Che materia stai cercando?

Anteprima

ESTRATTO DOCUMENTO

Biologia e Genetica

Classificazione dei carboidrati:

Monosaccaridi: da tre a sette atomi di carbonio. A ciascun carbonio è legato un gruppo

 ossidrilico, tranne che a uno, il quale a sua volta è legato, mediante un doppio legame, a un

atomo di ossigeno per formare un gruppo carbonilico.

Il gran numero di gruppi ossidrilici polari conferisce al monosaccaride proprietà idrofiliche.

sono classificati in base al numero di atomi di carbonio.

Glucosio: monosaccaride più abbondante nelle cellule. Prodotto dalle piante mediante

fotosintesi, a partire da anidride carbonica.

6CO + 6H 0  C H O + 6O

2 2 6 12 6 2

È prodotto dagli altri organismi a partire da composti organici (gluconeogenesi).

È fonte di energia per tutte le cellule.

Isomeri: composti con la medesima forma molecolare ma con struttura, e proprietà,

diverse.

Disaccaridi: 2 monosaccaridi ad anello legati l’uno all’altro mediate un legame glicosidico

 che consiste in un ossigeno centrale legato covalentemente a due atomi di carbonio, uno

per anello.

Oligosaccaridi: da 2 a circa 10 monomeri

 Polisaccaridi: oltre qualche decina di monomeri

 Sono macromolecole, polimeri di unità ripetute di zuccheri semplici, generalmente il

glucosio.

Catena lineare o ramificata.

Funzioni:

Di riserva: glicogeno (cellule animali) e amido (cellule vegetali)

 Di sostegno: cellulosa (parete cellulare delle cellule vegetali); chitina (esoscheletro

 degli insetti, crostacei, e di altri invertebrati); altri polisaccaridi (matrice extracellulare

delle cellule eucariotiche).

Glicogeno, amido e cellulosa sono polimeri dello stesso monomero: il glucosio.

I legami chimici che tengono unite le molecole di glucosio nell’amido e nel glicogeno sono

dello stesso tipo e diversi da quelli presenti nella cellulosa. Ne consegue che la cellulosa

non può essere idrolizzata, cioè rotta dagli stessi enzimi che sono in grado di idrolizzare

l’amido e il glicogeno. L’uomo non possiede gli enzimi per digerire la cellulosa, mentre

possiede degli enzimi per digerire l’amido e il glicogeno.

Lipidi

Gruppo eterogeneo di composti, che hanno in comune la caratteristica di essere idrosolubili in

acqua (idrofobi).

I lipidi più importanti da un punto di vista biologico sono:

Lipidi semplici: sono i lipidi più abbondanti negli esseri viventi. Fungono da riserva

 energetica per tutte le cellule.

Glicerolo ( alcol a tre atomi di C, contenente 3 gruppi chimici OH a ciascuno dei quali può

essere legato a un acido grasso) + 1, 2 o 3 molecole di acido grasso.

I grassi che si usano comunemente per cucinare contengono trigliceridi.

Trigliceridi: rappresentano i principali lipidi di deposito sia negli organismi animali sia

vegetali. Poiché sono insolubili in acqua, sono presenti nelle cellule sotto forma di

goccioline, che in alcuni tessuti specializzati, come il tessuto adiposo, possono occupare

gran parte della cellula.

Acidi grassi saturi: contengono il maggior numero possibile di atomi d’idrogeno.

Acidi grassi insaturi: possiedono una o più coppie di atomi di carbonio adiacenti legati tra

loro da un doppio legame e non sono quindi completamente saturati con l’idrogeno. Gli

acidi grassi con un solo doppio legame sono detto monoinsaturi mentre quelli con più di un

doppio legame sono chiamati polinsaturi.

Lipidi complessi: fosfolipidi, glicolipidi, steroidi.

 Fosfolipide: consiste in una molecola di glicerolo attaccata da un lato a due acidi grassi e

all’altro ad un gruppo fosfato legato ad un composto organico che generalmente contiene

azoto. La parte della molecola che contiene gli acidi grassi è idrofobica e insolubile in

Biologia e Genetica

acqua; la parte costituita da glicerolo, fosfato e base organica è ionizzabile e molto

idrosolubile.

Carotenoidi: pigmenti vegetali arancioni e gialli che si trovano nelle cellule di tutte le

piante. Hanno un ruolo molto importante nella fotosintesi. Sono costituiti da monomeri

idrocarburici a 5 atomi di carbonio noti come unità isopreniche.

Colesterolo (steroide): è formato da atomi di carbonio disposti in 4 anelli uniti tra loro; tre

anelli sono a 6 atomi di carbonio e il quarto è a 5 atomi di carbonio. Gli steroidi sono

sintetizzati da unità isopreniche.

Importante costituente delle membrane biologiche.

È un precursore degli ormoni steroidei che comprendono gli ormoni sessuali sia maschili

sia femminili.

Funzione dei lipidi:

Strutturale (componenti principali delle membrane biologiche)

 Riserva energetica

 Alcuni lipidi sono “messaggeri chimici” sia all’interno della cellula (“secondi messaggeri”)

 che tra cellule diverse (ormoni)

Alcuni lipidi sono vitamine (vitamina A, D, E, K)

Proteine

Macromolecole costituite da aminoacidi, sono i componenti cellulari più versatili.

Le proteine sono praticamente coinvolte in tutti gli aspetti del metabolismo, poiché la maggior parte

degli enzimi sono proteine.

Possono essere assemblate in una notevole varietà di forme, che fanno sì che esse possano

funzionare come maggiori componenti strutturali delle cellule e dei tessuti.

Tipi di proteina Alcune funzioni

Enzimi Ogni enzima è responsabile di catalizzare una specifica reazione chimica

Proteine strutturali Rafforzano e proteggono le cellule e i tessuti

Proteine di deposito Riserva di nutrienti; abbondanti nelle uova e nei semi.

Proteine di trasporto Trasportano specifiche sostanze tra le cellule.

Fanno passare specifiche sostanze attraverso le membrane cellulari.

Funzionano come pompe o canali ionici.

Proteine regolatorie Alcune sono ormoni o fattori di crescita.

Altre controllano l’espressione di specifici geni.

Proteine contrattili Partecipano ai movimenti cellulari.

Proteine di Difendono l’organismo contro agenti invasori.

protezione

Gli aminoacidi H N: gruppo aminico

2

R: catena laterale

COOH: gruppo carbossilico

C: carbonio  Biologia e Genetica

Nelle proteine, si trovano di solito 20 aminoacidi diversi, ciascuno caratterizzato da un gruppo R

legato al carbonio .

Gli aminoacidi sono suddivisi a seconda delle proprietà delle loro catene laterali.

Aminoacidi non polari: tendono ad avere proprietà idrofobiche.

 Aminoacidi polari: più idrofilici.

 Aminoacidi acidi: hanno catene laterali che contengono un gruppo carbossilico che è

 dissociato e pertanto carico negativamente.

Aminoacidi basici: diventano carichi positivamente quando il gruppo amminico presente

 nella catena laterale accetta uno ione idrogeno.

Alcune proteine contengono anche aminoacidi diversi dai 20 più comuni è sono prodotti per

modificare quelli comuni, dopo che sono entrati a far parte della proteina.

Piante e batteri sono in grado di sintetizzare tutti gli aminoacidi necessari; gli animali possono

sintetizzarne alcuni mentre gli altri devono essere assunti con la dieta.

Legame peptidico

Gli aminoacidi si combinano tra loro legando il carbonio del gruppo carbossilico di una molecola

all’azoto del gruppo amminico di un’altra mediante una reazione di condensazione.

Quando si combinano due aminoacidi si forma un dipeptide; la catena più lunga di aminoacidi è un

polipeptide.

Ogni polipeptide ha un gruppo amminico libero a un’estremità e un gruppo carbossilico libero

all’altra.

Polarità della catena peptidica.

Proteine di cellule diverse di uno stesso individuo: cellule che derivano da tessuti diversi di

 uno stesso individuo e che quindi svolgono funzioni diverse hanno in parte proteine comuni

e in proteine diverse. Ad esempio, cellula muscolare e globulo rosso.

Proteine d’individui diversi: cellule che derivano dallo stesso tessuto e quindi svolgono la

 stessa funzione, ma derivano da individui diversi possono contenere una stessa proteina

con caratteristiche leggermente diverse  polimorfismo proteico. Unicità di ogni singolo

individuo.

Le catene polipeptidiche che formano una proteina sono attorcigliate o ripiegate per formare una

macromolecola con una specifica conformazione tridimensionale.

Vi è una stretta correlazione tra la conformazione di una proteina e la sua funzione.

Tipi di struttura:

Struttura primaria: data dalla sequenza degli amminoacidi.

 Struttura secondaria: data dai legami idrogeno tra i gruppi CO e NH di legami peptidici

 lontani nella sequenza primaria.

- elica: le catene laterali degli amminoacidi sporgono all’esterno e interagiscono

 con l’ambiente cellulare o extracellulare. Il gruppo NH di ogni legame peptidico

forma un legame idrogeno con il gruppo C = O di un legame peptidico localizzato

quattro legami peptidici più avanti nella stessa catena.

-foglietto: i singoli segmenti polipeptidici in un -foglietto sono tenuti assieme da

 legami a idrogeno tra i gruppi C = O e NH di legami peptidici che si formano in

segmenti diversi del foglietto.

Alcuni aminoacidi sono forti “formatori di elica”, come leucina, metionina e glutammato;

alcuni aminoacidi sono forti “formatori di foglietti”, come isoleucina, valina e fenilalanina.

Alcuni aminoacidi sono “distruttori di elica” come glicina e prolina che sono responsabili del

ripiegamento e curvatura dell’alfa elica.

Struttura terziaria: dipende dalla struttura primaria di un polipeptide ed è data dall’insieme

 delle strutture secondarie.

È determinata da quattro fattori principali che implicano interazioni tra i gruppi R lungo la

stessa catena polipeptidica:

1. Legami a idrogeno che si formano tra i gruppi di R di alcune subunità aminoacidiche.

2. Legami ionici tra gruppi R carichi positivamente e quelli carichi negativamente.

3. Interazioni idrofobiche dovute alla tendenza dei gruppi R apolari a disporsi all’interno

della struttura globulare. Biologia e Genetica

4. Legami covalenti (ponti disolfuro) che legano gli atomi di zolfo di due unità di cisteina.

Struttura quaternaria: per proteine costituite da più di una catena polipeptidica (subunità),

 deriva dalla disposizione tridimensionale delle catene polipeptidiche. Gli stessi tipi

d’interazione che danno origine alle strutture secondaria e terziaria contribuiscono anche

alla struttura quaternaria; esse includono legami a idrogeno, legami ionici, interazioni

idrofobiche e ponti disolfuro.

La struttura di una proteina contribuisce a determinare la sua attività biologica. Ogni proteina può

avere varie regioni strutturali, ognuna con una propria funzione.

Molte proteine sono modulari, costituite cioè da due o più regioni globulari, dette domini, collegate

da regioni meno compatte della catena polipeptidica.

L’attività biologica di una proteina può essere modificata da cambiamenti nella sequenza

aminoacidica che portano a cambiamenti nella sua conformazione.

Cambiamenti della struttura tridimensionale di una proteina possono alterare la sua attività

biologica  denaturazione della proteina.

Meccanismi principali:

1. Modificazione covalente della proteina

Fosforilazione: reazione catalizzata dalla proteinchinasi (trasferimento di un gruppo

fosfato (P) dall’ATP a un gruppo alcolico (-OH) presente sulla superficie delle proteine).

Defosforilazione: porta al distacco del fosfato mediante idrolisi dell’estere ed è catalizzata

dalla proteinfosfatasi.

2. Regolazione allosterica: il legame di un attivatore o di un inibitore alla proteina ne modifica

l’attività.

3. Taglio proteolitico: l’ormone insulina è sintetizzato sotto forma di precursore che è tagliata

da enzimi proteolitici dopo che la catena polipeptidica si è ripiegata ed ha assunto una

forma specifica. La rimozione di una parte del polipeptide originario porta alla formazione

dell’insulina attiva.

Acidi nucleici

Gli acidi nucleici trasmettono l’informazione ereditaria e determinano quali proteine debbano

essere sintetizzate dalla cellula.

Nucleotidi:

1 zucchero a 5 atomi C (ribosio)

 1 (o più) gruppi fosfato che rendono la molecola acida

 1 base azotata può essere a doppio anello (purine) o ad anello singolo (pirimidine).

DNA e RNA

Il DNA è una doppia elica formata da due catene appaiate di nucleotidi.

Le coppie d base che si formano nella doppia elica del DNA sono quelle che portano alla struttura

più stabile e mantengono costane il diametro della doppia elica.

L’RNA interviene nel complesso processo in cui gli aminoacidi sono legati tra loro per formare i

polipeptidi. Alcuni tipi di RNA noti come ribozimi, possono fungere come catalizzatori specifici.

In particolare:

Adenina: si accoppia con la Timina mediante due legami idrogeno.

