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PROTEINE
La maggior parte degli enzimi sono proteine
Sono costituiti da amminoacidi
Sono formate da una o più catene polipeptidiche
Le catene polipeptidiche che costituiscono le proteine sono molto lunghe, in genere 450 amminoacidi (300 nei
batteri)
Al di sotto dei 50 amminoacidi si parla di peptidi e non di proteine
Le catene polipeptidiche presentano sempre un gruppo amminico libero ad un'estremità e un gruppo
carbossilico libero nell'altra
Le catene polipeptidiche possono formare lunghe catene o assumere una conformazione compatta
grossolanamente sferica (proteine globulari)
La sequenza degli amminoacidi è il fattore principale che determina la conformazione di una proteina
La struttura di una proteina contribuisce a determinarne la sua attività biologica
Le proteine possono essere denaturate: la denaturazione è normalmente irreversibile ed è causata dal
cambiamento della struttura proteica, che può essere causato da diversi fattori (aumento della temperatura,
cambiamenti significativi di pH, trattamenti con agenti chimici)
La denaturazione causa la perdità dell'attività biologica della proteina
Proteine malripiegate (misfolded), prioni, sono alla base di alcune malattie come il morbo della mucca pazza, il
morbo di Alzheimer e la malattina di Huntington
Alcune proteine sono legati a gruppi prostetici (non proteici): da piccoli ioni a molecole più grandi come il
gruppo eme (contiene un atomo di ferro che può legare ossigeno, vedi emoglobina e mioglobina)
Le proteine legate a gruppi prostetici sono dette proteine coniugate
LE STRUTTURE DELLE PROTEINE
è la sequenza amminoacidica di una catena polipeptidica
viene specificata dalle istruzioni contenute nel gene
Struttura primaria è sempre rappresentata in forma lineare "a filo di perle"
i livelli superiori di una struttura sono influenzati dalla struttura primaria
è una regione della catena polipeptidica in cui si forma un avvolgimento
questa struttura è formata e mantenuta dalla formazione di legami a idrogeno tra gli
scheletri amminoacidici che si trovano in successione nella spirale
il legame a idrogeno si forma tra l'ossigeno del gruppo carbossilico di un amminoacido
e l'idrogeno dal gruppo amminico di un amminoacido che si trova a 4 amminoacidi di
distanza rispetto al precedente
Ciascun amminoacido è impegnato in un legame idrogeno e in ciascuna spirale
Struttura secondaria ad dell'alfa-elica ci trovano 3,6 amminoacidi
alfa-elica è l'unità di base delle proteine fibrose
è una struttura elastica grazie alla forma ad elica (fattore fisico) e ai legami a idrogeno
(fattore chimico), che le permettono di stirarsi in tensione (rottura dei legami a
idrogeno, relativamente deboli) e riavvolgersi quando la tensione cessa (riformazione
dei legami idrogeno)
una singola catena polipeptidica può presentare sia regioni ad alfa-elica che regioni a
foglietto beta-ripiegato
deriva dall'appaiamento di catene polipeptidiche completamente distese che hanno
naturalmente una conformazione a zig-zag, dando alla struttura un aspetto a foglietto
ripiegato
Struttura secondaria a i legami a idrogeno si formano tra catene polipeptiche adiacenti differenti o tra
foglietto beta-ripiegato regioni della stessa catena ripiegata su se stessa
è una struttura flessibile ed elastica
una singola catena polipeptidica può presentare sia regioni ad alfa-elica che regioni a
foglietto beta-ripiegato
è la forma complessiva assunta da ciascuna catena polipeptidica
legami a idrogeno
legami ionici tra i gruppi R carichi positivamente e quelli
questa struttura è carichi negativamente
determinata dalle
foglietto beta-ripiegato
è la forma complessiva assunta da ciascuna catena polipeptidica
legami a idrogeno
legami ionici tra i gruppi R carichi positivamente e quelli
questa struttura è carichi negativamente
determinata dalle
Struttura terziaria interazioni tra i gruppi R interazioni idrofobiche dovute alla tendeza dei gruppi R
(le catene laterali) degli apolari a disporsi all'interno della struttura globulare,
amminoacidi, che lontano dall'acqua
possono essere: legami covalenti, noti come ponti disolfuro (-S-S-) che
legano due atomi di S di due unità di cisteina
è la struttura derivata dalla disposizione tridimensionale delle catene polipeptidiche
(ciascuna delle quali ha una sua struttura primaria, secondaria e terziaria)
Struttura quaternaria le interazioni che contribuiscono alla formazione delle strutture secondaria e terziaria
contribuiscono anche alla formazione della struttura quaternaria
AMMINOACIDI
Sono le unità fondamentali delle proteine
Sono costituiti da un carbonio asimmetrico (carbonio alfa) al quale sono legati un H, un gruppo amminico (-
NH2), un gruppo carbossilico (-COOH) e un gruppo R
Il gruppo R caratterizza l'aminoacido
Nelle proteine si trovano 20 amminoacidi diversi
A pH neutro (così come a pH cellulare = 6,8) si presentano come ioni bipolari: il gruppo carbossilico dona un
protone (-COO-) ed il gruppo amminico accetta un protone (-NH3+)
Sono considerati importanti tamponi biologici perché possono contrastare i cambiamenti di pH grazie alla
