Operazioni unitarie per i processi ambientali - parte 6

INIBIZIONE COMPETITIVA

Un composto inibitore (denominato I) forma un complesso enzima-substrato (ESI), impedendo così la formazione del prodotto. La reazione enzimatica segue l'equazione di Michaelis-Menten modificata: V = Vmax * [S] / (Km + [S]), dove V rappresenta l'effetto di inibizione sulla velocità della reazione. Aumentando il valore di Vmax, diventa sempre più difficile raggiungere la massima velocità di reazione. L'andamento della curva di inibizione competitiva non raggiunge mai il valore massimo e presenta una decrescita asintotica.

L'INIBIZIONE COMPETITIVA avviene quando il substrato reagisce reversibilmente con l'inibitore I per formare complessi stabili contemporaneamente con l'enzima E, l'enzima-substrato ES e il complesso inibitore-enzima ESI. Il modello di Michaelis-Menten include la sommatoria di entrambe le situazioni precedenti: V = Vmax * [S] / (Km + [S] + Ki * [I]). Graficamente, si osserva una situazione ibrida in cui si ha la sommatoria di entrambi gli effetti: V = Vmax * [S] / (Km * (1 + [I]/Ki) + [S]).

Il substrato in eccesso rispetto all'inibitore reagisce con l'enzima E per formare il prodotto P.

Com'è noto, l'HIV è un virus molto complesso e instabile. La sua forma inibita è chiamata HIV-1 (molto simile all'HIV-2, ma meno stabile). L'HIV-1 può raggiungere la sua massima attività enzimatica (Vmax) quando la concentrazione di substrato (S) è elevata, fino a un certo punto. Questo punto è chiamato Km, che rappresenta la concentrazione di substrato necessaria per raggiungere la metà della Vmax. Inoltre, l'HIV-1 può essere inibito da altri composti, come il Ki, che riduce la sua attività enzimatica.

Il complesso HIV-1 può reagire ulteriormente per formare un complesso ES2, ma non è più in grado di formare i prodotti desiderati. Questo è analogo a una reazione di inibizione competitiva, in cui un inibitore si lega al sito attivo dell'enzima e impedisce la formazione dei prodotti. In particolare, l'HIV-1 può essere inibito da un composto chiamato G, che riduce la sua attività enzimatica (Vmax) senza influenzare il Km. Questa inibizione può essere reversibile o irreversibile, a seconda delle caratteristiche del composto inibitore.

Oltre i quali, la concentrazione di substrato (S) può diminuire. Questo può essere dovuto a diversi fattori, come la degradazione del substrato o la sua conversione in altri prodotti. Inoltre, l'HIV-1 può essere bloccato da altri composti, come il S2, che impediscono la formazione del complesso ES2.