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BIOLOGIA
2023/2024
CELLULA: unità fondamentale della materia vivente, è la più piccola unità capace di vita
indipendente.
Organismi costituiti da 1 cellula (UNICELLULARI)
Organismi costituiti da più cellule (PLURICELLULARI)
Fine del 1800 Schleiden, Schwann e Virchow promuovono la Teoria Cellulare: le cellule derivano
esclusivamente per divisione di cellule pre-esistenti
Composizione di una cellula:
- 70/80% di acqua
- 30/20% di composti organici (costituiti da carbonio) - di piccole dimensioni (lipidi, carboidrati…
- di grandi dimensioni (RNA, DNA, proteine…
I componenti chimic della cellula possono essere Organici e Inorganici (comprendono l’acqua,
ioni minerali quali anioni e cationi,…)
Le proprietà dell’acqua:
- polarità: dovuta alla diversa distribuzione delle cariche elettriche tra Ossigeno (+
elettronegativo, quindi ha carica negatica) e Idrogeno (carica positiva)
- coesione: dovuta ai legami idrogeno tra le molecole di acqua (spiega l’elevata tensione
superficiale e l’elevato punto di ebollizione)
- adesione: dovuta a legami idrogeno tra l’acqua e sostanze polari
- capillarità: capaità di risalire all’interno di tubi molto stretti contro la forna di gravità
- alto calore specifico: quantità di calore che 1g di sostanza deve assorbire per aumentare la sua
tempreraturadi 1°C (dovuto ai numerosi legami idrogeno tra le molecole di acqua, consente di
mantenere costante la temperatura interna)
- alto calore di evaporazione: quantità. Di energia necessaria per convertire1g di liquido in
vapore
- tendenza a dissociarsi: in ioni idrogeno H+ e ioni idrossido OH-
Molecole possono essere:
- idrofiliche (solubili in acqua, dette anche polari)
- idrofobiche (insolubili in acqua, dette anche apolari poichè non vi è uno sbilanciamento nella
distribuzione di elettroni)
- anfipatiche (costituite da un gruppo idrofilo e un gruppo idrofobico)
Molecole organiche:
4 classi principali (monomeri—>polimeri):
- zuccheri—>polisaccaridi
- amminoacidi—>proteine
- acidi grassi—>grassi e lipidi
- nucleotidi—>acidi nucleici
LIPIDI:
Sono:
- insolubili in acqua
- solubili in solventi apolari
Funzioni:
- di deposito: riserva energetica
- strutturali: componenti principali delle membrane
- ormoni: messaggeri chimici
- isolante contro le basse temperature
- vitamine A, D, E e K
Caratteristiche:
- costituiti da gruppi apolari
- tendono ad associarsi tra di loro e a formare barriere
- insieme ai carboidrati sono le principali fonti di energia
1. LIPIDI SEMPLICI (NEUTRI): combinazione di acidi grassi e glicerolo, più importanti sono i
trigliceridi Glicerolo: è un alcool a tre atomi di carbonio
3 Acidi Grassi: formati da gruppo. Carbossilico e
una coda alifatica R. Si suddividono in:
- saturi (grasso animale, legami singoli, non
devono superare il 10% nella dieta)
- insaturi (oli vegetali, doppi legami, effetto
protettivo di acidi grassi monoinsaturi o
polinsaturi)
Trigliceridi: principali lipidi di deposito negli organismi animali e vegetali, sono insolubili in
acqua e sono presenti nelle cellule sotto forma di goccioline. Composto da glicerolo e 3 acidi
grassi con liberazione di una molecola di acqua tramite reazione di condensazione.
2. LIPIDI COMPLESSI (POLARI): molecole anfipatiche, rappresentano i principali lipidi delle
membrane biologiche. I più importanti sono i fosfolipidi Testa idrofila:
- gruppo polare
- fosfato
- glicerolo
2 code di acidi grassi
3. STEROIDI: il principale è il colesterolo (mantiene la fluidità della membrana plasmatica)
I più importanti da un punto di vista biologico sono: colesterolo, acidi biliari e
ormoni sessuali.