 Guaina: si accoppia con la Citosina formando tre legami idrogeno.

Il DNA e l’RNA, differiscono radicalmente in quanto a struttura complessiva:

Il DNA è una molecola lunghissima e contiene le istruzioni per migliaia di proteine, l’RNA è

 corto e contiene l’informazione di un solo tratto di DNA.

Il DNA è a doppia elica e serve solo a immagazzinare l’informazione

 L’RNA è a singolo filamento e può ripiegarsi in diversi modi: esistono vari tipi di RNA che

 svolgono ruoli strutturali e anche catalitici.

Tipo di RNA Sigla Funzione

RNA messaggero mRNA Codifica per proteine

RNA ribosomiale rRNA Forma la struttura base dei ribosomi Biologia e Genetica

RNA transfert tRNA Traduce i codoni dell’mRNA in aminoacidi

Small nuclear RNA snRNA Entra nella struttura dello spliceosoma

Small nucleolar RNA snoRN Usati per modificare chimicamente gli

A rRNA

Small cytoplasmic scRNA Trasporto proteine nel RE

RNA

Micro RNA miRNA Controllo post-trascrizionale

I nucleotidi sono fondamentali per altre funzioni cellulari vitali:

Adenosina trifosfato (ATP): costituta da adenina, ribosio e tre fosfati; è la più importante

 molecola energetica della cellula. I due gruppi fosfato terminali sono uniti al nucleotide

mediante legami covalenti.

Guanosina trifosfato (GTP): un nucleotide che contiene la base guanina, può trasferire

 energia cedendo un gruppo fosfato ed ha anche un ruolo importante nella segnalazione

cellulare.

Un nucleotide può essere trasformato in una forma alternativa con specifiche funzioni cellulari:

ATP  adenosina monofosfato ciclico (cAMP): grazie all’enzima adelinato ciclasi. Media

 l’effetto di alcuni ormoni e regola alcuni aspetti della fisiologia cellulare.

GTP  guanosina monofosfato ciclico (cGMP)

Le cellule contengono diversi di nucleotidi che rivestono una certa importanza nei processi

metabolici +

nicotinammide adenin-dinucleotide (NAD ): svolge un ruolo fondamentale nelle ossido-riduzioni

biologiche che avvengono all’interno delle cellule.

+

Può esistere in una forma ossidata (NAD ) che si trasforma nella forma ridotta (NADH) quando

accetta elettroni. Gli elettroni di questi atomi d’idrogeno, insieme alla loro energia, possono essere

trasferiti ad altre molecole. Biologia e Genetica

Organizzazione della cellula

Teoria cellulare:

1. Le cellule rappresentano l’unità vivente fondamentale di funzione e di organizzazione di

tutti gli organismi

2. Tutte le cellule derivano da altre cellule

L’organizzazione delle cellule e le loro piccole dimensioni consentono il mantenimento

dell’omeostasi. Le cellule sono soggette a continui cambiamenti nel loro ambiente, quali variazioni

di concentrazione salina, di pH e di temperatura.

Membrane biologiche: strutture fondamentali che hanno consentito l’evoluzione di cellule

complesse.

Procarioti  membrana plasmatica

Eucarioti  membrana plasmatica (delimita il citoplasma)

 membrane degli organelli ( delimitano gli organelli intracellulari)

Cellule procariotiche

Sono tipicamente più piccole che quelle eucariotiche (1/10).

Il DNA non è racchiuso all’interno di un nucleo, ma è localizzato in una regione limitata della

cellula, detta area nucleare o nucleotide.

membrana plasmatica, che circonda la cellula. Delimita il contenuto della cellula,

 originando un compartimento interno. In alcune cellule procariotiche si può invaginare

formando un complesso di membrane sulle quali possono avvenire reazioni metaboliche.

parete cellulare: struttura che racchiude l’intera cellula.

 flagelli: lunghe fibre che si propendono dalla superficie cellulare. Sono utilizzati come

 propulsori e sono fondamentali per la locomozione. La loro struttura è diversa da quelli

presenti nelle cellule eucariotiche. Alcuni procarioti hanno anche delle proiezioni simili a

peli, denominate fimbrie, usate per aderire tra di loro o per ancorarsi alla superficie cellulare

di altri organismi.

Il denso materiale interno delle cellule batteriche contiene i ribosomi, piccoli complessi di

 RNA e proteine in grado di sintetizzare polipeptidi.

Cellule eucariotiche

Strutture molto organizzate provviste di un sistema interno di membrane che delimitano

comportamenti con diversa struttura e funzione.

La porzione di protoplasma al di fuori del nucleo è chiamata citoplasma, mentre quella all’interno

del nucleo viene chiamata nucleoplasma. Molti organuli sono sospesi nella componente fluida del

citoplasma, normalmente chiamata citosol.

Membrana plasmatica: complesso di lipidi/carboidrati/proteine che delimita la cellula, regola gli

scambi con l’ambiente esterno e contiene sistemi di trasporto e segnale.

Nucleo

È l’organulo più rilevante della cellula, ha forma sferica o ovoidale e un diametro medio di 5 m. La

maggior parte delle cellule eucariotiche ha un nucleo, anche se esistono eccezioni (globuli rossi).

Involucro nucleare: struttura che circonda il nucleo costituita da due membrane

concentriche, la membrana nucleare interna ed esterna (che continua in quella del RE).

Pori nucleari: complessi di proteine, che formano delle aperture lungo l’involucro

nucleare e che permettono il passaggio di materiali dal citoplasma al nucleo e viceversa.

Attraverso i pori nucleari passano le molecole di RNA, i ribosomi (in uscita) e tutti gli

enzimi e le proteine necessarie nel nucleo, come gli istoni o gli enzimi per la replicazione

o la trascrizione (in entrata).

Una cellula contiene è in media circa 3.000-4.000 pori nucleari. Ogni poro nucleare è

costituito da circa 100 proteine diverse ed è delimitato da 8 proteine. Struttura molto

grande, circa 30 volte più grande di un ribosoma  funzione di “guardiano”.

Piccole molecole passano liberamente attraverso i pori nucleari  trasporto passivo.

La velocità d’ingresso è inversamente correlata al loro diametro: più larga è la molecola,

più lento è il suo ingresso.

Molecole con diametro superiore a quelle del poro per entrare devono presentare una

sequenza aminoacidica segnale. Biologia e Genetica

I cromosomi

Il numero di cromosomi è caratteristico per ogni specie: Drosophila 8, mais 20, uomo 46.

Diploidi: sono le cellule che presentano coppie di cromosomi omologhi (2n)  cellule

 somatiche (tutte tranne i gameti).

Aploidi: sono cellule che hanno solo una copia di ciascun cromosoma (n)  gameti.

Cariotipo umano

Nell’uomo i cromosomi sono a coppie. Un membro deriva dalla madre e uno dal padre; i membri di

ogni coppia di cromosomi sono chiamati omologhi.

Cromosomi sessuali: coppia di cromosomi non completamente omologhi.

 Autosomi: cromosomi non sessuali.

 Cromosomi umani metafisici: strutture doppie costituite da cromatidi fratelli tenuti insieme

 a livello del centromero, regione specializzata che separa due bracci cromosomici.

Cromosomi dispersi nel nucleoplasma: costituiti da DNA e proteine (cromatina). Ben

 visibili quando la cellula si sta dividendo, contengono i geni.

Proteine istoniche: piccole proteine basiche che formano la struttura intorno alla quale si

 avvolge il DNA.

Proteine non istoniche: proteine che formano la struttura di supporto.

 9

Il genoma umano (aploide) presente nel nucleo di una cellula è costituito da circa 3x10 paia di

basi divise in 23 molecole. La dimensione del nucleo è di circa 5 micron quindi il DNA deve essere

compatto.

Eucromatin Più rilasciata Eterocramati Fortemente addensata

a na

Replica precocemente Replica tardivamente

Contiene la maggior parte dei Contiene pochi geni

geni

Nucleolo

La fabbrica dei ribosomi. Ha forma sferica, visibile al microscopio ottico. Si colora in maniera

diversa rispetto alla cromatina che lo circonda. In genere, nel nucleo di ogni cellula, si osserva un

nucleolo.

Formato prevalentemente da RNA ribosomale (rRNA) e proteine (importate dal citoplasma).

È sede della sintesi di RNA ribosomale e dell’assemblaggio delle subunità dei ribosomi, che sono

poi trasportate nel citoplasma attraverso i pori nucleari.

Lamina nucleare

Rete di filamenti a ridosso della membrana interna dell’involucro nucleare.

È formata dalla polimerizzazione di proteine, dette lamine. Contribuisce alla stabilizzazione della

morfologia del nucleo. Sia la lamina cellulare sia l’involucro nucleare si disaggregano prima della

divisione cellulare, per riformarsi avvenuta la mitosi.

Gli organuli citoplasmatici

I ribosomi sono minuscole particelle che si trovano libere nel citoplasma o attaccate a certe

membrane. Sono costituiti da RNA e proteine e sono sintetizzati a livello del nucleolo.

I ribosomi contengono l’enzima responsabile della formazione dei legami peptidici; ogni ribosoma

ha due componenti principali: una subunità maggiore e una subunità minore. Quando le due

subunità si uniscono, funzionano come fabbriche per l’assemblaggio dei polipeptidi.

Reticolo endoplasmatico (RE)

Labirinto di membrane appiattite (cisterne) e interconnesse, in continuità con l’involucro nucleare.

Lo spazio interno è detto lume del reticolo; nella maggior parte delle cellule, dà origine a un unico

compartimento interno, che è in comunicazione con lo spazio presente tra le membrane nucleari,

interna ed esterna. Le membrane degli altri organuli non sono invece connesse direttamente al

reticolo endoplasmatico e sembrano formare compartimenti separati all’interno del citoplasma.

Biologia e Genetica

Le membrane del reticolo plasmatico e il suo lume contengono una grande varietà di enzimi che

catalizzano diverse reazioni chimiche. In alcuni casi, le membrane servono da impalcatura per

sistemi enzimatici che catalizzano reazioni biochimiche a catena.

A seconda della presenza o meno di ribosomi sulla sua superficie, il RE si divide in:

RER (RE rugoso o ruvido): appare tale perché sulla superficie esterna si trovano i

 ribosomi. I ribosomi attaccati al RE rugoso sono detti ribosomi legati; i ribosomi liberi si

trovano in sospensione nel citosol.

Svolge un ruolo fondamentale nella sintesi e nell’assemblaggio delle proteine. Molte delle

proteine che sono esportate fuori della cellula e quelle destinate ad altri organuli sono

sintetizzate sui ribosomi attaccati alla membrana del reticolo endoplasmatico.

Il ribosoma si attacca saldamente alla membrana del RE; all’interno del ribosoma si forma

un tunnel che lo collega a un poro del RE. Le proteine sono trasportate nel lume del RE

attraverso questo tunnel e il poro, che attraversa la membrana del RE.

Una volta nel lume, le proteine possono essere modificate da enzimi che aggiungono lipidi

o carboidrati complessi. All’interno del lume esistono anche altri enzimi detti chaperoni

molecolari, che catalizzano l’arrangiamento tridimensionale delle proteine.

Le proteine che non sono state processate correttamente sono trasportate nel citosol e

degradate; quelle che sono processate correttamente sono trasferite in altri compartimenti

da vescicole di trasporto.

REL (RE liscio): ha un aspetto tubulare e la superficie della sua membrana esterna appare

 liscia. Gli enzimi presenti nelle membrane del RE liscio catalizzano la sintesi du numerosi

lipidi e carboidrati. Rappresenta la sede primaria di sintesi dei fosfolipidi e del colesterolo

richiesti per la formazione delle membrane cellulari.

Il RE liscio sintetizza gli ormoni steroidei a partire dal colesterolo; nelle cellule epatiche,

svolge un ruolo importante nella degradazione enzimatica del glicogeno di riserva, inoltre

immagazzina ioni calcio.

Può essere un componente minore in alcune cellule, mentre altre ne contengono una

grande quantità.

Apparato di Golgi

Costituito da cisterne appiattite impilate (dittiosomi) simili a una pila di piatti, definite sacculi e da

piccole vescicole.

A differenza del RE non esiste continuità tra le cisterne del Golgi, il trasporto avviene mediante

vescicole  trasporto anterogrado e trasporto retrogrado.

Si distingue:

Una regione cis, in prossimità del RE

 Una regione intermedia

 Una regione trans, in prossimità della membrana plasmatica

È implicato nella modificazione, immagazzinamento e smistamento delle proteine da

“esportazione”.

Le proteine che sono state assemblate correttamente sono trasportate dal RE rugoso alla

superficie cis del complesso del Golgi in vescicole di trasporto che si formano dalla membrana del

RE. Le vescicole di trasporto si fondono tra loro per formare gruppi che si muovono lungo i

microtubuli verso il complesso del Golgi.

