12. latte - formazione ed elementi nutritivi

PROTEINE DEL LATTE

Nel latte le sostanze azotate presenti, rappresentano il 3-3,4% così ripartito:

• proteine dializzabili (caseine e sieroproteine) circa il 95%

• sostanze azotate non proteiche non dializzabili (urea, nucleotidi, AA liberi, ecc…) circa il 5%

Sostanze azotate non proteiche:

L’urea è il principale composto azotato non proteico presente nel latte: essa è in equilibrio con

l’urea ematica e la sua concentrazione si aggira normalmente intorno ai 25-30 mg/dl di latte. Valori

anomali di urea del latte sono generalmente conseguenza di errori di razionamento.

In particolare un elevato contenuto di urea nel latte (superiore a 35 mg/dl) è indice di ridotta

captazione dell’azoto ammoniacale da parte della microflora ruminale a causa di eccesso di

proteine degradabili e/o carenza di energia fermentescibile nella razione.

Concentrazioni elevate di urea nel latte hanno un effetto negativo sulle caratteristiche di

caseificabilità del latte e si accompagnano generalmente a patologie tipiche dell’iperammoniemia

(alcalosi metabolica, riduzione della fertilità, zoppie, etc.).

Per contro bassi livelli di urea nel latte (inferiori a 20 mg/dl) sono generalmente il risultato di

insufficiente apporto proteico della dieta.

Sostanze azotate proteiche Le proteine del latte hanno un elevato valore nutritivo in ragione della

loro elevata digeribilità e

dell’ottima composizione in

aminoacidi essenziali, che

devono essere forniti con

l’alimentazione e che per

l’uomo sono: istidina, lisina,

isoleucina, leucina, valina,

treonina, gli aminoacidi

solforati (metionina e

cisteina) e gli aminoacidi

aromatici (fenilalanina,

tirosina e triptofano).

Nei paesi industrializzati il

latte e i derivati coprono dal

20 al 30% dell’apporto

proteico totale della dieta

umana.

Le proteine del latte sono

considerate alimenti

funzionali poichè, oltre all’apporto nutritivo, forniscono un contributo positivo a migliorare lo stato di

salute, hanno un ruolo importante di protezione dell’organismo contro potenziali antigeni, grazie

alla presenza delle immunoglobuline, della lattoferrina e di alcuni enzimi come il lisozima, la

lattoperossidasi, etc. Il tasso proteico del latte di vacca si aggira intorno al 3,2-3,5%; esso è

variabile in funzione di molti fattori tra i quali la razza, il corredo genetico individuale, lo stadio di

lattazione, il numero di lattazione, le caratteristiche della razione, lo stato sanitario della mammella,

la stagione. Il tenore proteico del latte di una specie è in relazione con la velocità di crescita dei

neonati: più la velocità di crescita è elevata più il tenore proteico del latte è alto. I valori più bassi si

trovano nella specie umana (1% circa) mentre i valori più elevati si trovano nel latte dei mammiferi

marini (11%). Il latte bovino, così come quello degli altri ruminanti, presenta un’elevata proporzione

di caseine rispetto alle sieroproteine (75-78 vs 18-20%), al contrario di quanto si riscontra nel latte

di mammiferi monogastrici (uomo, maiale, cavallo).

Caseine

Le caseine sono le proteine specifiche del latte e sono sintetizzate nella ghiandola mammaria.

Esse rappresentano il 75-78% circa delle sostanze azotate presenti nel latte di vacca. Si

distinguono in diverse “frazioni” aventi PM differente e diversa affinità per l’acqua:

alfa-s1, alfa-s2, beta, k e gamma caseine.

-s1 35-38% -s2 10% β 30-38% κ 10-12-13% 2,5%

ϒ

Le caseine sono un complesso eteroproteico fosforato che precipita a pH 4,6. Esse si presentano

nel latte sotto forma di un complesso organico e minerale, la micella, che è costituita da

submicelle, particelle sferiche. Le micelle hanno un diametro variabile tra 20 e 600 nm; quelle del

latte bovino, in particolare hanno un diametro che si aggira intorno ai 200 nm. Nel latte umano le

micelle hanno un diametro inferiore e questo rende la caseina umana più digeribile. All’interno

della micella caseinica, le submicelle sono tenute insieme e stabilizzate da legami ionici con Ca e

P. All’interno della submicella le varie frazioni caseiniche sono legate con legami organici. Le

submicelle contengono le diverse frazioni caseiniche in proporzioni variabili ma presentano

sempre le molecole di caseina k (idrofila) rivolte verso l’esterno mentre verso l’interno delle micelle

si trovano invece le caseine alfa e beta che sono idrofobe. Le caseine, tranne la κ-caseina, sono

idrofobiche, quindi in soluzione acquosa, come il latte, tendono a riunirsi formando degli aggregati

chiamati micelle dove vengono intrappolate sostanze diverse (Ca, enzimi ed altro). All’interno le

micelle vengono tenute assieme da ponti di Ca, interazioni idrofobiche e legami H. La κ-caseina è

l'unica caseina idrofila e, per questo, richiede un'elevata quantità di calcio per precipitare. Essa ha

un ruolo stabilizzante verso le altre caseine ma una sua idrolisi porta alla coagulazione

(precipitazione) della caseina e si forma il coagulo caseoso. Le varie caseine hanno la

caratteristica di presentare, soprattutto nelle specie bovina e caprina, uno spiccato polimorfismo.

