Biologia cellulare

BIOLOGIA CELLULARE

La grandezza delle cellule eucariote va dai 10 ai 100 micron, all’interno avremo il citoplasma che a

sua volta contiene il cito scheletro dove sono presenti il reticolo endoplasmatico rugoso dove

all’interno ci sono i mitocondri, e l’apparato endoplasmatico liscio.

I lisosomi hanno un pH diverso rispetto alla cellula ed è particolarmente acido. All’interno della

cellula è presente il nucleo e il nucleolo, all’interno del nucleo c’è DNA ed RNA nascente poi, va nel

citoplasma.

La membrana nucleare è piena di pori, del nucleo troviamo la cromatina formata da DNA e proteine

ovvero i cromosomi.

Membrana plasmatica: è formata da un doppio strato fosfolipidi contenente; proteine, carboidrati

e colesterolo.

Funzioni: delimiti esternamente la cellula separando compartimento intracellulare ed extracellulare,

mantiene l’omeostasi, regola il trasporto di sostanze, trasferimento di informazioni tra ambiente

extra ed intracellulare, permette l’interazione fisica con le altre cellule e le strutture extracellulari

circostanti.

Citosol: è una sostanza semifluida che occupa metà dello spazio totale interno.

Nucleolo: struttura che assembla i ribosomi, contenenti RNA e proteine, la sua posizione può essere

centrale o eccentrico dipende dalla cellula se è secrescente allora sarà eccentrico, se invece è

embrionale o neuronale sarà centrale.

Reticolo endoplasmatico: è un sistema di concamerazioni e tubuli membranosi che si estende dal

nucleo a tutta la cellula; si divide in reticolo endoplasmatico liscio o endoplasmatico rugoso. Il

reticolo endoplasmatico liscio si organizza in una rete di tubuli uniti assieme e sprovvisti di ribosomi.

Il reticolo endoplasmatico rugoso è costituito da sacchi appiattiti provvisti di ribosomi e interconnessi

fra di loro che prendono il nome di cisterne. Le funzioni principali del reticolo endoplasmatico rugoso

coinvolgono la biosintesi di proteine e la maturazione delle proteine e i suoi derivati come,

glicoproteine glicoli lipidi.

La funzione del reticolo endoplasmatico liscio riguarda la biosintesi dei lipidi e maturazione dei lipidi

che costituiscono le membrane cellulare oppure la sintesi degli ormoni steroidei.

I ribosomi: sono organelli costituiti da RNA e proteine che partecipano alla sintesi delle proteine,

chimicamente sono ribonucleico proteine cioè strutture costituite da nucleotidi e proteine possono

essere liberi nel citoplasma e producono proteine che sono utilizzate nel citosol oppure possono

essere legate al reticolo endoplasmatico producono proteine destinate ad essere inserita nelle

membrane o destinate ad essere esportati dalla cellula.

L’apparato del Golgi: è un organo di composizione lipoproteica è formato da cisterna membrane

appiattite, impilate le une sulle altre, svolge la funzione di apportare modifiche alle molecole che

passano nelle sue cisterne (proteine zuccheri e lipidi) e di immagazzinare e impacchettare e

distribuirne le molecole già sintetizzate nella membrana plasmatica e lisosomi.

Lisosomi: sono organuli con funzione digestiva, che degradano gli organelli non funzionali, le

macromolecole e le particelle che la cellula assume per endocitosi. Appaiono come vescicole e

delimitati da singola membrana le proteine della membrana lisosomica sono fortemente glicosilate

per proteggerla dall’autodigestione proteasica. Contengono una quartina di enzimi idro litici di

diverso tipo, tra cui quelli che degradano le proteine, gli acidi nucleici, gli oligosaccaridi e i fosfolipidi.

Hanno pH acido mantenuto dentro i lisosomi da una pompa per H più alimentata da ATP che trasloca

protoni nel lume e ne mantiene il contenuto pH acido. Le idrolasi acide sono nucleate proteasi glicoli,

lipasi, lipasi, fosfatasi solfatasi e fosfolipasi e questi avvengono a pH cinque mentre nel citosol il pH

è di 7,2.

Mitocondri: sono organelli delimitati da due membrane, uno esterno e una interna racchiudente

una matrice che si ripiega a formare delle creste. In esse avviene la respirazione cellulare, con cui

sono in grado di produrre grandi quantità di ATP. In particolar modo. Carboidrati, aminoacidi e acidi

grassi introdotti dentro le cellule vengono ossidati fino ad anidride carbonica e acqua in ATP.

