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Sintesi proteine (trascrizione, traduzione, splicing) - Biologia Pag. 1
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FASI DELLA TRASCRIZIONE:

1. INIZIO: l'RNA-polimerasi si lega al promotore;

2. ALLUNGAMENTO: l'RNA-polimerasi scorre lungo il DNA e separa i filamenti formando delle bolle di trascrizione. La sintesi avviene in direzione 5'-3';

3. TERMINAZIONE: l'RNA-polimerasi raggiunge il terminatore.

SPLICING:

(=esoni) Le sequenze codificanti dell'mRNA devono essere separate da quelle NON (=introni) codificanti. Con lo splicing gli introni vengono tagliati e gli esoni vengono uniti. Il complesso dello spliceosoma rimuove gli introni che presentano un sito di attacco 5' e uno 3', lì si legano gli attacchi dello snRNA. Le snRNP intervengono nel processo, delle proteine si associano e formano le snRNP; le snRNP sono diverse, una si lega al sito di splicing 5' (inizio dell'introne), un'altra all'interno dell'introne nel sito di ramificazione (fine introne) che contiene una adenina.

il legame al 5’ avviene tramite appaiamento di basi complementari;

il legame delle prime due snRNP forma lo spliceosoma;

l’RNA viene ripiegato e forma un’ansa;

l’introne viene tagliato a 5’, interagisce con l’adenina dall’altra parte;

l’ansa si chiude e si uniscono i 2 esoni;

l’introne si toglie e lo spiceosoma si dissembla.

Dopo il riassemblamento si va a formare l’mRNA privo di introni. Lo splicing può essere alternativo e può formare diversi messaggi. tRNA e rRNA possono fare lo splicing autonomamente.

SPLICING ALTERNATIVO: quando gli esoni si distribuiscono in modi, oppure alcuni esoni possono non essere espressi per creare cellule diverse.

TRADUZIONE: codoni

L’mRNA è letto a (=gruppi di 3 basi nucleotidiche), ogni codone specifica un amminoacido, più codoni fanno un amminoacido.

- Inizio: AUG (tripletta che segna l’inizio);

- STOP: triplette diverse che segnano la fine della

Il riconoscimento tra mRNA e tRNA fa da traduttore. L'RNA messaggero permette al tRNA di legarsi ad un codone complementare sull'mRNA. Quindi, il tRNA ha la funzione di TRASPORTARE un amminoacido; permette di aggiungere un amminoacido al posto giusto. Al 3' del tRNA c'è il sito di attacco dell'amminoacido, in fondo c'è una tripletta di nucleotidi che si associa a 3 nucleotidi anticodone complementari sull'mRNA (=il tRNA ha un anticodone). Esistono tanti tRNA, differiscono per il sito di attacco e per l'anticodone, ogni tRNA porta un solo tipo di amminoacido ma può avere anticodoni diversi. Gli enzimi realizzano il legame tra il tRNA e l'amminoacido.

FASI DELLA TRADUZIONE:

  1. INIZIO: la subunità maggiore del ribosoma si lega ad un fattore di inizio e all'estremità 5' dell'mRNA. La subunità incontra il codone di inizio (AUG). Arriva tRNA iniziatore metionina.

si lega ad AUG, ha l'amminoacido I fattori di inizio si dissociano e si associa la subunità maggiore del ribosoma; sito-P, sito-A2.

ALLUNGAMENTO: l'iniziatore si trova sul accanto si trova il dove arriva il successivo tRNA che si lega all'mRNA. I 2 amminoacidi sono vicini e si legano tra loro attraverso un legame peptidico (con rilascio di H O). il tRNA2 sito-E, sito-P. scarico va nel quello nuovo va nel Il vecchio tRNA va nel citoplasma dove una amminoacil-tRNA-sintetasi lo lega ad una nuova metionina. Un nuovo tRNA va nel sito A e si allunga la catena polipeptidica. Il ciclo va avanti...

3. TERMINAZIONE: codone di stop che dice al ribosoma di fermare la traduzione. Nessun tRNA ha un codone complementare alle 3 triplette di stop (UAA, UAG, sito-A, UGA). Quando un codone di stop si trova sul al ribosoma si legano delle (=fattori di rilascio). proteine Il ribosoma separa la catena polipeptidica nel sito P. Si forma una catena di amminoacidi=proteina. Possiamo avere diverse strutture:

  1. ...
  1. Struttura primaria: sequenza lineare di amminoacidi;
  2. Struttura secondaria: gli amminoacidi interagiscono tra loro, si formano delle strutture regolari - α-elica - β-foglietto. Sono i principali tipi di strutture secondarie tenute assieme da legami a idrogeno.
  3. Struttura terziaria: struttura globale di una singola catena di amminoacidi.
  4. Struttura quaternaria: più polipeptidi che si associano.
Dettagli
Publisher
A.A. 2021-2022
5 pagine
SSD Scienze biologiche BIO/13 Biologia applicata

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher carpano di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biologia animale e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Università degli Studi di Bologna o del prof Bonfitto Antonio.