1. Generalità delle proteine (strutture, legame peptidico e paradosso di Levinthal)

Le proteine

Le proteine sono i costituenti fondamentali del nostro organismo. Sono state stimate 100.000 proteine diverse tra loro.

Aminoacidi

Gli aminoacidi sono i costituenti fondamentali delle proteine. Sono distinti in:

• Aminoacidi naturali: esistenti in natura;
• Aminoacidi non-naturali (o sintetici): vengono prodotti in laboratorio.

Gli aminoacidi naturali, a loro volta, vengono distinti in:

• Aminoacidi proteici: formano le proteine e se ne contano 20;
• Aminoacidi non proteici: non si aggregano per formare le proteine e se ne contano più di 500.

Ancora, gli aminoacidi proteici sono distinti in:

• Aminoacidi essenziali: se ne contano 9 e sono quelli che vengono introdotti con la dieta perché il nostro organismo non è in grado di produrli autonomamente;
• Aminoacidi non essenziali: sono gli aminoacidi che vengono prodotti autonomamente dal nostro organismo. Se ne contano 11.

Tutti gli aminoacidi hanno un carbonio centrale α, al quale si legano un idrogeno, un gruppo aminico, un gruppo carbossilico e una catena laterale (R). Come si può notare dall’immagine sopra riportata, al carbonio chirale centrale si legano quattro sostituenti diversi. Quando si verifica una situazione del genere si dice che la molecola è una molecola chirale.

La catena laterale di un aminoacido permette di distinguere un aminoacido da un altro ed è questa catena che attribuisce proprietà acide o basiche, proprietà di positività o negatività, proprietà polari o apolari ecc. Se la catena laterale “R” è un semplice idrogeno, l’aminoacido risultante è una glicina: Solo in questo caso particolare, l’aminoacido non è una molecola chirale perché il carbonio è legato a due atomi di idrogeno, che sono quindi uguali tra loro. Se la catena laterale “R” è un gruppo metile, l’aminoacido risultante è l’alanina: Quindi in base alla catena R si ottiene un aminoacido diverso da un altro.

Gli aminoacidi proteici vengono ulteriormente distinti in:

• Aminoacidi con R non polare (aminoacidi apolari)
• Aminoacidi con R polare (aminoacidi polari)
• Aminoacidi con R negativo (aminoacidi carichi negativamente)
• Aminoacidi con R positivo (aminoacidi carichi positivamente)
• Aminoacidi con R aromatico (aminoacidi aromatici)

Un esempio di aminoacido apolare è l’alanina. Questa tipologia di aminoacidi, all’interno delle proteine, tende a disporsi in modo tale da non venire a contatto con l’acqua. In pratica, le loro catene laterali (i gruppi metilici nel caso dell’alanina) formano interazioni idrofobiche le une con le altre in modo da minimizzare il contatto con l’acqua. Gli aminoacidi apolari, inoltre, si riscontrano con elevata frequenza all’interno della struttura di proteine integrali di membrana nella parte in cui la proteina deve attraversare il doppio strato fosfolipidico.

Un esempio di aminoacido polare, invece, è la serina: È il gruppo ossidrilico OH che dà la polarità a questo aminoacido.

Un esempio di aminoacido carico negativamente è l’aspartato: Questi aminoacidi, generalmente, riescono a rimuovere protoni dal substrato modificandolo e, quindi, facilitando poi la trasformazione nel relativo prodotto.

Un esempio di aminoacido carico positivamente è la lisina: Questi aminoacidi solitamente riescono a cedere un protone al substrato e grazie a questa cessione riescono ad alterare la configurazione del substrato e, quindi, permettere poi la trasformazione del prodotto.

Un esempio di aminoacido aromatico è la fenilalanina:

Legame peptidico

Gli aminoacidi si legano tra loro per formare proteine attraverso un legame peptidico. Questo è un legame di disidratazione, cioè nel formarsi si ha la perdita di una molecola di H₂O. Precisamente, il legame peptidico si realizza tra un gruppo aminico di un aminoacido e un gruppo carbossilico di un altro aminoacido, adiacente al primo:

Il legame peptidico è un legame in risonanza. Per comprendere questa definizione, rappresentiamo il legame peptidico come segue: In questa immagine le lettere “R” non indicano le catene laterali ma le porzioni di aminoacidi che sono state sostituite con questa lettera per semplici motivi di comodità. Quindi, guardando l’immagine sopra riportata, possiamo comprendere che nulla vieta all’azoto di ribaltare i suoi doppietti elettronici e, quindi, utilizzarli per fare un secondo legame con il carbonio, costringendolo a restituire il doppietto elettronico all’ossigeno:

Di conseguenza, l’azoto avrà una parziale carica positiva (perché condivide due suoi elettroni con il carbonio) e l’ossigeno avrà una parziale carica negativa (perché ha ricevuto due elettroni che prima erano impiegati nel doppio legame carbonio-ossigeno).