

trimero

02. Quale dei seguenti aa si trova abbondantemente nel collagene?

triptofano

lisina

serina

Glicina

03. Nel legame dell'ossigeno alla mioglobina, la relazione tra la concentrazione di ossigeno e la frazione dei siti di legame occupati può essere meglio descritta

come

Parabolico

Lineare con una pendenza negativa

Lineare con una pendenza negativa

Iperbolico

04. Quali sono i seguenti non è un fattore responsabile della denaturazione delle proteine?

solventi organici

Calore

cambiamento di pH

Carica

05. Due catene di aminoacidi in una molecola di insulina sono tenute insieme da

legame peptidico

ponti disolfuro

legame ionici

legami idrogeno

014

Lezione

01. La mioglobina e le subunità di emoglobina hanno

Strutture primarie molto simili, ma strutture terziarie diverse

Strutture primarie e terziarie molto diverse

Strutture terziarie molto simili, ma strutture primarie diverse

Strutture primarie e terziarie molto simili

02. Quale delle seguenti informazioni è responsabile diella forma tridimensionale di una proteina?

La sequenza aminoacidica della proteina

L'interazione della proteina con i chaperon molecolari

L'interazione della proteina con altri polipeptidi

Il legame peptidico della proteina

03. La mioglobina è particolarmente abbondante in

pelle

nervi

eritrociti

Muscoli

04. Il legame dell'ossigeno con la mioglobina dipende da

Concentrazione di emoglobina

Kd

Ka

concentrazione di O2 e affinità della mioglobina per l'O2

05. Il dispiegamento di una proteina può essere definito

rinaturazione

folding

riduzione

denaturazione

06. Identifica l'affermazione sbagliata.

L'emoglobina è una proteina globulare

L'emoglobina è una proteina fibrosa

Il collagene è una proteina fibrosa

Le proteine fibrose sono insolubili in acqua

Lezione 015

01. Quando l'ossigeno si lega a una proteina contenente eme, i due legami di coordinazione libero di Fe2+ sono occupati da

Una molecola di O2 e un atomo di amminoacido

un atomo di azoto piridinico

Un atomo di O e un atomo di aminoacidi

due molecole di ossigeno dell’ossigeno

02. Descrivi i meccanismi molecolari che spiegano i differenti andamenti delle curve di dissociazione per mioglobina ed emoglobina riportati nel

seguente grafico. Set Domande: BIOCHIMICA

SCIENZE BIOLOGICHE

Docente: Cautela Domenico

Lezione 016

01. Quale di queste affermazioni sulle proteine globulari è VERA?

Le proteine globulari possono svolgere attività enzimatica

tutte le affermazioni sono corrette

honno un core idrofobico

sono generalmente solubili in mezzo acquoso

02. Descrivi le differenze strutturali e funzionali tra le proteine fibrose e quelle globulari.

Lezione 017

01. Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è FALSA?

Gli enzimi permettono generalmente accoppiano due reazioni (una esoergonica ed una endoergonica) utilizzando l'energia liberata da una reazione per permettere la

realizzazione della reazione accoppiata.

Gli enzimi non hanno specificità di substrato

Gli enzimi permettono a reazioni chimiche cellulari, che normalmente avverrebbero in tempi molto lunghi, di essere molto rapide e compatibili con i processi cellulari.

Gli enzimi permettono di abbassare la soglia dell'energia di attivazione, rendendo meno difficile rompere vecchi legami chimici e formarne di nuovi.

02. Quale delle seguenti caratteristiche è tipica della catalisi enzimatica ma non della catalisi inorganica?

Opera spesso in condizioni fisiologiche di pH e temperatura.

Lascia inalterato il catalizzatore al termine della reazione.

Aumenta la velocità di una reazione.

Non consente una modulazione dell'efficienza del catalizzatore.

03. Ad un valore di pH del mezzo uguale al punto isoelettrico, in quale forma troviamo gli amminoacidi?

Forma dicationica (carica ++)

Forma zwitterionica

Forma anionica (carica -)

Forma cationica (carica +)

04. Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è VERA?

Aumentano la loro velocità catalitica con l'aumentare della temperatura (entro l'intervallo di temperatura non denaturante)

Sono influenzati nella loro attività catalitica dal pH del mezzo

Possono essere interessati da legame con modulatori, attivatori o inibitori dell'attività enzimatica.

Tutte le risposte sono corrette.