- il colesterolo: costituente della membrana cellulare, prodotto di partenza per la sintesi
degli ormoni steroidei
- vitamina D2: prodotta nella cute per azione delle radiazioni uv
- cortisolo: ormone secreto delle ghiandole surrenali
- testosterone: ormone sessuale maschile
CARBOIDRATI:
Funzioni:
- fonte di energia per la cellula
- riserva energetica (glicogeno)
- materiale di partenza per la sintesi di altri costituenti cellulari
- sostegno (cellulosa)
- segnali di identificazione delle cellule
- monosaccaridi: 1 monomero (glucosio)
- disaccaridi: 2 monomeri (saccarosio, lattosio, maltosio)
- oligosaccaride:da 3 a 10 monomeri
- polisaccaridi: maggiore di 10 monomeri (glicogeno, amido, cellulosa)
fortemente polari, facilmente solubili in acqua
Zucchero pensoso (5 atomi di carbonio) Zucchero esoso (6 atomi di carbonio)
Forme del glucosio:
Glucosio + glucosio= maltosio
Glucosio + fruttosio= saccarosio
Amido= polimero alfa-glucosio con legame alfa 1-4
Cellulosa= polimero del beta-glucosio con legami beta 1-4
AMMINOACIDI:
H Sono 20, 9 sono detti essenziali perché il nostro organismo non è in grado
di sintetizzarli… devono essere ingeriti con la dieta
H N—C—COOH
2 H N= gruppo amminico
2
R COOH= gruppo carbossilico
R= catena laterale
Classificazione degli amminoacidi in base alla polarità delle catene laterali (gruppi R): ciò
perché le proteine si avvolgono principalmente in risposta alla tendenza a sottrarre al contatto
con il solvente acquoso le catene laterali idrofobiche e a solfatare quelle idrofiliche.
NON POLARI o APOLARI IDROFOBICI (9)
Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina,
Metionina, Prolina, Fenilalanina, Triptofano POLARI NON CARICHI IDROFILI (6)
Serina, Treonina, Asparagina e Glutamina,
Tirosina, Cisteina
POLARI CARICHI IDROFILI(5)
-BASICI (carichi + a pH fisiologico): Lisina,
Arginina, Istidina
-ACIDI (carichi - a pH fisiologico): Aspartico,
Glutammico
Monomero: amminoacido
Polimero: peptide
LEGAME PEPTIDICO: è un legame covalente che si instaura tra due molecole, quando il
gruppo carbossilico di una reagisce con il gruppo aminico
dell'altra attraverso una reazione di condensazione (o
deidratazione, che porta all'eliminazione di una molecola di
acqua).
Solitamente, il legame peptidico si forma tra due amminoacidi,
originando un dipeptide.