Modificazione delle proteine nell’apparato di Golgi consistono nell’aggiunta di gruppi chimici:

Glicosilazione: aggiunta di zuccheri

 Solfatazione: aggiunta gruppi solfato

 Fosforilazione: aggiunta di gruppi fosfato

Lisosomi

Piccole sacche delimitate da una singola membrana, piene di enzimi idrolitici che demoliscono:

Proteine

 Carboidrati

 Acidi nucleici

 Biologia e Genetica

Lipidi

Identificati più di 40 enzimi lisosomiali che lavorano a pH acido (pH 5). Enzimi lisosomiali si

formano nell’apparato di Golgi. +

Il pH è mantenuto acido da pompe protoniche sulla membrana dei lisosomi, che “pompano” ioni H

dal citosol. La compartizione degli enzimi idrolitici evita auto digestione da parte della cellula.

I lisosomi hanno la funzione di degradare materiale. Si distingue:

1. Eterofagia, digestione di:

Corpi estranei ingeriti tramite fagocitosi

 Macromolecole assorbite dall’esterno della cellula per endocitosi

2. Autofagia, digestione di:

Parti fatiscenti della cellula

 Macromolecole della cellula

Si distinguono:

Lisosomi primari (si formano per gemmazione dal Golgi). Hanno contenuto omogeneo e

 sono pieni dei soli enzimi lisosomiali.

Lisosomi secondari (si formano dalla fusione dei lisosomi primari con vescicole circondate

 da membrana come un fagosoma e un endosoma). Hanno contenuto eterogeneo

(contengono materiale da digerire).

Con l’invecchiamento, vi sono alcuni danni tissutali causati da lisosomi che “perdono” il loro

contenuto.

Artrite reumatoide: danno a livello delle giunture nelle cellule cartilaginee causato dal

 rilascio di enzimi lisosomiali.

Malattie genetiche, note come malattie lisosomiali, in cui manca per mutazione genica un

 enzima lisosomiale.

Malattia di Tay-Sachs: è dovuta alla mancanza di un enzima lisosomiale (esosaminidasi

A), che degrada alcuni gangliosidi. Accumulo di gangliosidi nelle cellule celebrali e

progressivo deterioramento del sistema nervoso (cecità, ritardo mentale). Morte entro i

primi anni di vita, malattia autosomica recessiva.

Perossisomi o Microbodies

Organuli delimitati da una singola membrana, hanno un aspetto simile ai lisosomi.

Contengono enzimi detossificanti ma hanno una funzione ancora in parte sconosciuta:

1. Detossificazione da molecole tossiche

2. Beta - ossidazione degli acidi grassi

Mitocondrio

Sede della respirazione cellulare (produzione di ATP a partire da zuccheri o altre molecole

contenute negli alimenti).

Durante la respirazione aerobica, gli atomi di ossigeno e di carbonio sono rimossi dalle molecole di

cibo e convertiti in anidride carbonica e acqua.

I mitocondri sono più numerosi nelle cellule molto attive, che richiedono grandi quantità di energia.

Hanno dimensioni variabili (da 2 a 8 m), sono in grado di cambiare forma e dimensioni molto

rapidamente e si replicano per divisione.

Ciascuno di essi è circondato da una doppia membrana che dà origine a due compartimenti

distinti: Spazio intermembrana: si forma tra la membrana interna ed esterna

 Matrice: compartimento circondato dalla membrana interna, contiene gli enzimi che

 degradano le molecole alimentari e convertono la loro energia in altre forme di energia

chimica.

Membrana mitocondriale esterna: è liscia e permette il passaggio di molte molecole di piccole

dimensioni.

Membrana mitocondriale interna: selettivamente permeabile, può essere attraversata solo da

alcuni tipi di molecole. Tale membrana è ripiegata per formare estroflessioni, chiamate creste

mitocondriali, che si estendono all’interno della matrice. Le creste aumentano enormemente la

superficie della membrana interna, fornendo un’area in cui avvengono le reazioni che trasformano

l’energia chimica delle molecole di cibo in energia dell’ATP. La membrana contiene tutti gli enzimi e

le altre proteine necessarie per queste reazioni. Biologia e Genetica

Ha DNA e RNA propri che codificano per alcune proteine necessarie al mitocondrio; non tutte

queste proteine sono sintetizzate a partire dal suo DNA: alcune proteine vengono importate.

I mitocondri giocano un ruolo molto importante nella morte cellulare programmata, o apoptosi.

Possono indurre la morte cellulare in modi diversi: possono interferire con il metabolismo

energetico o attivare enzimi che mediano la distruzione cellulare.

Quando un mitocondrio è danneggiato, nella sua membrana si aprono grossi pori che causano il

rilascio nel citoplasma del citocromo c, una proteina importante nella produzione di energia. Il

citocromo c induce l’apoptosi attivando un gruppo di enzimi noti come caspasi, che degradano

componenti vitali della cellula.

Cloroplasti

Alcune cellule di piante e alghe compiono la fotosintesi, una serie complessa di reazioni in cui

l’energia luminosa è trasformata nell’energia chimica del glucosio e di altri carboidrati.

I cloroplasti contengono pigmenti verdi, le clorofille, che intrappolano l’energia luminosa

necessaria per la fotosintesi; contengono anche i carotenoidi, pigmenti gialli e arancioni in grado

di assorbire la luce.

Sono strutture a forma di disco e hanno un complesso sistema di membrane ripiegate.

Due membrane separate da un piccolo spazio isolano il cloroplasto dal citosol.

Membrana interna: racchiude un liquido detto stoma, che contiene gli enzimi necessari per la

produzione di carboidrati da anidride carbonica e acqua, utilizzando l’energia solare. Un sistema di

membrane sospeso nello stoma, consiste di un gruppo di sacche appiattite a forma di disco,

interconnesse, dette tilacoidi i quali sono disposti in pile (grana). Le membrane tilacoidali hanno

un terzo compartimento, il lume tilacoidale.

Citoscheletro

Contribuisce al sostegno del citoplasma e mantiene la forma, presiede ai movimenti cellulari ed è

coinvolto nei movimenti intracellulari. È altamente dinamico e cambia continuamente.

3 categorie di filamenti:

Microtubuli: forma cilindra costituiti da polimeri di tubulina che si allineano a formare i proto

 filamenti si dispongono in circolo e delimitano il canale interno del microtubulo. Sono polari.

Sono implicati nel:

Movimento dei cromosomi

 Movimento delle cellule (ciglia e flagelli)

 Movimento di componenti cellulari (“piste molecolari”)

Sono costituiti da due proteine molto simili tra loro: - e - tubulina. Queste proteine si

combinano tra loro per formare un dimero. Un microtubulo si allunga per addizione di

dimeri di tubulina.

I microtubuli possono essere disassemblati in seguito a rimozione dei dimeri, che possono

quindi essere riciclati per formare altri microtubuli in diverse aree della cellula.

Diverse proteine associate ai microtubuli (MAP) sono state identificate e classificate in due

gruppi: MAP strutturali: aiutano a regolare l’assemblaggio dei microtubuli e poi legano con

 legami incrociati i microtubuli ad altri polimeri del citoscheletro.

MAP motrici: utilizzano l’energia contenuta nell’ATP per generare movimento.

Una proteina motrice chiamata chinesina muove gli organuli verso l’estremità positiva dei

microtubuli mentre la dineina, trasporta gli organuli nella direzione opposta  trasporto

retrogrado.

Ciglia: strutture piliformi rivestite da membrana che si protendono dalla superficie di molti

tipi di cellule eucariotiche.

Fasci di microtubuli riuniti nel corpo basale

 Funzione: muovono i fluidi che ricoprono la cellula o consentono il movimento della

 cellula in ambienti liquidi.

Colpo propulsivo rapido in una direzione e ritorno in posizione lento.

Flagelli: propulsore di spermatozoi e di molte cellule procariotiche; sono più lunghi delle

ciglia ma con struttura simile. Servono per spostare l’intera cellula, movimento simile a un

serpente. Biologia e Genetica

I flagelli e le ciglia hanno la stessa struttura interna. In sezione trasversale, struttura detta

assonema o 9+2 (nove doppiette di microtubuli disposte ad anello intorno ad una coppia di

microtubuli singoli).

Movimento; scivolamento dei microtubuli uno sull’altro  numerose proteine associate ai

microtubuli, tra cui la dineina.

Sui microtubuli si possono muovere diverse proteine motrici che trasportano i vari organelli

della cellula o le vescicole; i movimenti sono in entrambe le direzioni.

Principali: chinesine e dineine. Esistono in varie forme specifiche per diverse “componenti”

da trasportare. Consuma energia.

Microfilamenti: presenti in tutte le cellule eucariotiche. Filamenti lunghi e sottili (diametro 7

 nm) di actina. Ogni microfilamento è costituito da due filamenti di actina intrecciati, che

possono essere presenti singolarmente, in fasci o in reti tridimensionali.

Ruolo di sostegno per varie strutture cellulari (in molte cellule è presente una rete di

 microfilamenti al di sotto della membrana plasmatica).

Concorrono ai movimenti cellulari: tra cui le correnti citoplasmatiche, i movimenti

 ameboidi e la formazione del solco di divisione durante la citodieresi. Filamenti di

actina da soli non possono contrarsi, ma possono generare movimento,

assemblandosi e disassemblandosi.

Nelle cellule muscolari, l’actina si associa con la miosina a formare le fibre della

 contrazione muscolare.

Formano i microvilli, estroflessioni citoplasmatiche in cellule specializzate per

 funzioni di assorbimento.

Contrazione muscolare:

Attacco: in assenza di ATP le teste di miosina sono legate strettamente ai filamenti

 di actina.

Rilascio: una molecola di ATP si lega alla miosina, causando una variazione di

 conformazione che riduce l’affinità per l’actina.

Distacco: idrolisi di ATP. ADP e Pi rimangono legate alle proteine.

 Trazione: distacco di Pi e legame della testa miosinica a una nuova molecola di

 actina. Rilascio di ADP e movimento in avanti della miosina.

Filamenti intermedi: monomero, due teste alle estremità e regione lineare in mezzo

 [monomero  dimero  tetramero  ottamero  filamento (8 ottameri)]

Si dividono in:

Citoplasmatici:

 Cheratine (negli epiteli)

 Vimentina e vimentino-simili (nel tessuto connettivo, muscolare e neuro

 gliale)

Neuro filamenti (nelle cellule nervose)

Nucleari:

 Lamine nucleari (in tutte le cellule animali)

Rivestimenti cellulari

Matrice extracellulare

Funzione d’impalcatura, protezione e supporto.

Presente in quantità diverse nei diversi tessuti (nel tessuto nervoso è ridotta mentre è abbondante

nei tessuti di sostegno come quello cartilagineo e osseo).

Composta da:

Proteine strutturali, quali il collagene (conferisce resistenza) e l’elastina (conferisce

 elasticità e flessibilità a tessuti che devono potersi estendere).

Complessi di proteine e polisaccaridi , detto proteoglicani con funzione di dare resistenza

 alla compressione: fungono da “spugne” che assorbono quantità elevate di acqua.

Proteine adesive, quali la fibronectina e la laminina: adesione di cellule nel tessuto.

Elastina: alcuni tessuti devono poter essere elastici; altri tessuti devono poter essere flessibili.

Elasticità e flessibilità è fornita da fibre elastiche, il cui costituente principale è una famiglia di

proteine, dette elastine. Biologia e Genetica

Aspetto applicativo: nel corso dell’invecchiamento aumenta rigidità del collagene (aumentano i

legami crociati tra le molecole) e diminuiscono molecole di elastina  ossa e articolazioni meno

flessibili e maggior raggrinzimento della cute. Biologia e Genetica

Le membrane biologiche

Tutte le cellule sono circondate da una membrana plasmatica che le separa fisicamente

dall’ambiente esterno e le rende entità distinte.

Regolando il passaggio delle sostanze dentro e fuori la cellula, la membrana plasmatica

contribuisce a mantenere un ambiente interno compatibile con la vita.

I fosfolipidi sono i principali responsabili delle proprietà fisiche delle membrane biologiche. Un

fosfolipide contiene due catene di acidi grassi uniti a due dei tre atomi di carbonio di una molecola

di glicerolo.

Le catene degli acidi grassi formano la porzione polare e idrofobica del fosfolipide. Legato al terzo

carbonio del glicerolo vi è un gruppo fosfato carico negativamente e idrofilico, il quale a sua volta è

legato a un gruppo organico polare e idrofilico. Le molecole di questo tipo, che hanno regioni

idrofobiche e idrofiliche distinte, sono dette molecole anfipatiche.

I fosfolipidi tendono ad avere uno spessore uniforme: la loro forma pressapoco cilindrica, assieme

alle loro proprietà anfipatiche, è responsabile della formazione del doppio strato.

I fosfolipidi regolarmente formano un doppio strato poiché le molecole hanno:

1. Due regioni distinte, una fortemente idrofilia ed una fortemente idrofobica

2. Una forma cilindrica che permette loro di associarsi con l’acqua per formare un doppio

strato

Modello a mosaico fluido: doppio strato lipidico in cui sono più o meno immerse proteine

globulari e glicoproteine.

