Biologia e genetica generale e molecolare - filamenti di actina

La polimerizzazione dell'actina

La polimerizzazione dell'actina richiede Mg2+, K+ ed ATP. Si ha una fase di latenza, in cui si nucleano nuovi filamenti e poi una fase di polimerizzazione rapida, in cui si allungano i filamenti. Dopo la polimerizzazione, l'ATP si idrolizza ad ADP, che resta intrappolato nel polimero. L'estremità con ADP depolimerizza più rapidamente. Tuttavia l'idrolisi dell'ATP non è richiesta per l'allungamento dei microfilamenti.

Proteine che legano l'actina mascherano i siti di polimerizzazione. Ad esempio, la timosina è una piccola proteina che blocca la polimerizzazione. Ci sono due modelli di inibizione. La profilina accelera lo scambio di ATP con ADP nei monomeri di actina e quindi regola la polimerizzazione dell'actina durante il movimento cellulare.

L'actina nel movimento cellulare si trova nei lamellipodi, che sono estensioni dinamiche durante il movimento. Il dictyostelium è un esempio di movimento cellulare. L'actina è anche coinvolta nella struttura degli epiteli, come nel "feltro terminale".

filamenti sono arricchiti da spectrina e miosina, che collegano i microfilamenti uno all'altro ed a proteine localizzate nella membrana plasmatica. La struttura portante del microvillo è costituita da un denso fascio di microfilamenti. Le estremità positive sono rivolte verso la punta, dove sono ancorate alla membrana cellulare tramite una placca amorfa elettron-densa. Le placche focali sono punti di attacco per i filamenti di actina. Le proteine associate all'actina, per formare fasci paralleli, strutture a rete e strutture contrattili. Associazione con la miosina II. Molecole di filamina servono a fare da ponte tra due microfilamenti che si intersecano, formando larghe reti tridimensionali. Le proteine motrici legate ai filamenti di actina: le miosine. Sono una famiglia di proteine che legano l'actina e idrolizzano l'ATP ad ADP + P. Miosina II scoperta nel muscolo scheletrico, è la più abbondante ed è presente in molti tipi cellulari (1 mol. miosina ogni

100 di actina). La miosina I è più piccola ed è presente in cellule non muscolari (forma ancestrale di miosina?), caratterizzata da testa motrice. Miosina II: due catene pesanti e due catene leggere. La testa ha attività ATPasica e motrice. Controlla la contrazione muscolare, la contrattilità nelle fibre da stress e l'anello contrattile durante al citochinesi. A seconda della struttura della coda, la miosina non muscolare può legarsi alla membrana o ad un secondo filamento di actina. Può attaccare un filamento di actina alla membrana, allineare due filamenti di actina uno sull'altro, oppure muovere una vescicola lungo un filamento. In questi esempi la testa della miosina si muove verso l'estremità positiva del filamento di actina. Complessi simili muscolari temporanei in cellule non muscolari. L'anello contrattile: nastro di actina e di miosina II. Le fibre da stress: si inseriscono nella membrana nei contatti focali.

(punti di contatto tra la membrana e la matrice extracellulare). Rispondono a tensioni generate nella cellula (per esempio durante il movimento cellulare). Sono generalmente transitorie, tranne che nelle strutture adesive e nelle cinture adesive delle cellule epiteliali.