PROTEINE: macromolecole costituite da aminoacidi
Tipi e funzioni:
-Enzimi= è responsabile di catalizzare una specifica reazione chimica (es: DNA polimerasi)
-Proteine strutturali= rafforzano e proteggono le cellule e i tessuti (es: collagene della
matrice extracellulare o le proteine del citoscheletro)
-Proteine di deposito= riserva di nutrienti, abbondanti nell’uova e nei semi
-Proteine di trasporto= trasportano specifiche sostanze tra le cellule (es: emoglobina
trasporta ossigeno nei globuli rossi) e funzionano come pompe o canali ionici (es: pompa
sodio/potassio)
-Proteine regolatorie= alcune sono ormoni (es: insulina) o fattori di crescita, altre
controllano l’espressione di specifici geni
-Proteine contrattili= partecipano ai movimenti cellulari
-Proteine di protezione= difendono l’organismo contro agenti invasori (es: anticorpi del
sistema immunitario)
PROTEINE SEMPLICI: proteine costituite solo da amminoacidi
PROTEINE CONIUGATE: presentano altri gruppi chimici (gruppi prostetici: parte della
molecola di una proteina coniugata non derivata da amminoacidi. Apoproteine= proteine
senza gruppo prostetico)
Livelli di struttura delle proteine:
• STRUTTURA PRIMARIA: è la sequenza aminoacidica di una catena polipeptidica
• STRUTTURA SECONDARIA
• STRUTTURA TERZIARIA
• STRUTTURA QUATERNARIA
La STRUTTURA SECONDARIA è il ripiegamento dovuto ai legami a idrogeno
tra il gruppo -NH- di un legame peptidico e quello -CO- di un altro legame
peptidico. La catena principale di una proteina è altamente polare e contiene
in ogni unità peptidica un gruppo NH che impegna l’H in un legame a
idrogeno e un gruppo C=O che accetta tale atomo. Questi gruppi polari
vengono schermati tramite la formazione di legami a idrogeno, ciò si realizza
tramite l’acquisizione della struttura secondaria che può essere:
- alfa-elica
- struttura beta
La STRUTTURA TERZIARIA è la forma complessiva assunta da ciascuna catena polipeptidica.
Viene stabilizzata da: -legami idrogeno Legami non covalenti (aiutano la proteina a
-attrazioni ioniche ripiegarsi)
-interazioni idrofobiche
- S-S (ponti disolfuro) Legami covalenti
Due residui di CISTEINA possono essere uniti da un ponte disolfuro:
reazione che richiede un ambiente ossidante, quindi i ponti disolfuro
sono raramente presenti nelle proteine intracellulari (ambiente
riducente) e sono relativamente frequenti nelle proteine
extracellulari. Negli eucarioti la formazione di questi ponti si
verifica nel lume del re, il primo compartimento della via secretiva.
La STRUTTURA QUATERNARIA deriva dalla disposizione
tridimensionale delle diverse catene polipeptidiche di una proteina.
Essa è posseduta solo dalle proteine costituite da più catene
polipeptidiche (esempio emoglobina)
La sequenza aminoacidica di una proteina determina la sua conformazione
La conformazione di una proteina ne determina la sua funzione
ACIDI NUCLEICI:
DNA: acido desossiribonucleico
RNA: acido ribonucleico
trascrizione traduzione
RNA PROTEINE
DNA
Contiene, conserva e Copia e trasporta, quando è Il messaggio portato all’RNA
trasmette l’informazione richiesto, l’informazione decodificato si concretizza
genetica contenuta nei geni in nella produzione di proteine
compartimenti adibiti alla
sintesi proteica
DNA: Molecola depositaria dell’informazione genetica
Johann Friedrich Miescher (1871)
- studi sulla natura chimica del nucleo cellulare
- isolamento del DNA dal pus. Coniato il termine “acido nucleico”
Esperimenti di Griffith (1928)
il batterio pneumococco, l'agente patogeno della polmonite
Prese in analisi due differenti tipologie di batteri:
- ceppo S (da "smooth", liscio - virulento) provista di una capsula
polisaccaride
- ceppo R(da "rough", ruvido - non virulento) che non presentava
alcun involucro
Inoculò ciascun ceppo in un topo diverso ed osservò che il topo a
cui era stato iniettato il ceppo S moriva, mentre quello del ceppo
R rimaneva in vita. Dopodiché prese i batteri S e li "inattivò" per
mezzo del calore (denaturazione della capsula), per poi
iniettarli in un roditore —> l'animale sopravviveva.
Si spinse a mischiare il ceppo S ucciso col calore e quello R: tale
unione si rivelò essere letale per l'animale
Lo scienziato concluse che il ceppo R, durante il mescolamento,
assorbiva materiale genetico (il cosiddetto "fattore
trasformante&qu