Un’importante proprietà fisica dei doppi strati fosfolipidici è che si comportano come cristalli liquidi.

I doppi strati sono simili a cristalli perché le molecole lipidiche si organizzano ordinatamente, con le

teste rivolte verso l’esterno e le catene di acidi grassi rivolte verso l’interno; inoltre sono simili ai

liquidi in quanto, pur essendo ordinatamente disposte, le loro catene idrocarburiche sono in

continuo movimento.

Le molecole sono quindi libere di ruotare e di muoversi lateralmente all’interno di un singolo strato

e tale movimento conferisce al doppio strato le proprietà di un fluido bidimensionale.

Il colesterolo influenza la fluidità della membrana, perché si dispone a riempire gli spazi lasciati

vuoti dalla presenza dei ripiegamenti dei fosfolipidi insaturi.

Le due principali classi di proteine di membrana (integrali e periferiche) si distinguono in base al

modo in cui sono associate al doppio strato fosfolipidico.

Proteine integrali: sono strettamente legate alla membrana e possono essere rilasciate

 solo in seguito a distruzione del doppio strato ad opera di detergenti. Queste proteine sono

anfipatiche: le loro regioni idrofiliche si estendono fuori dalla cellula o nel citoplasma,

mentre le regioni idrofobiche interagiscono con le code dei fosfolipidi di membrana.

Proteine transmembrana: si estendono completamente attraverso la membrana. Alcune

 attraversano la membrana solo una volta, altre invece la attraversano più volte.

Proteine periferiche: non sono inserite nel doppio strato lipidico, ma sono localizzate sulle

 superfici interne o esterne della membrana plasmatica, generalmente legate alle regioni

esposte delle proteine integrali attraverso interazioni non covalenti.

Movimenti delle componenti della membrana:

1. Rotazione intorno al proprio asse maggiore

2. Diffusione laterale

3. Diffusione trasversale o “flip-flop”

Le molecole proteiche che costituiscono le membrane biologiche sono orientate

asimmetricamente. L’asimmetria è dovuta al modo altamente specifico con il quale ciascuna

proteina si inserisce nel doppio strato.

L’asimmetria della membrana riguarda la distribuzione ineguale tra i due lati della membrana di:

Lipidi

 Proteine

 Residui saccaridici

La distribuzione dei fosfolipidi nei due strati della membrana è asimmetrica: alcuni fosfolipidi sono

presenti soltanto in uno dei due strati. Biologia e Genetica

Una membrana è detta permeabile a una data sostanza se le permette di attraversarla e

impermeabile nel caso contrario. La struttura a mosaico fluido delle membrane biologiche permette

loro di funzionare come membrane selettivamente permeabili.

In generale, le membrane biologiche sono massimamente permeabili alle piccole molecole apolari.

Tali molecole sono in grado di attraversare il doppio strato lipidico, che è idrofobico.

Sebbene siano polari, le molecole d’acqua attraversano il doppio strato lipidico, essendo

sufficientemente piccole da poter passare attraverso interruzioni che si vengono a formare

temporaneamente tra le catene degli acidi grassi.

Il doppio strato lipidico della membrana plasmatica è relativamente impermeabile agli ioni di

qualunque dimensione e alla maggior parte delle grandi molecole polari, che diffondono soltanto

molto lentamente attraverso il doppio strato. Gli ioni sono importanti nella segnalazione cellulare e

in molti altri processi fisiologici  vantaggio.

I sistemi di proteine di trasporto che trasferiscono ioni, aminoacidi, zuccheri e altre molecole polari

necessarie attraverso le membrane sembrano essersi evoluti molto precocemente nel corso

dell’evoluzione delle cellule.

Tipi principali di proteine di trasporto; ogni tipo di proteina è specifico per un tipo di ione, molecola

o gruppo di sostanze correlate.

Proteine carrier: legano lo ione o la molecola e subiscono cambiamenti conformazionali

 che hanno come risultato il trasferimento della molecola attraverso la membrana. Il

trasferimento di soluti ad opera delle proteine carrier localizzate all’interno della membrana

è definito trasporto mediato da carrier.

I trasportatori ABC costituiscono un ampio e importante gruppo di proteine carrier. Sono

presenti nelle membrane cellulari di tutte le specie e utilizzano l’energia derivante

dall’idrolisi dell’ATP per trasportare ioni, zuccheri e polipeptidi attraverso le membrane

cellulari.

Proteine canale: formano dei tunnel, detti pori, attraverso la membrana. Molti di questi

 canali sono controllati, il che significa che possono essere aperti e chiusi. Le cellule

regolano il passaggio dei materiali attraverso i canali aprendoli e chiudendoli in risposta a

variazioni elettriche, stimoli chimici o sollecitazioni meccaniche. L’acqua e determinati tipi di

ioni sono trasportati attraverso canali.

Porine: proteine canale transmembrana che consentono il passaggio di acqua o di vari

soluti attraverso le membrane. Sono costituite da foglietti -ripiegati, arrotolati a barilotto

che formano dei pori.

Acquaporine: fungono da canali controllati per l’acqua. Facilitano il trasporto rapido

dell’acqua attraverso la membrana plasmatica. Questi canali sono molto selettivi e non

permettono il passaggio di ioni e altre piccole molecole.

Trasporto attraverso le membrane biologiche:

Trasporto di piccole molecole e ioni

 1. Diffusione semplice: una sostanza diffonde tanto rapidamente quanto più è piccola

e quanto più è idrofobica (O , N , CO ). Le molecole cariche, anche se piccole,

2 2 2

come gli ioni, non diffondono attraverso la membrana.

La diffusione sposta i soluti verso l’equilibrio, tendendo a formare, da una

distribuzione casuale, una situazione di equilibrio, con concentrazioni uguali in ogni

punto.

La diffusione tende al minimo contenuto di energia libera: le molecole si muovono

secondo il gradiente di concentrazione e, se ioni carichi, si spostano secondo il

gradiente elettrochimico.

L’acqua diffonde da una regione a concentrazione di soluti inferiore a una in cui la

concentrazione è più elevata  osmosi.

L’acqua è una molecola piccola ma polare. Anche se non è solubile nei lipidi,

l’acqua diffonde rapidamente. Perché? Sono state scoperte di recente delle proteine

transmembrana, dette acquaporine, che formano un canale attraverso cui passa

l’acqua.

Una soluzione in cui è immersa una cellula può essere:

Ipotonica: meno concentrata

 Isotonica: con uguale concentrazione

 Biologia e Genetica

Ipertonica: più concentrata

2. Trasporto passivo mediato da proteine (passivo = avviene secondo gradiente di

concentrazione, dal più concentrato a meno concentrato e quindi non richiede

idrolisi di ATP)

Trasportatori o carrier o proteine vettrici: la proteina carrier lega una o

 più molecole di soluto su un lato della membrana, dopodiché subisce un

cambiamento conformazionale che determina lo spostamento del soluto

sull’altro lato della membrana.

Proteine canale o canali ionici: un canale ionico è generalmente specifico

 + + 2+ - +

(selettivo) per un determinato ione. Vi sono canali per Na , K , Ca , Cl e H .

Lo stato di apertura o di chiusura dei canali ionici può essere controllato:

Canali a controllo ligando

 Canali a controllo di potenziale

 Canali a controllo meccanico

3. Trasporto attivo: passaggio di composti polari o di ioni mediato da proteine di

membrana (pompe) capaci di riconoscerli, legarli e trasportarli contro il gradente di

concentrazione elettrochimico. È termo dinamicamente sfavorevole e richiede

energia.

Le pompe devono provvedere non solo al trasporto delle molecole di soluto, ma

anche all’accoppiamento di tale trasferimento a una reazione che ceda energia.

Pompa sodio/potassio: usa l’energia dell’idrolisi dell’ATP per pompare

 sodio fuori dalla cellula e potassio dentro, entrambi contro il loro gradiente

elettrochimico. Mantiene il potenziale di membrana.

Il doppio strato lipidico delle membrane serve da barriera al passaggio della maggior

parte delle molecole polari (ioni, piccole molecole organiche …). In questo modo la

cellula può mantenere concentrazioni diverse di soluti nel citosol rispetto al fluido

extracellulare.

Trasporto di macromolecole

 1. Esocitosi: le cellule espellono prodotti di scarto o particolari prodotti di secrezione

mediante la fusione con la membrana plasmatica. Mentre il contenuto della vescicola è

rilasciato dalla cellula, la membrana della vescicola secretoria è incorporata nella

membrana plasmatica  meccanismo primario di accrescimento della membrana

plasmatica.

2. Endocitosi : secrezione costitutiva o regolata

Endocitosi mediata da recettore: processo estremamente specifico,

perché consente di incorporare solo quelle sostanze (ligandi) che sono riconosciute

e legate da specifici recettori della membrana plasmatica. I ligandi sono concentrati

su alcune regioni della membrana plasmatica dette fossette rivestite.

Il rivestimento delle fossette si trova sulla faccia della membrana rivolta verso il

citosol ed è costituito principalmente da due proteine, la clatrina e la proteina

adattatrice (o proteina di assemblaggio).

Fagocitosi: incorporazione di grossi aggregati insolubili oppure di frammenti

di cellule o di cellule intere.

A differenza degli altri meccanismi di endocitosi nel nostro corpo la fagocitosi è

compiuta solo dai fagociti, che comprendono i leucociti neutrofili del sangue e i

macrofagi  funzione di difesa contro organismi invasori.

Molti eucarioti monocellulari eseguono fagocitosi; anche alcuni animali inferiori, tipo

platelminti e spugne, usano la fagocitosi per funzione nutritiva.

Specifici ligandi sul materiale da inglobare sono riconosciuti da recettori della

membrana plasmatica  formazione del vacuolo fagocito e fagosoma  fusione del

fagosoma con i lisosomi primari a formare i lisosomi secondari  digestione del

contenuto fagocitino.

Pinocitosi: la cellula introduce materiale liquido; minuscole gocce di liquido

sono prima intrappolate e poi circondate dalla membrana plasmatica, che si stacca

nel citoplasma sotto forma di minuscole vescicole. I liquidi contenuti in queste

Biologia e Genetica

vescicole sono poi trasferiti lentamente nel citosol  le vescicole diventano sempre

più piccole.

Giunzioni cellulari

Le cellule che si trovano in stretto contatto tra loro normalmente sviluppano giunzioni intercellulari

specializzate. Tali strutture possono permettere di formare connessioni molto forti, impedire il

passaggio di materiali o stabilire una rapida comunicazione tra cellule adiacenti.

1. Giunzioni strette: regioni di saldatura tra cellule che rivestono cavità corporee. Queste

saldature non lasciano spazio tra le membrane delle cellule adiacenti, cioè le saldature

sono “occludenti” e sigillano gli spazi tra le cellule.

2. Giunzioni adesive: comprendono

Desmosomi: il dispositivo di giunzione che unisce meccanicamente cellule

 adiacenti, sfruttando la resistenza dei filamenti intermedi. Nell’epidermide, ad

esempio le cellule sono legate reciprocamente da numerosi desmosomi.

Emidesmosomi

 Giunzioni aderenti: cementano le cellule tra loro. Le caderine formano una cintura

 di adesione continua attorno a ciascuna cellula, legandola alle cellule vicine. Queste

giunzioni si connettono con i microfilamenti del citoscheletro.

3. Giunzioni comunicanti: permettono il passaggio di molecole tra una cellula e l’altra, grazie

alla formazione di un poro, creato dalla giustapposizione di complessi proteici, i

connessoni. Permettono il passaggio di molecole con peso molecolare fino a circa 1000.

Plasmodesmi

Sono canali larghi da 20 a 40 nanometri che attraversano le pareti di cellule vegetali adiacenti,

mettendo in connessone il loro citoplasma  membrane plasmatiche adiacenti-

Molti di essi contengono una struttura membranosa cilindrica, il desmotubulo, il quale passa

attraverso l’apertura e connette il reticolo endoplasmatico di due cellule adiacenti-

I plasmodesmi generalmente permettono alle molecole e agli ioni, ma non agli organuli di passare

da una cellula all’altra attraverso le aperture. Il movimento di ioni attraverso i plasmodesmi fa si

che nei vegetali si abbiano deboli segnali elettrici. Biologia e Genetica

Comunicazione cellulare

Traduzione del segnale: processo di conversione di un tipo di segnale in un altro tipo. I punti

critici sono le conversioni di un’informazione da una forma all’altra.

Segnalazione cellulare: una cellula segnalatrice produce una molecola segnale, che è

riconosciuta tramite un recettore proteico da un’altra cellula, detta cellula bersaglio, che risponde in

modo specifico al segnale extracellulare.

4 fasi:

Invio

La maggior parte dei neuroni si scambia segnali rilasciando composti chimici detti

neurotrasmettitori. Queste molecole diffondono attraverso le sinapsi, gli stretti spazi tra i neuroni.

