Organizzazione cellulare, citoscheletro, membrane cellulari, trasporto di membrana

GTP

GTP

I microtubuli sono rigidi e difficili da piegare

Figure 16-13 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Instabilità dinamica dei filamenti

Figure 16-16c Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

FILAMENTI DI ACTINA

Figure 16-10 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-10a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-10b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

I filamenti di actina sono relativamente flessibili e si piegano facilmente

Figure 16-12 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

TREADMILLING e INSTABILITA’ DINAMICA sono associati con l’idrolisi di

nucleotidi trifosfati APT e GTP: il treadmilling predomina nei filamenti di actina,

mentre l’instabilità dinamica nei microtubuli.

TREADMILLING e INSTABILITA’ DINAMICA sono associati con l’idrolisi di

nucleotidi trifosfati APT e GTP: il treadmilling predomina nei filamenti di actina,

mentre l’instabilità dinamica nei microtubuli.

Instabilità dinamica dei filamenti

Conseguenze strutturali dell’idrolisi di GTP nella struttura del microtubulo

Figure 16-16b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-16c Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

MICROTUBULI E MICROFILAMENTI

SON PRESENTI IN TUTTE LE

CELLULE EUCARIOTICHE.

TUBULINA E ACTINA SI SONO

ALTAMENTE CONSERVATE

DURANTE L’EVOLUZIONE DEGLI

EUCARIOTI.

Figure 16-18 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

FILAMENTI INTERMEDI

I filamenti intermedi sono resistenti ed elastici e tollerano

stiramento e piegatura.

I filamenti intermedi sono presenti soltanto in alcuni tipi di

cellule di vertebrati, nematodi e molluschi.

Il tetramero rappresenta la

subunità solubile dei filamenti

intermedi.

Diversamente dall’actina e dalla

tubulina le subunità dei filamenti

intermedi non contengono un sito

di legame per un nucleotide

trifosfato.

La subunità tetramerica dei filamenti

intermedi è costituita da due dimeri

antiparalleli che puntano in direzione

opposta, pertanto le sue estremità

sono identiche.

Il filamento intermedio assemblato, di

conseguenza, è privo della polarità

strutturale (estremità + e -) presente nei

microfilamenti di actina e nei

microtubuli.

Ci sono diversi tipi di filamenti

intermedi, espressi in tipi cellulari

diversi. Ciascun tipo (famiglia) di

filamenti intermedi presenta maggiori

variazioni di sequenza nelle isoforme

delle subunità rispetto a quelle di

actina e tubulina.

Il dominio centrale ad α-elica è simile

nelle diverse isoforme, ma i domini

globulari N- e C- terminali variano

molto.

I filamenti intermedi conferiscono stabilità meccanica alle cellule animali.

Table 16-1 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Filamenti di cheratine in cellule epiteliali (verde). Immagine di microscopia a fluorescenza.

Figure 16-21c Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-21a,b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-21 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Neurofilamenti in un Neurofilamenti Sezione

assone di una in una cellula trasversale di un

cellula nervosa della glia assone

Figure 16-22 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Table 16-2 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Proteine associate ai filamenti di actina

Proteine associate ai microtubuli

Figure 16-50a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-50b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Centro organizzatore dei microtubuli (MTOC): nelle cellule animali il MTOC è il

CENTROSOMA, posto vicino al nucleo.

Figure 16-29 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-30b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-31a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-31b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Trasporto assonale veicolato da microtubuli

Proteine motrici Movimento ATP-

dipendente

Trasporto anterogrado o centrifugo

Trasporto retrogrado o centripeto

Gli organelli delle cellule eucariotiche si spostano lungo i microtubuli.

I microtubuli contribuiscono al corretto posizionamento degli organelli.

Figure 16-73a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-74 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-76 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-61 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-61 (part 1 of 2) Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-61 (part 2 of 2) Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-65 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-81a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-81b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-83 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-83a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-83b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-82a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-82b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-84a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-84b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-85a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-85b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-85c Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 16-1 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) (perossisomi)

Metabolismo dei lipidi (sintesi e

step iniziali di degradazione)

Smaltimento sostanze tossiche

Figure 10-1 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

I lipidi costituiscono approssimativamente il 50% della

massa delle membrane delle cellule animali.

5 milioni di molecole di lipidi nello spazio di

1 µm x 1 µm di doppio strato lipidico.

1 miliardo di molecole lipidiche nella membrana

plasmatica di una cellula animale di dimensione

medie.

Proteine e in piccola parte glucidi (legati a proteine e

lipidi) costituiscono il restante 50% : circa il 30% delle

proteine codificate dal genoma di una cellula animale

sono proteine di membrana.

Figure 10-2 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 10-6 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 10-3 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 10-4 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 10-5 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 10-7 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 10-8 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

LIPOSOMI Diametro 25

-1000 nm

Figure 10-9a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Struttura di un liposoma. I liposomi sono usati come membrane modello in

studi sperimentali

Figure 10-9b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 10-10 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 10-11 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 10-12 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 10-5 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Table 10-1 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Zattere lipidiche o “lipid raft” contengono soprattutto sfingomielina e

colesterolo.

All’interno di zattere lipidiche o “lipid raft” si concentrano proteine specifiche

di membrana, che funzionano insieme in complessi proteici specializzati o

vengono concentrate per il trasporto in piccole vescicole

Figure 10-14b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

L’asimmetria del doppio strato fosfolipidico delle

membrane è funzionalmente importante

Fosfatidilcolina e sfingomielina sono principalmente

localizzati nel monostrato esterno.

Fosfatidiletanolammina e fosfatidilserina sono

principalmente localizzati nel monostrato interno.

Glicolipidi

I glicolipidi sono localizzati sul lato esterno (extracellulare) di tutte le membrane plasmatiche e sono coinvolti nel

riconoscimento cellulare. Insieme alle glicoproteine formano il glicocalice che si trova sulla superficie di tutte le cellule.

Funzione dei glicolipidi

• Protezione da condizioni estreme (ad es.

sulla membrana apicale di cellule epiteliali)

• Alterazione del campo elettrico a livello

della membrana (gangliosidi)

• Ruolo nei processi di riconoscimento

cellulare

• Fornire un punto di ingresso per certe

tossine batteriche (ganglioside G funge

M1

da recettore per la tossina colerica)

Proteine di membrana integrali e periferiche

Figure 10-19 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 10-20 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

La porzione di proteina che attraversa il doppio strato fosfolipidico della

elica

membrana è costituito da una di aminoacidi idrofobici

Figure 10-23 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 10-24 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 10-25 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 10-27 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 10-28a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Lo strato di carboidrati sulla superficie cellulare (composto dalle catene di oligosaccaridi

legati a glicolipidi e glicoproteine integrali di membrana e dalle catene di polisaccaridi legati

a proteoglicani integrali di membrana, ma anche da glicoproteine e proteoglicani secreti

nello spazio intercellulare e poi adsorbiti sulla superficie cellulare) costituisce il

GLICOCALICE o RIVESTIMENTO CELLULARE, le cui funzioni sono proteggere la cellula ed

evitare interazioni non desiderate. Gli oligosaccaridi di glicolipidi e glicoproteiene, sia per la

loro diversità che per la loro posizione, sono implicati nei processi di riconoscimento

cellulare specifico.

Figure 10-29a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 10-30 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 10-31 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Figure 10-35 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) Flourescence Recovery

After