Sistemi contrattili ed esercizio

STRUTTURA DELLE PROTEINE MIOFIBRILLARI

 La principale proteine dei filamenti spessi è la miosina costituita da due catene pesanti identiche e

due paia di catene leggere

C : all’estremità N-terminali hanno due regioni globulari (teste) contenenti ε-N-

o ATENE PESANTI

metil e ε-N-trimetilistidina alle quali sono associate le catene leggere

Il resto della loro lunghezza è attorcigliato a α-elica



C sono di due tipi: LC1, LC3 e LC2

o ATENE LEGGERE

 Ciascuna testa della miosina si associa con due catene leggere, di cui una è LC2 e l’altra può essere

LC1 o LC3.

 La regione globulare (teste) della miosina è sede di attività ATP-asica e dei siti di interazione con

l’actina. Inoltre può essere suddivisa nella regione del collo (dove si associano le due catene

o leggere) e nel dominio motore (dove ha sede l’attività ATP-asica)

La rimanente porzione di miosina contiene

o Il sito catalitico della ATP-asi con tasca per l’ATP e i siti Loop 1, p-loop, switch I e

 switch II per regolazione dell’attività enzimatica e delle sue interazioni con l’ATP e i

suoi prodotti di idrolisi (ADP e Pi)

Quattro siti di interazione con l’actina

 Un dominio compatto detto convertitore che a seguito di idrolisi dell’ATP e attacco

 sulla miosina di ADP e Pi imprima al collo un movimento rotatorio di 90° con

arpionamento e trascinamento dell’actina

 I miofilamenti sottili sono costituiti dalle doppie eliche allungate dell’actina e da due proteine

regolatrici: la e la

TROPOMIOSINA TROPONINA

A CTINA

 Proteina globulare (actina-G) legata ad una molecola di ATP (G-actina-ATP)

 Sono riusciti 4 domini

Domini 1 (coinvolto nelle interazioni con la miosina) e 2 esposti sulla superficie e più piccoli

o Domini 3 e 4 più grandi situati all’interno della molecola; coinvolti nelle interazioni con

o l’actina

In un solco tra i domini 2 e 4 è collocato l’ATP

o

 Per aggiunta di o l’actina-G polimerizza in actina F con la seguente reazione di