Le cellule sintetizzano molti tipi diversi di molecole segnale, che sono veicolate in vari modi. Negli

animali, molte cellule del sistema immunitario producono specifici composti chimici che sono

esposti sulla superficie cellulare.

Ormoni: possono essere sintetizzati da cellule vicine o da organi specializzati distanti dalle

 cellule bersaglio. Molti ormoni sono prodotti dalle ghiandole endocrine; prive di dotti, per cui

devono secernere i loro ormoni nel fluido interstiziale circostante. Tipicamente, gli ormoni

diffondono nei capillari e sono trasportati alle cellule bersaglio attraverso il circolo

sanguigno.

Regolatore locale: molecola segnale che si diffonde attraverso il fluido interstiziale, il fluido

 che circonda le cellule, e agisce sulle cellule vicine  regolazione paracrina.

Fattori di crescita: tipicamente peptidi, stimolano la divisione e il normale sviluppo di

specifici tipi cellulari.

Istamina: regolatore locale immagazzinato in alcune cellule del sistema immunitario.

Determina la dilatazione dei vasi sanguigni e l’aumento della permeabilità nei capillari.

Ossido nitrico: gas prodotto da molti tipi cellulari di piante e animali. È rilasciato dalle

cellule che formano il rivestimento interno dei vasi sanguigni induce il rilasciamento della

muscolatura liscia della parte dei vasi  i vasi si dilatano e la pressione sanguigna si riduce.

Prostaglandine: regolatori paracrini. Modificano i livelli di cAMP e interagiscono con altre

molecole segnale per regolare le attività metaboliche.

Ricezione

Una molecola segnale che si lega a recettori specifici, agisce come un ligando. La maggior parte

dei ligandi è rappresentata da molecole idrofiliche che si legano a recettori proteici presenti sulla

superficie bersaglio. Un recettore localizzato sulla superficie cellulare possiede generalmente

almeno tre domini:

1. Dominio esterno: sito di ancoraggio per una molecola segnale

2. Si estende attraverso la membrana plasmatica

3. Coda che si proietta nel citoplasma: porzione che trasmette il segnale all’interno della

cellula.

Le proteine recettoriali appartengono a due categorie:

Proteine che si trovano all’interno della cellula e che riconoscono i ligandi di natura

 idrofobica (ormoni steroidi, ormoni tiroidei, vitamina A, vitamina D, ecc.) che penetrano per

proprio conto nella cellula attraverso la membrana;

Glicoproteine transmembrana che riconoscono ligandi (detti primi messaggeri) che

 riescono fuori dalla cellula: esempio di come la membrana cellulare agisca da interfaccia

tra cellula e ambiente esterno.

Principali tipi di recettori di membrana:

Recettori associati a proteine G: famiglia di proteine transmembrana che attraversano

 avanti e indietro la membrana plasmatica per sette volte. I recettori accoppiati a proteine G

collegano determinate molecole segnale a diverse vie di trasduzione del segnale all’interno

della cellula. La parte esterna del recettore rappresenta un sito di legame per una molecola

segnale, mentre la porzione del recettore che si estende nel citosol possiede un sito di

legame per una specifica proteina G.

Recettori tirosin-chinasici: proteine transmembrana con un sito di legame per una

 molecola segnale all’esterno della cellula e una componente enzimatica all’interno della

Biologia e Genetica

cellula. Alcuni recettori accoppiati a enzimi non possiedono una componente enzimatica ma

presentano un sito di legame per un enzima.

Una tirosina chinasi è un enzima che catalizza il trasferimento di un gruppo fosfato dall’ATP

a uno specifico residuo di tirosina, che è parte di una proteina. L’enzima tirosina chinasi

costituisce il dominio del recettore che si estende nel citosol. I recettori a tirosina chinasi

legano certi ormoni; questi recettori regolano molti processi cellulari e sono molto importanti

per lo sviluppo.

Recettori canale-ionico: si trovano nella membrana plasmatica e convertono segnali

 chimici in segnali elettrici. Il canale ionico si apre e si chiude in risposta al legame della

molecola segnale.

Recettori intracellulari: costituita da fattori di trascrizione, proteine che regolano

 l’espressione di specifici geni. Le molecole segnale che si legano ai recettori intracellulari

sono piccole molecole idrofobiche che possono diffondere attraverso le membrane delle

cellule bersaglio.

Trasduzione

Il primo componente di un sistema di trasduzione del segnale è tipicamente il recettore. Il ligando

si lega a un recettore della superficie cellulare e lo attiva grazie a un cambiamento

conformazionale della coda del recettore. Il segnale può quindi essere trasmesso da una

sequenza di proteine. La catena di molecole di segnalazione intracellulari che trasmettono un

segnale è chiamata via di segnalazione o cascata di segnalazione.

Ciascun componente di un sistema di trasduzione del segnale agisce come un interruttore

muscolare, che può essere in uno stato attivo o inattivo. Quando una molecola di segnalazione

intracellulare riceve un segnale, è attivata; in seguito avviene un altro processo che inattiva la

molecola segnale.

Ogni volta che una molecola segnale si lega a un recettore, si accede a una via di segnalazione.

Quando il segnale è trasmesso a una proteina di segnalazione, questa è fosforilata. Nel processo

di fosforilazione, un enzima trasferisce un gruppo fosfato da una molecola all’altra. Mentre il

segnale è trasferito, il segnale passa dalla proteina chinasi 1 alla proteina chinasi 2 e poi alla

proteina chinasi 3 e così via.

Le “porte” di molti canali ionici restano chiuse fino a quando un ligando si lega al recettore. A

seconda del tipo di cellula, l’afflusso di ioni sodio può determinare la trasmissione di un impulso

nervoso o la contrazione muscolare.

L’acido gamma-amminobutirrico (GABA) è un neurotrasmettitore che si lega ai recettori GABA;

il legame del GABA al recettore provoca l’apertura del canale. Gli ioni cloruro escono o entrano

rapidamente nel neurone  inibisce la segnalazione neurale.

La proteina G consiste in tre subunità unite tra loro; una di queste è associata a una molecola di

guanosina difosfato (GDP); quando una molecola segnale si lega al recettore, il GDP è rilasciato

e sostituito da guanosina trifosfato (GTP) coinvolto nel trasferimento dell’energia.

Una volta attivata, la proteina G dà inizio alla trasduzione del segnale legandosi a una specifica

proteina presente nella cellula. In alcuni casi, attivano direttamente enzimi che catalizzano

modificazioni a carico di determinate proteine; tali modifiche producono alterazioni nelle funzioni

cellulari.

Più comunemente, la molecola segnale funge da primo messaggero e l’informazione è trasmessa

attraverso la proteina G a un secondo messaggero.

I secondi messaggeri sono ioni o piccole molecole che trasmettono segnali all’interno della cellula.

Quando i recettori sono attivati, possono essere prodotte grandi quantità di secondi messaggeri

che diffondono rapidamente attraverso la cellula, ritrasmettendo il segnale.

La maggior parte delle proteine G trasmette un segnale da un recettore a un secondo

messaggero; molto spesso l’AMP ciclico. Quando la proteina G subisce un cambiamento

conformazionale, lega e attiva l’adenilato ciclasi  proteina G stimolatrice (G ).

s

Una volta attivata, l’adenilato ciclasi catalizza la formazione di cAMP dall’ATP. Accoppiando il

complesso molecola segnale-recettore ad un enzima che genera un segnale, la proteina G

amplifica gli effetti delle molecole segnale, con una rapida produzione di numerose molecole di

secondo messaggero. Biologia e Genetica

L’AMP ciclico attiva determinati enzimi e attività proteina chinasica, in particolare un gruppo

chiamato proteina chinasi A. i substrati di questa proteina differiscono in tipi cellulari diversi; di

conseguenza, l’effetto dell’enzima varia in dipendenza del substrato.

Alcuni complessi molecola segnale-recettore, attivano una proteina G che a sua volta attiva la

fosfolipasi C, un enzima legato alla membrana. Questo enzima scinde un fosfolipide di membrana

il PIP in due prodotti fosfolipidici, l’inositolo trifosfato (IP ) e il diacilglicerolo (DAG) che

2 3

fungono entrambi da secondi messaggeri.

Il DAG resta nella membrana plasmatica, dove attiva gli enzimi protein chinasi C. in dipendenza

del tipo di cellula e della specifica protein chinasi C, la risposta cellulare può essere

l’accrescimento, una variazione del pH cellulare o la regolazione di determinati canali ionici.

Gli ioni calcio svolgono importanti funzioni in numerosi processi cellulari, tra cui il disassemblaggio

dei microtubuli, la contrazione muscolare, la coagulazione del sangue e l’attivazione di alcune

cellule del sistema immunitario.

La trasduzione del segnale è un processo rapido e preciso. Gli enzimi devono essere organizzati

in modo da essere disponibili in maniera ottimale per le vie di segnalazione.

Le proteine d’impalcatura organizzano gruppi di molecole segnale intracellulari in complessi di

segnalazione. Tali proteine posizionano gli enzimi in prossimità delle proteine che regolano,

aumentando la probabilità che esse interagiscano tra loro.

Allo stesso tempo, riducono la possibilità che gli enzimi siano reclutati in altre vie. Queste proteine

organizzano e guidano le interazioni tra le molecole, riducendo l’interferenza tra vie di

segnalazione differenti.

Risposta

Quando i fattori di crescita si legano ai recettori a tirosina chinasi, le proteine Ras vengono attivate.

Le proteine Ras sono un gruppo di piccole proteine G che si trovano in uno stato attivo quando

legano il GTP. Sono interruttori molecolari che regolano reti di segnali all’interno della cellula. Una

volta attivata, Ras innesca una cascata di reazioni nota come via di Ras.

Le vie di segnalazione Ras sono importanti per l’espressione genica, per la divisione, il movimento,

il differenziamento e l’adesione delle cellule, per lo sviluppo embrionale e l’apoptosi.

Le proteine della via di MAP fosforilano una proteina nucleare che si combina con altre proteine

per formare un fattore di trascrizione. Quando si verifica l’attivazione di determinati geni, sono

sintetizzate proteine necessarie per i processi di accrescimento, divisione e differenziamento della

cellula. La cascata delle MAP chinasi rappresenta la principale cascata di segnalazione per la

divisione e il differenziamento cellulare.

Normalmente, le molecole segnale sono presenti a concentrazioni molto basse; tuttavia, i loro

effetti sulla cellula sono spesso profondi. Questo è possibile perché il segnale è amplificato mentre

è trasmesso attraverso la via di segnalazione.

Come risultato dell’amplificazione del segnale, una singola molecola segnale può portare a

cambiamenti in milioni di molecole a valle di una cascata di segnalazione. La risposta è molto più

grande di quella che sarebbe possibile se ogni molecola segnale agisse da sola.

Una volta che un segnale ha svolto il suo compito, dev’essere terminato. La terminazione del

segnale riporta il recettore e tutti i componenti della via di trasduzione del segnale nel loro stato

inattivo. Questo assicura che l’intensità della risposta rifletta la forza del segnale. Le molecole che

fanno parte del sistema devono anche essere prone a rispondere a nuovi segnali. Un difetto nella

terminazione dei segnali può avere conseguenze drammatiche.

Virus: incapaci di vita autonoma (dipendono dall’organismo ospite per sopravvivere e replicarsi)

Pacchetto di geni

 Parassiti intracellulari

 Agenti infettivi acellulari

 Non crescono, non si nutrono, non rispondono ai segnali.

Si classificano in base a:

1. Tipo di ospite che infettano

2. Acido nucleico che contengono (DNA e RNA)

3. Forma

Struttura:

1. Acido nucleico (DNA o RNA) Biologia e Genetica

Virus a DNA (a doppio filamento)

 Adenovirus: causa infezioni del tratto respiratorio

 Herpes virus: provocano diverse malattie infiammatorie cutanee

 Virus dei papillomi umani: verruche e lesioni poco rilevanti ma possono

 causare trasformazione maligna.

Virus a RNA

 RNA a filamento singolo: non è infettivo se non in presenza di polimerasi

 virus-specifica.

Retrovirus: RNA a filamento singolo. Il loro genoma dirige la sintesi di una

 molecola di DNA da parte dell’enzima trascrittasi inversa.

2. Capside (singolo tipo di proteina o diversi tipi di proteine)

Batteriofagi

Si suddividono in due categorie:

Batteriofagi virulenti: danno luogo al ciclo litico

 Batteriofagi temperati: in alternativa alla lisi può istaurarsi una convivenza nella quale il

 DNA virale si inserisce nel genoma della cellula, ciclo lisogeno.

Ciclo litico:

1. Attacco: un virus si attacca alla superficie di una determinata cellula

2. Infezione: l’acido nucleico del virus (DNA o RNA) è iniettato nella cellula

3. Copia: l’acido nucleico del virus utilizza i sistemi della cellula ospite e comincia a produrre

nuove particelle virali.

