La cellula eucariota

IL NUCLEO

Il contenuto del nucleo si presenta come una massa di materiale visco e denso, racchiusa da un complesso INVOLUCRO nucleare che costruisce le confine tra il nucleo e il citoplasma. All'interno del nucleo di una tipica cellula eucariota sono riconoscibili, presenti come fibre interconnesse definite cromatina, uno o più nucleoli, strutture di forma sferoidale in cui avviene la sintesi dell'rRNA e l'assemblaggio dei ribosomi, e nucleoplasma, la sostanza fluida in cui sono dissolti i soluti del nucleo.

L'involucro nucleare

La separazione del materiale genetico di una cellula dal citoplasma circostante esclusione può essere considerata la caratteristica più importante che distingue eucarioti e procarioti. L'involucro nucleare consiste in due membrane cellulari, disposte parallelamente e divise da uno spazio. Le due membrane si fondono in corrispondenza di alcuni punti cosicché formazioni dei pori nucleari, dotate carattere. Un complesso di associazione di proteine. La faccia tra membrana esterna è tappezzata di ribosomi ed è in continuità con la membrana del reticolo endoplasmico rugoso. Lo spazio tra le membrane contenga, è in continuità con le lume del RE.

La superficie interna dell'involucro è tappezzata mediamente estensivamente da membrana con una sorta rete fibrolentica denominata lamina nucleare. Essa agisce da supporto meccanico e serve come ancoraggio per la cromatina. I filamenta della lamina hanno un diametro di circa 10 nm e prendono il nome di lamine. Mutazioni in uno di queste diverse forme sono responsabili di diverse forme di progerie (es: differenze sulla lamina A determinano una forma di distrofia muscolare o di progeria).

Il complesso del poro nucleare

I pori nucleari sono le vie di passaggio attraverso la barriera che divide nucleo e citoplasma. Essi convergono una matrice a forma di canestrilla chimico complesso del poro nucleare (CPN) che si estende per tutta la superficie dei pori, proseguendo fino verso.

Le autostrade che vanno e l'autostrada. Le CPN è un enorme complesso che presenta una numerosa omologate e canale che porta a diversi chiamiati nucleofile. Ciascuna nucleoporina presente in copie multiple. Nel cuore del CPN c’è un canale centrale delimitato da un anello di nucleoporine e la cui dimensione può cambiare il diametro da circa 20-90 nm. Esse una sottoclasse di nucleoporine che contiene un gran numero di ripetizioni fenilalanina-glicina (FG), concentrate in una particolata regione (DOMINIO FG). Possono che, una presenza disordinata in presenza. Es forma in una rete idrofobica che impedisce il passaggio per semplice diffusione delle macromolecole più grandi. Le molecole che devono entrare nel nucleo convergono in particolare sequenza che agisce da SEGNAPI DI LOCALIZZAZIONE NUCLEARE (NLS) : -Pro -Lys -Lys -Lys -Arg -Lys -Val-. Una variazione nella NLS porta determinante proteine che dovrebbero entrare nel nucleo a rimanere fuori o viceversa. Per trasportare le macro molecole attraverso il poro sono necessarie particolato proteine chiamate RECETTORI DI TRASPORTO. Per importare trasportare dal citoplasma nel nucleo e ED ESPORTINE dal nucleo al citoplasma. L’importazione ha inizio quando la proteina contenente la NLS si lega all’importina di B, la quale lo porta nella superficie esterna del nucleo dove si aggancia la filamentin citoplasmatica che CAN, le compresso in linear attaccato le pse. Dopo aver attraversato le CPN, una proteina legare GTP detta RPN, media e rilassa detta proteina nel nucleo plasma e la eliminata a delle importina venire importan nel citoplasma unitale a al RPN-GTP. Una volta nel citoplasma, l'ai molecola di GTP legato a RAN venire idrobata, determinando e il rilascio di RAN-GDP dalla eliminata β. A questo punto RAN-GDP venire riportano nel nucleo, dove venire riconvertito nella forma legata al GTP, trasferendo cosi disponibile per il nuovo ciclo. L’importina di venire viene trasportata nel citoplasma da una delle esportine.

attraverso cui le ribosfide e il grado di numerosa del recoso al lume.

Una volta che il complesso si lega alla membrana del RE, e' SRP e' rilasciata dal suo recettore, il ribosoma e l'mRNA ad esso associati viene traslocato e la sequenza segnale e' inserita nel canale formate dal traslocone. Il contatto con la sequenza segnale fa aprire il passaggio del traslocone, i-o polipeptido e' traslocato nel lume, che chiesura e rilasciato dalla membrana del RE e il canale viene richietto.

Questo processo avviene grazie all'idrolisi del GTP.

