Fisiologia – Fenomeni contrattili

Fenomeno contrattile: fibra muscolare striata e liscia

La miosina del filamento spesso è costituita da 6 polipeptidi: 2 catene pesanti e 4 catene leggere. La catena pesante è costituita da una coda e all'estremità dalla parte globulare. Le teste globulari proiettano lateralmente formando i ponti trasversali. Le catene leggere sono poste in corrispondenza della testa globulare delle catene pesanti. La testa globulare ha un sito per l'ATP, un altro sito lega l'actina durante la contrazione.

Durante la fase di riposo, la miosina ha elevata affinità per l'ATP, però è così meno stabile. La miosina è l'unica proteina contrattile del filamento spesso.

Troponina e tropomiosina

La troponina ha 3 componenti:

• Frammento Tn C: lega il calcio, 2 siti ad alta affinità e 2 siti a bassa affinità per il Ca.
• Frammento Tn I: lega il complesso troponinico all'actina, inibendo il legame acto-miosinico.
• Frammento Tn T: lega il complesso troponinico alla tropomiosina.

Il Ca è citotossico, si lega ai fosfati, dando sali tossici per la cellula, deve essere legato da una proteina. Quando si libera Ca dalle cisterne terminali, nel sarcoplasma si lega ai siti a bassa affinità, per cui cambiamento della conformazione: la tropomiosina scivola nel solco dove era ubicata, cioè il sito actinico cui dovrebbe legarsi la miosina viene smascherato, può avvenire l'evento contrattile. A riposo viene impedita la formazione del legame actina-miosina.

Meccanismo di contrazione

Quando si creano presupposti per questo legame, avviene lo scivolamento del filamento sottile su quello spesso, perché diminuisce la grandezza della banda I e della banda H, la linea Z si avvicina alla linea M. In condizioni di riposo, la miosina ha alta affinità per l'ATP e non c'è legame tra actina e miosina.

Quando c'è idrolisi dell'ATP = complesso miosina-P_i (fosfato inorganico)-ADP, che è energizzato, cioè l'energia liberata dall'idrolisi viene mantenuta dalla miosina accumulata, non liberata all'esterno. Questa forma è più stabile, ha alta affinità per l'actina, ma ancora non c'è ponte, perché il sito attivo è mascherato. Si deve liberare Ca che smaschera il sito. Ancora non si ha sviluppo di forza. Allora si libera il P perché ADP-MIOSINA-P_i è meno stabile.. = AMP-MIO-P. Se ATP-MIO-P. fosse stabile, non si potrebbero avere i fenomeni successivi.

Ruolo del calcio

A determinare il passaggio del Ca dalle cisterne terminali (ricordiamo che il Ca infatti non è presente nel sarcoplasma perché tossico per la cellula) è l'impulso che via...