4. Rilascio: centinaia di particelle virali sono rilasciate dalla cellula ospite e vanno a infettare

altre cellule

Meccanismi che causano la morte della cellula ospite:

Inibizione della sintesi di DNA, RNA e proteine dell’ospite

 Rilascio di enzimi idrolitici all’interno di una cellula

 Alterazioni della membrana cellulare: può causare una risposta immunitaria, indurre fusione

 cellulare, tossicità per l’alta concentrazione di proteine virali.

Distruzione dei cromosomi

 Trasformazione della cellula ospite in una cellula neoplastica

Ciclo lisogeno: il virus entra nella cellula ospite ma non si replica immediatamente. Durante

l’infezione si integra nel Dna dell’ospite sotto forma di pro virus; in questa forma può rimanere per

molto tempo.

Retrovirus

Virus a RNA che utilizzano una DNA polimerasi RNA dipendente, detta trascrittasi inversa. Alcuni

virus tumorali sono retrovirus (HIV, virus umano dell’immunodeficienza acquisita).

Pironi

Proteina PrP ripiegata in modo anomalo  patogena.

Causa encefalopatie spongiformi trasmissibili. Il prione si aggrega ed è in grado di indurre le PrP

normali ad assumere anche loro il ripiegamento scorretto  aumento esponenziale dei pironi.

Biologia e Genetica

Metabolismo

Energia = capacità di compiere lavoro, che è qualsiasi variazione dello stato o movimento della

materia. [Kilojoule kJ ]

Energia cinetica: energia di movimento, utilizzata per compiere lavoro.

Energia potenziale: capacità di compiere lavoro in base alla posizione o allo stato di un corpo.

La maggior parte delle azioni di un organismo comporta una serie di trasformazioni energetiche

che avvengono quando l’energia cinetica è convertita in energia potenziale o l’energia potenziale è

convertita in quella cinetica.

Energia chimica: energia potenziale immagazzinata nei legami chimici, è di particolare importanza

per gli organismi.

Termodinamica: studio dell’energia e delle sue trasformazioni, governa tutte le attività

dell’universo.

Leggi della termodinamica:

1. L’energia si può convertire da una forma all’altra, ma non si può né creare né distruggere.

2. Nell’universo il grado di disordine può solo aumentare [entropia: quantità di disordine di un

sistema.]

Le reazioni chimiche che permettono a un organismo di svolgere le sue attività costituiscono

l’insieme del suo metabolismo.

Per creare strutture ordinate occorre uno sforzo e impiego di energie  non processo spontaneo.

Le cellule richiedono energia per creare il livello di ordine che rende possibile la vita.

Gli organismi viventi sono complessi, donde la necessità di prelevare dall’ambiente esterno

 materia (per sintetizzare nuove molecole) ed energia (per compiere lavoro).

L’energia e la materia non si creano e non si distruggono, possono solo essere trasformate.

 Vi è un flusso di materia ed energia. Se questo flusso si arresta, si ha la morte (della cella o

 dell’organismo).

I due processi di utilizzazione della materia ed energia sono correlati tra loro: gli organismi

 viventi sono “macchine” funzionano a “energia chimica”

Negli organismi viventi si verificano molte reazioni chimiche.

Per creare l’ordine, la cellula ha bisogno di una serie di reazioni chimiche ed energia che preleva

dall’ambiente sottoforma di nutrienti e la trasforma in energia utilizzabile per creare l’ordine

(processi di biosintesi).

Vie cataboliche: per demolizione delle molecole nutrienti che produce energia sia

 sottoforma di calore (che è dissipato) che sottoforma di nuovi legami chimici nei vettori di

energia = ATP utilizzabile.

Vie anaboliche: sintetizzano macromolecole a partire dalle unità strutturali base quali

 aminoacidi, nucleotidi, etc. utilizzando energia prodotta dal catabolismo.

Entalpia (H): energia necessaria per rompere il legame.

Energia libera (G): quantità di energia disponibile a compiere lavoro nelle condizioni tipiche di una

reazione biochimica. È l’unico tipo di energia che può svolgere lavoro cellulare, è l’aspetto della

termodinamica di maggior interesse per i biologici.

H = G + TS

G = H - TS

Reazione esoergonica: rilascia energia. Poiché nel suo stato finale la quantità di energia

 libera è inferiore rispetto al valore del suo stato iniziale, G è negativo.

Reazione endoergonica: reazione in cui c’è l’aumento di energia libera (G positivo).

 Questo tipo di reazione non può avvenire in isolamento. Deve avvenire in modo tale che

l’energia possa essere fornita dall’ambiente

Reazioni accoppiate: la reazione esoergonica fornisce l’energia necessaria per far avvenire la

reazione endoergonica. La reazione endoergonica può procedere solo se assorbe l’energia libera

rilasciata dalla reazione esoergonica con la quale essa è stata accoppiata.

ATP (Adenosina trifosfato) Biologia e Genetica

Accumula l’energia sottoforma di legame chimico che è liberata e utilizzata per creare nuovi legami

tra due molecole oppure è liberata nell’ambiente sottoforma di calore.

Trasportatore di energia nella cellula.

È un nucleotide formato da tre parti:

Adenina, base organica azotata

 Ribosio, zucchero a cinque atomi di carbonio

 Tre gruppi fosfato, costituiti da atomi di fosforo che legano atomi di ossigeno

L’ATP possiede una “coda” costituita da tre gruppi fosfato che costituiscono la parte attiva della

molecola. La liberazione di un gruppo fosfato terminale rilascia energia.

AMP + P + Energia  ADP

i

ADP + P + Energia  ATP

i

Ciclo dell’ATP:

Sintesi di ATP da ADP e fosfato inorganico: accoppiata all’ossidazione delle sostanze

 nutrienti

Idrolisi di ATP ad ADP e fosfato inorganico: produce l’energia necessaria per svolgere le

 funzioni cellulari.

Reazioni chimiche

Le reazioni chimiche per avvenire in maniera spontanea devono svolgersi con liberazione di

energia: il contenuto energetico dei prodotti deve essere sempre inferiore a quello dei reagenti (G

negativo).

Nelle condizioni ambientali adatte alla materia vivente (di pH, temperatura e pressione

atmosferica) la maggior parte delle reazioni avviene con velocità bassissima  gli organismi hanno

sviluppato gli enzimi catalizzatori delle reazioni chimiche cellulari che ne aumentano la velocità.

Reagente A + Reagente B  Prodotti

Le reazioni che avvengono spontaneamente hanno come conseguenza una diminuzione nel

contenuto di energia libera del sistema. Queste reazioni sono dette esoergoniche perché liberano

energia (G negativo).

Le reazioni che richiedono un apporto di energia sono dette endoergoniche e sono non spontanee

termodinamicamente (G positivo).

Reazioni redox

Utilizzano il trasferimento di un atomo d’idrogeno piuttosto che di un elettrone solo. Un atomo

d’idrogeno è costituito da un elettrone, più un protone che non partecipa alla reazione di ossido-

riduzione.

Quando un elettrone, isolato o come parte di un atomo d’idrogeno, è rimosso da un composto

organico, porta con sé una frazione dell’energia del legame chimico nel quale è coinvolto.

+

Nicotinammide adenina dinucleotide (NAD )

Quando il NAD+ è ridotto, accumula temporaneamente delle grosse quantità di energia libera.

+ +

XH + NAD  X + NADH + H

2

Energia di attivazione (E )

A

Le molecole che dovrebbero reagire tra loro, spesso non lo fanno perché mancano di sufficiente

energia. Per ogni reazione c’è una specifica energia di attivazione E che è la quantità minima di

A

energia che due molecole devono possedere prima che una loro collisione dia luogo a una

reazione.

Enzimi

Proteine (pochi sono RNA) responsabili di tutte le trasformazioni chimiche cellulari. Si associano a

uno o più substrati e li trasformano in prodotti.

E + S  ES  EP  E + P

Ripetono l’operazione molte volte a velocità elevata. L’enzima si trova inalterata alla fine del

processo.

La velocità di una reazione enzimatica (V) aumenta con l’aumentare della concentrazione della

concentrazione del substrato fino a raggiungere un valore massimo (Vmax).

A questo punto tutti i siti di legame per il substrato sulle molecole di enzima sono occupati. La

velocità di reazione non può più aumentare.

Gli enzimi catalizzano reazioni chimiche in cui si rompono e formano legami covalenti.

Biologia e Genetica

Enzima Reazione catalizzata

Proteasi Degradano le proteine

Sintasi Sintetizzano molecole

Chinasi Aggiungono gruppi fosfato

Fosfatasi Rimuovono gruppi fosfato

ATPasi Idrolizzano ATP

Caratteristiche degli enzimi:

Specificità di reazione. Ogni enzima catalizza solo un tipo di reazione, come una idrolisi,

 una polimerizzazione.

Specificità di substrato. Capacità di discriminare tra molecole molto simili. La reazione

 avviene a carico di un ristrettissimo numero di composti tra loro simili, detti substrato. Nella

maggior parte dei casi, il substrato è rappresentato da un solo composto.

Specificità di gruppo. Non sempre gli enzimi sono così specifici. Alcuni enzimi accettano

 sostanze tra loro correlate, purché queste posseggano un gruppo chimico comune.

Riguarda soprattutto enzimi coinvolti nella sintesi o degradazione dei polimeri.

Ne deriva che una cellula deve possedere tanti enzimi quante sono le reazioni da catalizzare.

Gli enzimi sono regolabili, ovvero la loro capacità catalitica può aumentare (attivazione) o diminuire

(inibizione).

Un inibitore può essere:

Irreversibile: in genere sono tossici per le cellule.

 Reversibile: cioè dissociabile dall’enzima. A sua volta si divide in:

 Competitivo: compete con il substrato per il sito attivo, ma non può essere

 processato. Riduce l’attività dell’enzima.

Non competitivo: si lega in un punto diverso dal sito attivo, senza bloccare legame

 del substrato, anche se inibisce attività enzimatica, finchè è legato al suo sito.

Livelli di regolazione dell’attività di un enzima:

Espressione del gene: regolazione della quantità di molecole di enzima da sintetizzare.

 Compartimentazione cellulare: regolazione dell’attività confidando una serie di enzimi in

 comparti subcellulari delimitati da membrane.

Regolazione allosterica: modifica l’attività dell’enzima in risposta ad altre molecole che

 incontra.

Regolazione per fosforilazione: il trasferimento di un gruppo fosfato dall’ATP all’enzima

 da parte di una chinasi può determinarne l’attivazione. Biologia e Genetica

La sintesi di APT nelle cellule

Il flusso dell’energia

Si definiscono come organismi autotrofi quelli capaci di nutrirsi utilizzando solamente semplici

sostanze inorganiche, come avviene per le piante che necessitano solo di anidride carbonica

ricavata dall’aria, di acqua e Sali minerali assorbiti dal terreno.

Gli organismi eterotrofi si nutrono di sostanze organiche prodotte dagli organismi autotrofi: è tipico

il caso degli animali che si alimentano direttamente (erbivori) o indirettamente (carnivori) di

vegetali. Un caso importante di eterotrofismo è quello dei decompositori capaci di nutrirsi di detriti

organici di animali e piante presenti nel terreno.

Le piante sono autotrofe perché utilizzano il Sole come fonte di energia; in casi molto più rari,

come accade per alcuni batteri, l’organismo ricava energia necessaria dall’ossidazione di sostanze

inorganiche (chemiautotrofia).

L’energia chimica immagazzinata con la fotosintesi è rilasciata in due modi:

Fermentazione (processo anaerobico): parziale demolizione dei composti organici e quindi

 parziale rilascio di energia.

Respirazione cellulare (processo aerobico): demolizione praticamente completa

 (ossidazione) dei composti organici con rilascio quasi completo dell’energia immagazzinata

e produce ATP.

La respirazione cellulare non è una singola reazione, ma una serie di reazioni chimiche in

sequenza con lo scopo di produrre ATP (fino a 38 molecole di ATP per molecola di

glucosio).

Ruolo dell’ossigeno nella respirazione cellulare

Gli atomi nelle molecole sono legati tra loro mediante condivisione di elettroni.

Durante la respirazione, avviene una ridistribuzione degli atomi d’idrogeno e dei loro elettroni dal

glucosio all’ossigeno, con formazione di acqua. Avvengono cioè reazioni di ossidoriduzione o

reazione redox.

Ossidazione = perdita di elettroni = perdita di atomi H = rilascio di energia.

Riduzione = acquisto di elettroni = acquisto atomi H

Durante la respirazione cellulare, il glucosio è ossidato e cede elettroni all’ossigeno (molecola

avida di elettroni), che accettano gli elettroni (e gli atomi d’idrogeno) è quindi ridotto.

Variazioni di energia libera

Quando gli elettroni (insieme agli atomi d’idrogeno) passano dal glucosio all’ossigeno, è come se

cadessero ed è sprigionata energia, come quando cade un oggetto.

La respirazione cellulare è una “caduta” di elettroni. La caduta degli elettroni è scomposta in più

tappe, un po’ come lungo i gradini di una scala, in modo da poterla controllare. I gradini di questa

scala costituiscono la catena di trasporto degli elettroni.