capacità dei due gruppi finzionali di donare e accettare protoni
Gli amminoacidi polari tendono ad avere proprietà idrofiliche
Gli amminoacidi non polari tendono ad avere proprietà idrofobiche
Piante e batteri, tranne poche eccezioni, sono in grado di sintetizzare, a partire da sostanze semplici, tutti gli
amminoacidi necessari
Gli animali possono sintetizzare solo alcuni amminoacidi
Gli amminoacidi essenziali sono gli amminoacidi che gli animali non riescono a sintetizzare e devono essere
assunti con la dieta
Gli amminoacidi essenziali per una specie non lo sono per un'altra
Si legano tra loro mediante legame peptidico per formare un polipeptide
I 20 AMMINOACIDI
non polare (catene essenziale per l'uomo
Leucina Leu L laterali relativamente
idrofobiche)
non polare (catene /
Prolina Pro P laterali relativamente
idrofobiche)
non polare (catene /
Alanina Ala A laterali relativamente
idrofobiche)
non polare (catene essenziale per l'uomo
Valina Val V laterali relativamente
idrofobiche)
non polare (catene essenziale per l'uomo
Metionina Met M laterali relativamente
idrofobiche)
non polare (catene essenziale per l'uomo
Triptofano Trp W laterali relativamente
idrofobiche)
non polare (catene essenziale per l'uomo
Fenilalanina Phe F laterali relativamente
idrofobiche)
non polare (catene essenziale per l'uomo
Isoleucina Ile I laterali relativamente
idrofobiche)
non polare (catene /
Glicina Gly G laterali relativamente
idrofobiche)
non polare (catene
idrofobiche)
non polare (catene /
Glicina Gly G laterali relativamente
idrofobiche)
non polare (catene /
Cisteina Cys C laterali relativamente
idrofobiche)
polare (catene laterali essenziale per l'uomo
Treonina Thr T relativamente
idrofiliche)
polare (catene laterali /
Serina Ser S relativamente
idrofiliche)
polare (catene laterali essenziale per l'uomo
Asparagina Asn N relativamente (bambino)
idrofiliche)
polare (catene laterali /
Glutammina Gln Q relativamente
idrofiliche)
polare (catene laterali /
Tirosina Tyr Y relativamente
idrofiliche)
Acido aspartico Asp D acido (idrofilico) /
Acido glutammico Glu E acido (idrofilico) /
Istidina His H basico (idrofilico) essenziale per l'uomo
Lisina Lys K basico (idrofilico) essenziale per l'uomo
Arginina Arg R basico (idrofilico) /
ACIDI NUCLEICI
Trasmettono l'informazione ereditaria, determinando le proteine da sintetizzare
Esistono due acidi nucleici: il DNA e l'RNA
I nucleotidi sono le unità fondamentali degli acidi nucleici
ribosio (RNA)
uno zucchero pentoso desossiribosio (DNA)
uno o più gruppi fosfato rendono la molecola acida
composto eterociclico contenente azoto comple
adenina DNA e mentar
(A) RNA e ad T e
purine (doppio anello) U
comple
guanina DNA e
I nucleotidi sono mentar
(G) RNA
formati da: e a C
una base azotata possono comple
citosina DNA e
essere: mentar
(C) RNA e a G
comple
pirimidiniche (singolo timina solo mentar
anello) (T) DNA e ad A
comple
uracile solo mentar
(U) RNA e ad A
I nucleotidi sono legati tra loro mediante legame fosfodiesterico
Ogni nucleotide è identificato dalla sua specifica base
L'informazione specifica di un acido nucleico è racchiusa nella sequenza peculiare dei nucleotidi presenti sulla
catena LE MOLECOLE ENERGETICHE
ADENOSINA TRIFOSFATO (ATP)
E' costituita da adenina, ribosio e 3 gruppi fosfato
E' la molecola energetica più importante della cellula
I due gruppi fosfato terminali sono legati covalentemente al nucleotide (formato da adenina, ribosio e gruppo
fosfato rimasto)
La rottura dei legami covalenti che uniscono i gruppi fosfato terminali liberano energia chimica
E' costituita da adenina, ribosio e 3 gruppi fosfato
E' la molecola energetica più importante della cellula
I due gruppi fosfato terminali sono legati covalentemente al nucleotide (formato da adenina, ribosio e gruppo
fosfato rimasto)
La rottura dei legami covalenti che uniscono i gruppi fosfato terminali liberano energia chimica
GUANOSINA TRIFOSFATO (GTP)
E' costituita da guanina, ribosio e 3 gruppi fosfato
Ha un ruolo importante nella segnalazione cellulare
I due gruppi fosfato terminali sono legati covalentemente al nucleotide (formato da adenina, ribosio e gruppo
fosfato rimasto)
La rottura dei legami covalenti che uniscono i gruppi fosfato terminali liberano energia chimica
ADENOSINA MONOFOSFATO CICLICO (cAMP)
Deriva da ATP convertito dall'enzima adenilato ciclasi
Regola l'effetto di alcuni ormoni
E' implicata nella segnalazione cellulare
GUANNOSINA MONOFOSFATO CICLICO (cGMP)
E' implicata nella segnalazione cellulare
NICOTINAMMIDE ADENIN-DINUCLEOTIDE (NAD+)
E' implicata nelle ossidoriduzioni biologiche che avvengono all'interno della cellula
Può essere ossidato nella forma NADH quando accetta elettroni (in associazione con H)
TERMINOLOGIA GENICA
è universale, ovvero virtualmente identico in tutti gli organismi
è l'insieme dei codoni per gli amminoacidi e per i segnali di inizio e di terminazione della
sintesi
è riferito all'mRN: il codone sull'mRNA per la metionina è 5'-AUG-3', è trascritto dalla
CODICE GENETICO sequenza 3'-TAC-5' del DNA e l'anticodone corrispondente del tRNA è 3'-UAC-5'
è ridondante: i 64 codoni (tri