Appena un polipeptide entra nella cisterna del RER, la porzione N-terinale contenente il peptide segnale viene quasi sempre rimossa dalla PEPTIDASI DEL SEGNALE. L'enzima oligosaccaritrasferasi aggiunge i carboidrati (GLICOSILAZIONE). Le enzime del RER containo CHAPERONI, che riconoscono e si legano alle proteine non ripiegate o ripiegate male e danno loro la possibilità di assumere una struttura tridimensionale. Infine sono presenti una enzima come la PROTEINA DISOLFULO ISOMERASI (PDI) che ricostruiscono i legami disulfido (-SH -> -SS-).

Anche le proteine integrate di membrana sono sintetizzate sui ribosomi ancsocati alle membrane del RE pero', diversamente da quelle di secrezione, esse contengono uno o più segmenti idrofobici che ne garantiscono l'inserzione nel doppio strato lipidico. Il fattore più comune che determina l'attaccamento delle proteine di membrana e' la presenza di residui amminoacidici carichi positivemente all'estremita' citosolica. Nelle proteine che attraversano più volte la membrana, i segmenti transmembrana presenti fanno selezionire selettivamente orientamento opposto.

MITOCONDRI

In funzione del tipo cellulare, i mitocondri possono presentarsi con caratteristiche morfologiche molto diverse. La funzione principale di questi organuli è quella di generare l'ATP, necessario al mantenimento della maggior parte delle attività della cellula che richiedono energia. Le mitocondri esterno dei mitocondri contiene due membrane: la MEMBRANA ESTERNA e la MEMBRANA INTERNA. Questi organuli è divisa in due principali domini: La MEMBRANA DELIMITANTE INTERNA cioè è estesa sappria sopra l'altra membrana e forma nel rivistimento esterno a doppia membrana. Essa è particolarmente ricca di proteine implicate nell'importo di proteine mitocondriali. L'altro dominio della membrana interna è presente per l'intera area che occupano con una serie di invaginazioni chiamate CRESTE. La membrana delimitante interna e le membrane delle creste sono unite l'una alle altre con punti connessione, chiamate GIUNZIONI DELLE CRESTE. Le membrane mitocondriali dividono questo organelle in due compartimenton l'uno di fluido, uno al centro dei mitocondrio, detto MATREX, e in secondo tra membrana esterna e interna, detto SPAZIO INTERMEMBRANA. La matrice ha contiene acpre, dovuta con numerale concentrazioni di proteine idrosolubili. Le proteine dello spazio intermembranario sono conosciute per le loro ruole nel'inzeiamo le processi di motore cellulare. La membrana interna e membrana esterna hanno proprietà molto differenti. Quella esterna è formata per circa le 50%, da lipidi e contiene diversi enzimi. Quella interna invece contiene tre tipi diversi di proteine e più , è particolarmente ricca di colesterolo e ricca di CARDIOLIPINA la quale facilita l'attività di alcuni grandi complessi proteici coinvolti nel trasporto di elettroni e nella sintesi dell'ATP.

MICROFILAMENTI

Le cellule sono capaci di una notevole motilità ed essa dipende dalla

presenza dei microfilamenti, i quali sono anche coinvolti nei processi

di motilità intracellulare, come le rimaneggio di vescicole, la fagocitosi

e la citocinesi. I microfilamenti hanno anche un ruolo importante

nel determinare la forma delle cellule e nel fornire un supporto

strutturale. Essi hanno un diametro di circa 8 nm e sono composti

da actina. In presenza di ATP, i monomeri di actina polimerizzano

formando un filamento flessibile ad elica. Come risultato

dell'organizzazione delle due subunità, un filamento di actina è

essenzialmente una struttura a doppio filamento, con due solchi che

decorrono lungo tutta la lunghezza. L'actina globulare (G-actina)

polimerizza per formare lunghe catene di actina filamentosa (F-actina)

Le due estremità hanno misure differenti e proprietà dinamiche.

I filamenti di actina, indipendentemente dalla loro origine,

interagiscono con la proteina miosina, che, essendo un filament, si dispone

in modo ordinato determinando due estremità: POINTED END (a

crescita lenta) e BARBED END (a crescita rapida). Prima di poter essere

incorporato in un filamento, un monomero di actina lega una molecola

di ATP; esso viene idrolizzato ad ADP. Durante la concentrazione del

monomero su actina Gesta que, il filamento comincerà ad essere

aggiunto ad entrambe le estremità del filament. Man mano che il

filamento voglioso aggiungi, la concentrazione di actina-ATP comincera a

scendere fino ad un punto in cui dopo mezza di monomero cominciato

alle estremità più, che ha più affinità, una termina dell'estremità meno

Via una che è l'allungamento procede, la concentrazione del monomero

scende. A questo punto, i monomeri cominciano ad essere aggiunti

all'estremità +, una è una perdita dall'estremità ⊝. Infine,

si raggiunge un punto in cui le due reazioni sono bilanciate e

la lunghezza dei filamenti rimane costante. (STATO STAZIONARIO)