Intermedio in questo trasferimento in discesa degli elettroni dal glucosio all’ossigeno è il NAD

(nicotinammide adenin dinucleotide).

Il NAD è un trasportatore di elettroni. La sua funzione è di trasportare gli elettroni (prelevati dal

glucosio) fino all’inizio della catena di trasporto degli elettroni.

Il NAD+, accettando gli elettroni (e quindi l’idrogeno) si riduce a NADH. Inizia quindi la catena di

trasporto degli elettroni (ogni anello della catena è una proteina). Attraverso una serie di reazioni

redox, ogni membro della catena prima accetta e poi cede elettroni.

Ogni trasferimento di elettroni si accompagna alla liberazione di una piccola quantità di energia.

L’energia totale liberata è utilizzata per sintetizzare ATP.

Gli atomi di ossigeno, utilizzati durante la respirazione cellulare, sono forniti dalle molecole di O 2

che respiriamo.

Localizzazione cellulare delle vie del metabolismo energetico

Procarioti Eucarioti

Glicolisi Citoplasma Citoplasma

Fermentazione Citoplasma Citoplasma

Formazione acetil-Co A Superficie interna membrana Membrana mitocondriale

Biologia e Genetica

plasmatica interna

Ciclo di Krebs Citoplasma Matrice mitocondriale

Catena respiratoria Superficie interna membrana Membrana mitocondriale

plasmatica interna

Glicolisi

Con la glicolisi, la molecola di glucosio a 6 atomi di carbonio viene divisa in due molecole a 3 atomi

di carbonio, l’acido piruvico  avviene nel citoplasma.

La glicolisi produca una piccola quantità di ATP (resa netta è di 2 molecole di ATP prodotte per 1

molecola di glucosio) mentre la maggior parte dell’energia resta intrappolata nell’acido piruvico e

verrà liberata durante il successivo ciclo di Krebs.

La glicolisi può essere attiva in presenza e in assenza di ossigeno.

In epoche primordiali  assenza di ossigeno.

La glicolisi è la via metabolica più diffusa in natura  si è evoluta molto precocemente. Anche la

localizzazione della glicolisi nel citoplasma suggerisce un’origine evolutiva molto antica.

Per miliardi di anni, i batteri hanno prodotto ATP attraverso la glicolisi (che non richiede ossigeno).

Probabilmente la glicolisi è un retaggio metabolico per l’estrazione di energia dagli alimenti,

lasciatoci dalle cellule più antiche.

La glicolisi può essere divisa in due fasi principali:

1. Glucosio + 2 ATP  2 G3P + 2 ADP

+

2. 2 G3P + 2 NAD + 4 ADP  2 Piruvato + 2 NADH + 4 ATP

Formazione dell’acetil coenzima A

Il piruvato (3 atomi di carbonio) entra nel mitocondrio, dove viene convertito attraverso una serie di

reazioni in acetil CoA (2 atomi di C).

Le molecole di acido piruvico, prima di entrare nel ciclo di Krebs, devono essere “preparate”, cioè

trasformate in un composto a due atomi di carbonio, l’acido acetico con eliminazione di un atomo

di carbonio sotto forma di CO . L’acido acetico è legato a una “molecola di accompagnamento”, il

2

coenzima A e si forma l’acetil-CoA. Queste reazioni sono catalizzate da un grosso complesso multi

enzimatico, il complesso della piruvato deidrogenasi, costituito da 72 subunità.

Il complesso della piruvato deidrogenasi è legato alla membrana mitocondriale interna.

L’acetil-CoA è il punto di partenza del ciclo di Krebs.

+

2 Piruvato + 2 NAD + 2 CoA  2 Acetil CoA + 2 NADH + 2 CO 2

Il ciclo di Krebs

Il ciclo di Krebs avviene nella matrice mitocondriale. L’acetil-CoA (2 atomi di C) è demolito

attraverso reazioni successive a CO e si produce una piccola quantità di ATP.

2

La maggior parte dell’energia catturata da NAD (che è ridotto) e da un secondo trasportatore di

elettroni, il FAD (flavin adenin dinucleotide).

Catena di trasporto degli elettroni

Avviene sulla membrana mitocondriale interna. Scopo finale è produrre ATP, l’enzima che

sintetizza ATP è l’ATP sintasi.

L’ossigeno attrae gli elettroni, che scorrono lungo la catena di trasporto degli elettroni, costituita da

proteine transmembrana della membrana mitocondriale interna, come la citocromo reduttasi, il

citocromo c e la citocromo ossidasi.

L’energia liberata a ogni gradino è utilizzata per pompare, attraverso la membrana mitocondriale

+

interna, gli ioni H nello spazio intermembrana. +

Alla fine della catena si trova la ATP sintasi. Gli ioni H entrano nella ATP sintasi, un grosso

complesso transmembrana e causano la rotazione di una parte della molecola di enzima.

+

L’enzima utilizza l’energia del gradiente di ioni H per sintetizzare ATP da ADP e P .

i

Alcuni veleni, come il cianuro o il monossido di carbonio, sono mortali, perché bloccano la catena

di trasporto degli elettroni. L’energia contenuta negli alimenti non può più essere trasformata in

ATP, le attività cellulari si arrestano e l’organismo muore.

Sommando tutte le molecole di ATP prodotte si vede che il metabolismo aerobico completo di una

molecola di glucosio può dare al massimo 36 o 38 molecole di ATP. È da notare che la maggior

Biologia e Genetica

parte delle molecole di ATP è formata mediante fosforilazione ossidativa, che comprende i

processi di trasporto degli elettroni e di chemiosmosi. Solo 4 molecole di ATP sono prodotte

mediante fosforilazione a livello del substrato nella glicolisi e nel circolo dell’acido citrico.

Molti organismi dipendono da sostanze nutritive diverse dal glucosio come fonte energetica.

Aminoacidi: metabolizzati mediante una reazione iniziale di deaminazione, ovvero di

 rimozione del gruppo amminico, il quale è convertito in urea ed escreto. La catena

carboniosa residua può essere utilizzata come reagente in uno dei passaggi della

respirazione aerobica.

Glicerolo e grassi: utilizzato come carburante; il glicerolo è fosforilato e convertito in

 gliceraldeide-3-fosfato, che entra nella glicolisi. Gli acidi grassi sono ossidati e scissi

enzimaticamente a produrre gruppo acetile. I gruppi acetile si legano al coenzima A,

formando acetil CoA, in un processo che viene nella matrice mitocondriale (-ossidazione).

L’acetil CoA ottenuto dalla -ossidazione entra nel ciclo dell’acido citrico.

Fermentazione

Processo di ottenimento di energia in condizioni di anaerobiosi; tipica delle cellule muscolari

scheletriche in alcuni tipi di attività:

Attività fisica moderata, condizioni aerobiche

 Attività fisica intensa, condizioni anaerobiche

Con la glicolisi si produce piruvato e una piccola quantità di ATP (2 molecole di ATP ogni molecola

+ +

di glucosio). Durante la glicolisi deve essere presente il NAD come accettatore di elettroni. Il NAD

può essere rigenerato dal NADH in condizioni aerobie (presenza di ossigeno e catena di trasporto

+ +

degli elettroni). Questo riciclaggio del NAD non può avvenire in condizioni anaerobiche. Il NAD è

rigenerato a spese dell’acido piruvico, che è trasformato in un prodotto di rifiuto come l’acido lattico

(fermentazione lattica) o l’alcol etilico (fermentazione alcolica).

Fermentazione lattica: microrganismi e cellule in contrazione protratta. Non nelle cellule

 nervose  danno repertino in mancanza di ossigeno.

Fermentazione alcolica: lieviti e cellule vegetali. Richiede due enzimi.

 Biologia e Genetica

Genetica

Le cellule possono essere classificate in base alla loro capacità di crescere e di dividersi:

Cellule che hanno perso la capacità di dividersi (cellule neuronali, globuli rossi)

 Cellule che normalmente non si dividono ma che possono essere indotte a dividersi (cellule

 epatiche)

Cellule che continuano a dividersi (oogoni, spermatogoni, cellule epiteliali, cellule staminali)

Ciclo cellulare: stadi attraverso i quali una cellula passa da una divisione alla successiva  durata

variabile.

È la serie ordinata di eventi che porta alla duplicazione e alla divisione cellulare.

Una cellula si divide per permettere la riproduzione, per l’accrescimento corporeo o per

rimpiazzare altre cellule.

Il ciclo cellulare inizia con la divisione cellulare e termina con la formazione di due cellule figlie.

Il ciclo cellulare è contraddistinto da due fasi principali:

Interfase: distinta a sua volta in

 G1 (primo gap): sono sintetizzati molti componenti del citoplasma (organelli,

 membrane, ribosomi). La variazione totale della durata del ciclo cellulare dipende

dalla durata della fase G1.

S (sintesi): il DNA si replica e ciascun cromosoma è duplicato. Non dura mai meno

 di 4 ore.

G2 (secondo gap): si ha un ulteriore accrescimento della cellula

Per la maggior parte del tempo le cellule si trovano nella fase di crescita che intercorre tra

le due divisioni (interfase). In questo periodo i costituenti cellulari sono sintetizzati e

assemblati in modo continuo. La massa cellulare aumenta gradualmente fino al momento

della divisione.

Durante la fase S avviene la duplicazione del DNA.

Duplicazione del centrosoma: centro mitotico (o MTOC). In molti organismi è formato da

una coppia di centrioli, ciascuno dei quali corrisponde a una struttura cilindrica cava

formata da nove triplette di microtubuli.

Fase M: mitosi e citocinesi. La mitosi dura in genere da 1 a 2 ire.

 Mitosi: processo di divisione cellulare in cui i cromosomi duplicati sono separati gli uni dagli

altri fedelmente per dare origine a due nuclei ognuno con una copia di ciascun cromosoma.

È una divisione equazionale. Le due cellule figlie generate sono geneticamente identiche

fra di loro e uguali alla cellula madre.

Durante la mitosi la maggior parte delle attività metaboliche sono ridotte, le cellule non

rispondono agli stimoli esterni.

La mitosi è in genere associata alla citocinesi: processo che comporta la divisione del

citoplasma in due parti più o meno uguali  avviene nelle cellule somatiche (diploidi 2n).

Profase: nella fase S il DNA si duplica formando i cromatidi fratelli uniti da una proteina, detta

coesina, a formare cromosomi.

A partire dai centrosomi (che si portano ciascuno a uno dei poli della cellula) si formano i

microtubuli che formano le “fibre del fuso”; le fibre una volta organizzate si tendono da un

centrosoma all’altro.

Prometafase: il materiale dell’involucro nucleare dissolto rimane in vescicole nel citoplasma per

essere riassemblato a formare due nuclei figli. Nella regione del centromero si sviluppano i

cinetocori (uno per ciascun cromatidio) con ruolo importante per i movimenti dei cromosomi. I

cromosomi si attaccano alle fibre del fuso tramite i cinetocori; le coesine si staccano dai bracci e

liberano un cromatidio dall’altro.

Metafase: i cromosomi si allineano sulla piastra equatoriale. In questa fase manifestano la loro

massima condensazione. I cromatidi fratelli sono legati ciascuno a un microtubulo ma derivanti dai

due poli opposti.

Le tre categorie dei microtubuli del fuso mitotico

Anafase: i centromeri si dividono e ogni cromatide viene da ora considerato un cromosoma. I

cromosomi mirano verso i due poli della cellula.

Due fattori coinvolti nel movimento dei cromosomi: Biologia e Genetica

Proteine che funzionano da “motori molecolari” che utilizzano ATP come energia

 “camminano sui microtubuli” (responsabili del 75% del movimento)

I microtubuli del cinetocore si accorciano e i poli cellulari si allontanano (responsabile del

 25% del movimento)

Telofase: formazione dei nuclei e separazione del citoplasma. Quando i cromosomi raggiungono i

due poli, le fibre del fuso si interrompono, dal RE gemma la nuova membrana nucleare e i

cromosomi si distendono.

Citocinesi: la cellula animale si divide grazie alla formazione di un anello contrattile, costituito da

miosina e actina, che forma una strozzatura.

Funzioni della mitosi

Essenziale per la crescita e il ricambio cellulare

 Le cellule embrionali umane hanno un limite di 50 divisioni che corrispondono a una

 capacità proliferativa sufficiente a dare un individuo adulto e a garantire il ricambio cellulare

per tutta la vita dell’individuo.

Le cellule adulte possono dividersi solo 10-30 volte prima di morire

 Le cellule umane hanno un meccanismo interno controllato geneticamente che determina il

 numero massimo di divisioni e quindi la durata di vita di un individuo  se alterato da

mutazioni può causare malattie quali l’invecchiamento precoce.

Checkpoint nel ciclo cellulare: servono ad assicurare che gli eventi della fase precedenti siano

completati.

Il controllo richiede l’attivazione di un complesso proteico definito chinasi ciclina-dipendente (Cdk).