Esistono cioè molte forme genetiche di una stessa proteina che si distinguono tra loro per

sostituzione o delezione di alcuni aminoacidi entro la catena polipeptidica. Il fatto che esistano più

varianti genetiche determina l’esistenza di soggetti omozigoti che producono la proteina in

questione in una sola variante, e soggetti eterozigoti che invece producono una miscela delle due

varianti della proteina. La frequenza delle varianti genetiche di ogni proteina varia con la specie e

con la razza. Il polimorfismo delle proteine del latte porta a differenze nella struttura molecolare

delle proteine che si traducono in differenze delle proprietà fisico-chimiche e biologiche delle

proteine in questione e delle caratteristiche tecnologiche del latte.

Dal punto di vista della composizione aminoacidica le caseine si presentano ricche di prolina e di

aminoacidi fosforilati e relativamente povere di aminoacidi solforati (soprattutto cisteina), carenza

questa che viene compensata dalla ricchezza in aminoacidi solforati delle sieroproteine.

Caseina alfa - (199Aa)

La caseina alfa-s1 è la variante dell’alfa-caseina tipica del latte vaccino dove rappresenta circa il

35-38% della massa delle micelle caseiniche. Si presenta in oltre 5 varianti genetiche (A, B, C, D,

E) tra le quali la variante B è la più frequente nella specie bovina. In presenza di calcio tende a

flocculare. Nel latte di capra la frazione alfa s1 è spesso completamente assente.

La caseina alfa-s2 è presente nel latte vaccino in ragione del 10% circa delle caseine totali. Esiste

in almeno 4 varianti genetiche (A, B, C, D) di cui solo due (A e D) sono presenti nella specie

bovina.

Caseina beta - (209Aa)

Nel latte bovino rappresenta circa il 30-35-38% delle caseine totali. Esiste in 9 varianti genetiche

(A1, A2, A3, B, C, D, E, F, G). Le più frequenti sono le varianti A1 e A2. E’ fortemente idrofoba. Nel

latte di capra la frazione beta-CN è la più rappresentata.

Caseina k - (169Aa)

Nel latte bovino rappresenta il 12-13% circa delle caseine totali e si trova in 5 varianti genetiche (A,

B, B2, C ed E) tra le quali le più diffuse sono la A e la B.

La variante B della k caseina è la più favorevole per il latte destinato alla trasformazione casearia

in quanto determina la formazione di micelle caseiniche più piccole che coagulano più

velocemente e formano un coagulo più consistente. Alcune Associazioni di razza (la Bruna ad

esempio) hanno inserito la diffusione della variante B della k caseina tra gli obiettivi di selezione

(quindi la caratterizzazione genetica delle mandrie).

Caseina gamma - Rappresenta solo il 2,5% delle caseine totali ed è spesso il risultato della

frammentazione della k-caseina.

La k caseina è la frazione maggiormente coinvolta nei processi di coagulazione delle micelle

caseiniche che avviene per via enzimatica ossia tramite l’aggiunta di caglio o per acidificazione. Il

caglio (o presame) è un estratto di stomaco di vitello/agnello/capretto e contiene l’enzima rennina

(o chimosina), specifico per la digestione delle caseine (coagulazione enzimatica) del latte che

agisce sul legame 105-106 della -CN (tra fenilalanina e metionina) determinando la

rottura/scissione della molecola in 2 frazioni: paracaseina k e caseinoglicopeptide idrofilo,

contenente gli zuccheri. Le micelle caseiniche, private della parte zuccherina della k-caseina, si

destabilizzano e coagulano.

Nella cagliata si ritrovano quindi le caseine alfas1, alfas2, beta, gamma e la paracaseina k mentre

il caseinoglicopeptide si ritrova nel siero di latte. La coagulazione per acidificazione invece si

ottiene abbassando il pH del latte fino al punto isoelettrico delle caseine (pH 4,6); in queste

condizioni la caseina si demineralizza (perde cioè gli ioni Ca e P che passano in soluzione) e le

micelle si disgregano in submicelle, perdono il loro stato di idratazione e finiscono per interagire tra

loro precipitando.

Il coagulo ottenuto per via enzimatica è più idratato (contiene più acqua) di quello che si ottiene per

acidificazione e quindi più idoneo alla produzione di formaggi molli che contengono più acqua al

loro interno.

Il processo di coagulazione dipende strettamente dalla percentuale di caseine totali (e quindi dal

numero di micelle caseiniche che si trovano in sospensione colloidale) e dalla dimensione delle

micelle: > è la percentuale di caseine e < il Ø delle micelle e tanto < sarà il tempo di coagulazione

e > la consistenza del coagulo. Rispetto al latte bovino il latte di capra ha un minore titolo di

caseina e questo causa una minore velocità di formazione del coagulo e una minore consistenza

dello stesso.

Sieroproteine

Costituiscono il 17% circa delle sostanze azotate totali del latte di vacca e hanno un peso

molecolare inferiore alle caseine. Dopo la coagulazione della caseina si ritrovano nel siero di latte.

Sono ricche in aminoacidi essenziali, e in particolare in aminoacidi solforati, vantano di un elevato

valore biologico che le rende particolarmente interessanti nelle formulazioni di integratori ad uso

umano. Avendo basso peso molecolare (rispetto alle caseine) non precipitano al loro punto

isoelettrico (pH 6) ma sono sensibili al calore: il riscaldamento, soprattutto in ambiente acido, ne

determina la denaturazione e la precipitazione. La ricotta è infatti il prodotto ottenuto per

coagulazione termica del siero acidificato.

Beta-lattoglobulina (152 Aa)

- E’ la principale sieroproteina del latte bovino (60-70%) mentre nel latte di altre specie può non

essere presente (ad esempio è