05. L'enzima che può aggiungere acqua a un doppio legame carbonio-carbonio o rimuovere l'acqua per creare un doppio legame senza rompere il legame è

Esterasi

Idrolasi

Idratasi

Idrossilasi

06. Un oloenzima è

Tutti questi elementi

Apoenzima

Coenzima

Unità funzionale

07. Il punto isoelettrico di una proteina equivale

al valore di pH in cui la molecola proteica ha carica positiva

al valore di pH in cui la molecola proteica ha carica negativa

al valore di pH in cui si equivalgono il numero complessivo delle cariche negative e positive presenti in tutta la molecola

al valore di pH in cui agiscono le pepsidasi

08. Gli enzimi che catalizzano reazioni di sintesi di molecole complesse appartengono alla classe delle...

idrolasi

isomerasi

ossidoreduttasi

09. Il glucosio presente nei nostri alimenti e nelle nostre cellule è l'enantiomero D-glucosio. Tuttavia in laboratorio possiamo sintetizzare l'enantiomero

che però non può essere utilizzato dal nostro organismo perché…

L-glucosio

la forma L del glucosio è meno ricca di energia della forma D.

gli enzimi destinati a utilizzare il glucosio, reagendo con la forma L, producono sostanze non utilizzabili.

gli enzimi destinati a utilizzare il glucosio non riconoscono la forma L.

la forma L non è solubile in acqua.

10. Gli enzimi catalizzano le reazioni attraverso:

una diminuzione dell'energia totale dei reagenti.

un aumento dell'energia del substrato.

un aumento dell'entropia del sistema.

una diminuzione dell'energia di attivazione della reazione.

11. Molti enzimi, oltre a possedere il normale sito a cui legano il substrato, presentano un secondo sito, detto allosterico. Quando particolari molecole regolatrici

si legano a quest'ultimo, si ha una piccola variazione strutturale della molecola dell'enzima, che ne provoca l'attivazione o l'inibizione. Pertanto si può dire che un

enzima allosterico:

non può legare il substrato.

è una proteina che può cambiare forma.

non possiede il sito attivo.

è una proteina priva di struttura terziaria.

12. Quale fra le seguenti affermazioni definisce correttamente un coenzima?

Molecola o ione inorganico che si lega all'enzima stabilizzandone la struttura.

Molecola o ione inorganico che deriva dalle vitamine.

Molecola che partecipa all'azione catalitica dell'enzima.

Molecola organica che consente all'enzima di svolgere la propria azione anche in forma denaturata.

13. Indicare quale tra queste affermazioni riguardo il gruppo eme è CORRETTA

costituisce il "gruppo protestico" dell'emoglobina e della mioglobina

può legare l'ossigeno ma anche altri composti quali ad es. il diossido di carbonio, monossido di carbonio proprio grazie all'atomo di ferro

tutte le affermazioni sono corrette

E' costituito da un anello protoporfirinico unito ad un atomo di ferro ferroso ( Fe++ )

14. PEPSINA E TRIPSINA

sono enzimi appartenenti alla classe delle ligasi

sono enzimi appartenenti alla classe delle idrolasi

sono attivate dalle carbossipepsidasi

sono enzimi appartenenti alla classe delle lipasi

α-amilasi

15. La .....

è un enzima appartenente alla classe delle IDROLASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,4-α-D-glucosidici.

è un enzima appartenente alla classe delle LIASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,6-α-D-glucosidici.

è un enzima appartenente alla classe delle ISOMERASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,6-α-D-glucosidici.

è un enzima appartenente alla classe delle IDROLASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,4-β-D-glucosidici.

16. Il recettore dell'insulina è una proteina appartenente alla famiglia dei recettori tirosin-chinasici ed è attivato dall'insulina. Quale tra le seguenti

affermazioni è corretta?

E' una proteina della matrice mitocondriale

E' una proteina globulare solubile

E' una proteina di membrana

NON è una proteina di membrana Set Domande: BIOCHIMICA

SCIENZE BIOLOGICHE

Docente: Cautela Domenico

Lezione 018

01. La Km di un enzima per un substrato è:

la concentrazione dell'enzima richiesta per la catalisi fisiologica.

la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima.

la concentrazione di substrato che determina una velocità semimassimale della reazione.

la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima.

02. In seguito alla somministrazione di un farmaco antagonista la cui molecola è complementare al sito attivo di un enzima, la quantità di prodotto della reazione

enzimatica sarà probabilmente:

aumentata perché il farmaco favorisce il legame tra enzima e substrato.

diminuita perché il farmaco si lega al substrato.

diminuita perché il farmaco compete con il substrato.

aumentata perché il farmaco funziona da cofattore.

03. Nella cinetica enzimatica Km significa

La concentrazione dell'enzima

La concentrazione di substrato che dà una metà di

La costante di dissociazione del complesso enzima-substrato

La metà della concentrazione di substrato necessaria per raggiungere la Vmax

Set Domande: BIOCHIMICA

SCIENZE BIOLOGICHE

Docente: Cautela Domenico

Lezione 019

01. Quale è la principale differenza tra inibitori enzimatici reversibili competitivi e non competitivi?

Gli inibitori non competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima

Gli inibitori competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori non competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima.

Gli inibitori non competitivi non sono specifici per un singolo enzima mentre gli inibitori competitivi sono specifici per un solo enzima o famiglia di enzimi.

Gli inibitori competitivi sono molto più efficaci dei non competitivi e per proprio questo motivo vengono chiamati inibitori competitivi

02. La modulazione dell'