Le Cdk non sono attive di per sé, ma devono legarsi a un secondo tipo di proteina definita ciclina, il

cui livello varia a seconda della fase del ciclo  questo legame attiva la Cdk.

I checkpoint assicurano che la cellula sia competente, sia in grado cioè di passare allo

 stadio successivo del ciclo cellulare.

Il meccanismo molecolare alla base del checkpoint non è chiaro.

 Le proteine inibitorie di Cdk in G1 sono attivate dal danno del DNA.

 Lo stop delle cellule in G1 permette alla cellula di riparare il DNA prima della replicazione.

 Il blocco del ciclo cellulare rappresenta un meccanismo di protezione per la cellula

Meccanismi di blocco del ciclo cellulare:

Produzione di proteine che inibiscono l’attività chinasica del complesso Gdk-ciclina.

 Blocco del meccanismo di replicazione del DNA

 Fattori di trascrizione che inibiscono l’attività di geni fondamentali nel ciclo cellulare.

Mutazioni a carico di questi geni danno origine ad anomalie nel ciclo cellulare  tumori.

Morta cellulare

In un organismo pluricellulare il numero di cellule è rigidamente regolato, non solo controllando la

divisione cellulare, ma anche controllando il tasso di morte. Le cellule possono morire attraverso

due diversi meccanismi:

Necrosi: morte incontrollata, si manifesta solo in seguito a danni cellulari. Queste cellule si

 rompono liberando il loro contenuto nell’ambiente extracellulare  scatena una risposta

infiammatoria.

Apoptosi: morte programmata, “naturale”. Il contenuto non è rilasciato e si formano corpi

 apoptotici che sono fagocitati dai macrofagi.

In presenza di un’alterazione dei meccanismi di controllo della crescita cellulare si può avere una

proliferazione incontrollata  tumore.

I tumori sono distinti in benigni e maligni in base alla loro capacità di invadere altri tessuti e/o

organi. Tumori benigni: masse localizzate ben circoscritte che non invadono i tessuti circostanti.

 Tumori maligni: cellule tumorali che invadono i tessuti circostanti e possono dare

 localizzazioni a distanza (metastasi).

Cause del cancro (mutazioni)

 Composti chimici UV

 

Radiazioni ionizzanti

 Biologia e Genetica

I cancerogeni hanno la caratteristica di

modificare il genoma, perché convertiti in

sostanze in grado di integrare con il DNA.

I virus oncogeni trasformano le cellule che infettano poiché portano dei geni i cui prodotti

interferiscono con i controlli della crescita cellulare. Sono responsabili solo di alcuni tumori umani;

ma sono stati molto utili per identificare i geni coinvolti nella genesi dei tumori.

Virus a DNA, polioma virus, SV40, Adenovirus

 Virus a RNA; retrovirus (HTLV-1) simili a HIV

Oncosoppressori: geni che controllano la proliferazione cellulare

P53 (guardiano del genoma) controlla che non ci siano danni al DNA agisce fra G1 e S e

 dopo la sintesi.

Rb (retino blastoma) controlla il passaggio da G1 a S e fa sì che questo avvenga solo in

 presenza di appropriati segnali da parte di fattori di crescita.

Riproduzione e meiosi

Riproduzione sessuata: alternanza fra una fase diploide (cellule somatiche) e una fase aploide

(gameti).

Meiosi: processo costituito da due successive divisioni cellulari attraverso il quale si formano

quattro cellule aploidi (n). Le cellule aploidi formano i gameti (spermatozoi e uova), la loro fusione

porta alla formazione dello zigote in cui è ripristinato il corredo cromosomico diploide.

Funzioni della meiosi:

Ridurre il numero cromosomico da diploide ad aploide

 Assicurare che ciascun gamete aploide sia provvisto di un corredo cromosomico completo

 Garantire variabilità genetica

Meiosi I

Durante la profase I, i cromosomi omologhi (uno di derivazione materna e l’altro paterna) si

appaiano e formano le sinapsi (= unione).

I cromosomi appaiati sono chiamati bivalenti o tetradi. I bivalenti hanno due cromosomi e quattro

cromatidi, con un cromosoma derivante da ciascun genitore.

La formazione del chiasma (punto di scambio tra due cromatidi di 2 omologhi diversi) determina la

ricombinazione genetica (crossing-over).

La profase I è prolungata e in essa i cromosomi subiscono cambiamenti rilevanti.

Meiosi continua

Metafase I: i membri di ogni coppia di omologhi si sistema all’equatore.

Anafase I: un cromosoma omologo di ogni coppia si dirige ai poli opposti della cellula. Ogni cellula

figlia riceve un membro di ciascuna coppia di omologhi.

Telofase I: citocinesi, si formano due cellule figlie aploidi (n) anche se i cromosomi sono ancora

dicromatici.

Meiosi II

Profase II: i cromosomi si condensano e sono costituiti da due cromatidi uniti dal centromero.

Metafase II: i 23 cromosomi si allineano legando le fibre del fuso.

Anafase II: i centromeri si dividono e i due cromatidi migrano ai poli opposti della cellula.

Telofase II: i cromosomi si rilassano, si riforma la membrana plasmatica e il citoplasma si divide.

Spermatogenesi e oogenesi

Gametogenesi: formazione dei gameti

Spermatogenesi: processo meiotico di produzione degli spermatozoi.

 Oogenesi: processo meiotico di produzione delle cellule uovo.

Conseguenze e significato genetico della meiosi.

1) Riduzione a metà del numero dei cromosomi  ogni gamete eredita una copia di ogni paio

di cromosomi.

2) Rimescolamento del patrimonio ereditario mediante:

a) Assortimento casuale dei cromosomi omologhi alla 1° divisione e assortimento casuale

dei cromatidi fratelli alla 2° divisione  nuove combinazioni di cromosomi nei gameti

b) Scambio di parti tra cromatidi omologhi mediante crossing-over  nuove combinazioni di

alleli in ogni cromosoma. Biologia e Genetica

3) Variabilità genetica: ogni gamete ha 8 milioni di possibili combinazioni di cromosomi, ogni

zigote ha dunque miliardi di diverse possibili combinazioni cromosomiche  ogni individuo è

unico. Biologia e Genetica

Tappe della genetica

1865: G. Mendel  leggi dell’ereditarietà

1869: F. Miescher  isolamento del DNA

1890: A. Weismann  studio dei cromosomi (“corpi colorati”) durante la divisione cellulare.

1909: Johanssen  conio del termine gene.

1911: T. Morgan  teoria cromosomica dell’eredità, Drosophila.

Gregorio Mendel: studia la trasmissione di caratteri e tratti nelle piante di pisello.

Carattere: proprietà dell’organismo,

determinata geneticamente (forma, colore).

Tratto: particolare forma del carattere.

Mendel per gli esperimenti scelse piante di pisello odoroso:

Facile da coltivare

 Controllo dell’impollinazione

 Caratteri somatici facilmente distinguibili

Metodo di incrocio di Mendel: rimosse dal fiore l’organi riproduttivo maschile e fece avvenire

impollinazione usando un altro fiore.

Uso di linee pure: piante che inseguito ad autoimpollinazione mantenevano gli stessi tratti

(rappresenta l’unica forma presente per molte generazioni successive).

Incrociò linee pure che differiscono solo per un carattere  generazione parentale.

Dall’incrocio deriva:

F1: prima generazione filiale

 F2: seconda generazione, si ottiene per autoimpollinazione della F1

Innovazioni metodologiche:

Analizzare 1 carattere alla volta

 Analizzare quantitativamente la progenie

La progenie F1 mostrava solo uno dei due caratteri trasmessi dalle piante P1 e sempre lo stesso

(seme liscio).

In tutti gli incroci non aveva importanza da dove provenisse il polline, i risultati erano sempre gli

stessi.

Il carattere che non appariva nella progenie F1, riappariva nel 25% della F2.

Rapporto 3 (seme liscio): 1 (seme rugoso)

La trasmissione ereditaria non avviene tramite mescolamento dei caratteri dei genitori nei figli, ma

al contrario i caratteri sono ereditati come se fossero unità indipendenti che non si mescolano.

Ipotesi di Mendel:

1. I fattori responsabili della trasmissione ereditaria di particolari tratti sono unità discrete

(alleli) che compaiono a coppie e si separano (segregano) durante la formazione dei

gameti. Queste unità sono in grado di mantenere la propria integrità anche in presenza di

altre unità.

Gli alleli sono le forme alternative di un gene. Ogni pianta di pisello è provvista di due alleli

per ogni carattere, uno proveniente da ciascun genitore. Durante la formazione dei gameti

solo una delle du unità passa a un gamete. Gene: unità fondamentale della

trasmissione ereditaria.

Locus: posizione occupata da un gene sul

cromosoma.

Alleli: rappresentano varianti alternative di

uno stesso gene.

2. Se i due alleli sono identici tra loro  linea pura per quel carattere.

Se i due alleli non sono identici, uno può mascherare l’altro:

Tratto recessivo (seme rugoso): il tratto non espresso nelle piante F1, ma espresso

 nella F2.

Tratto dominante (seme liscio): il tratto presente nelle piante F1.

Nonostante il loro aspetto identico, le piante P1 e F1 dovevano essere geneticamente

differenti: è importante distinguere l’aspetto di un organismo (fenotipo) e il suo patrimonio

genetico (genotipo) Biologia e Genetica

Simbologia genetica

Allele dominante con lettera maiuscola

Allele recessivo con lettera minuscola

La lettera è la prima della parola inglese che

definisce il tratto dominante.

Leggi di Mendel

Legge dell’uniformità della prima generazione ibrida: dall’incrocio tra individui che differiscono

per un carattere, appartenenti a linee pure, si ottiene una prima generazione filiale (F1) costituita

da individui tutti uguali tra loro, che possono manifestare il carattere di uno dei due genitori.

Legge della segregazione dei caratteri: alla seconda generazione filiale (F2), i caratteri,

controllati da coppie di alleli, segregano (si separano) l’uno dall’altro durante la trasformazione dei

gameti e si manifestano in rapporti numerici definiti e constanti.

Gamete: cellula aploide

Incrocio: unione dei gameti di 2 individui

diversi

Genotipo: composizione genetica di un

organismo

Fenotipo: caratteristica osservabile di un

individuo

Omozigote: individuo che per un dato gene

presenta due alleli identici [AA, aa]

Eterozigote: individuo che presenta due

alleli diversi per un dato gene [Aa]

Quadrato di Punnett Consente di prevedere i rapporti tra discendenti di un

incrocio.

Individui Aa e AA hanno lo stesso fenotipo, ma hanno

genotipi diversi.

Mendel estese i suoi studi sull’eredità a incroci diibridi,

cioè incroci fra individui entrambi doppi eterozigoti, cioè

eterozigoti per due geni diversi.

Legge dell’assortimento indipendente: nell’incrocio tra individui che differiscono per due o più

caratteri, controllati ciascuno da coppie alleliche localizzate su cromosomi diversi, ogni coppa

allelica si assortisce (segrega) indipendentemente.

Le osservazioni di Mendel sulla segregazione sono spiegate dal comportamento dei cromosomi,

paterno e materno durante la meiosi.

I cromosomi omologhi segregano nel corso dell’anafase I, separando così i diversi alleli; durante

l’anafase II, i due cromatidi di ciascun cromosoma si separano.

1866: Mendel formula le sue leggi senza conoscere il meccanismo della mitosi e meiosi

1900: si conoscono meiosi e mitosi; si pensa che geni e cromosomi abbiano qualcosa in comune

1903: due ricercatori avanzano la teoria che i geni si trovano sui cromosomi  Teoria

cromosomica dell’ereditarietà: la trasmissione dei geni segue la trasmissione dei cromosomi, in

quanto i geni sono localizzati sui cromosomi.

Ora sappiamo che:

I geni sono entità chimiche (sequenze di DNA) che sono espresse di proteine

 Ogni gene occupa uno spazio specifico (locus) su un cromosoma e ogni cromosoma porta

 molti geni

Gli alleli rappresentano varianti alternative di uno stesso gene

 Il genoma umano è costituito da circa 30mila geni, distribuiti su 23 coppie di cromosomi.


ACQUISTATO

1 volte

PAGINE

72

PESO

291.93 KB

AUTORE

Giu1603

PUBBLICATO

+1 anno fa


DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea in scienze e tecniche psicologiche
SSD:
A.A.: 2016-2017

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher Giu1603 di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biologia e genetica e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Milano Bicocca - Unimib o del prof Combi Romina.

Acquista con carta o conto PayPal

Scarica il file tutte le volte che vuoi

Paga con un conto PayPal per usufruire della garanzia Soddisfatto o rimborsato

Recensioni
Ti è piaciuto questo appunto? Valutalo!

Altri appunti di Biologia e genetica

Riassunto esame Biologia e Genetica, prof. Combi, libro consigliato Elementi di Biologia, Solomon, Berg, Martin
Appunto
Biologia e Genetica- Esame completo
Appunto
Appunti lezioni corso di biologia e genetica (con annesso genetica del comportamento)
Appunto
Esercizi genetica
Esercitazione