Perossisomi: sono organelli cellulare di forma generalmente sferica, ma possono assumere strutture

bastoncellari. Posseggono una matrice perossisomiale contenente materiale amorfo è un reticolo

cristallino che nei mammiferi è composto da urato ossidasi. Contengono sistemi enzimatici che

determinano il trasferimento di atomi di idrogeno da vari substrati all’ossigeno per formare acqua.

Tali enzimi intervengono alla degradazione di molecole complesse.

Citoscheletro: è costituito da una rete intricata di filamenti proteici che si estende per tutto il

citoplasma. I componenti più importanti sono actina, microtubuli e filamenti intermedi, fornisce alle

cellule la capacità di adattare varie forme e organizzare i numerosi compartimenti interni, interagire

meccanicamente con l’esterno e muoversi in maniera coordinata.

L’importanza delle membrane permeabili.

Ogni cellula necessita di un sistema di barriere fisiche che delimiti il materiale esterno da quello

interno e che sia impermeabile alla maggior parte delle molecole e ioni presente nelle cellule, d’altra

parte la barriera non può essere completamente impermeabile ma deve consentire degli scambi tra

cellule e ambiente circostante.

Le membrane sono selettive permeabili

 una membrana avente regioni interna idrofobica e molto permeabile alle sostanze non polari

ed è impermeabile alle sostanze molecole polari.

 Le piccole molecole come ossigeno CO2 acqua si diffondono rapidamente.

 Gli ioni non diffondono per l’alta carica per l’alone di idratazione.

 Gli scambi ionici sono assicurati da sistemi di trasporto costituiti dalle proteine di membrana.

I processi basilari per i processi di polimerizzazione che formano le macromolecole sono sei:

1. le macromolecole sono sempre sintetizzate a partire da piccole molecole chiamate

monomeri.

2. L’aggiunta di ogni unità monomeriche avviene con l’eliminazione di una molecola di acqua

ed è detta reazione di condensazione.

3. Le unità monomeriche da unire devono essere presenti in forma attiva, prima che possa

avvenire la condensazione.

4. L’attivazione richiede l’accoppiamento dei monomeri a qualche tipo di molecola di trasporto

per garantire il monomero in forma attivata.

5. L’energia per l’accoppiamento di monomeri molecole è l’ATP.

6. Le macromolecole sintetizzate hanno i due estremi della catena polimerica chiamate diverse

tra loro.

Autoassemblaggio

Una volta che le macromolecole sono sintetizzate all’interno della cellula, il loro organi

organizzarsi in strutture avviene spontaneamente senza aggiunta di energia.

Autoassemblaggio assistito:

 Altri polipeptidi per assemblarsi hanno bisogno dell’aiuto di proteine preesistenti

chiamate chaperon molecolari.

 Esse funzionano legandosi a specifiche caratteristiche strutturali, che sono disponibili

durante le prime fasi dell’assemblaggio, inibendo i processi di assemblaggio improduttivi

che porterebbero a strutture errate.

Autoassemblaggio tra macromolecole diverse

Esempio: i ribosomi contengono RNA e proteine; le membrane sono costituite da fosfolipidi e

proteine.

Proteine ed amminoacidi

 Le proteine sono composte azotate costituite da polimeri di aminoacidi.

 Tutte le proteine sono polimere di circa 20 tipi diversi di aminoacidi e differiscono tra loro per

il numero, la composizione e la sequenza.

Gli aminoacidi sono composti da:

 Un atomo di carbonio centrale;

 Un gruppo amminico (HN2);

 Un gruppo carbossilico (COOH)

 Un gruppo R che è variabile e rappresenta il resto della molecola.

L’atomo di carbonio può essere asimmetrico o virale, poiché quattro differenti gruppi di atomi sono

legati ai quattro vertici di una struttura tetra etica, un amminoacido può avere due configurazioni

spaziali differenti non sovrapponibili ma l’una l’immagine dell’altro.

Aminoacidi alfa, beta e gamma

In una cellula sono presenti più di 60 amminoacidi ma solo 20 sono utilizzate per la sintesi di

proteine. Essi vengono classificati come alfabeta e gamma in relazione dell’atomo di carbonio a cui

è legato l’azoto, cioè in base alla distanza del gruppo amminico rispetto al carbonio più ossidato che

è quello del gruppo carbossilico.

Polimerizzazione di aminoacidi e formazione di proteine

Gli aminoacidi si legano tra loro tramite il legame peptidico, la formazione di un legame peptidico

deriva dalla condensazione di due amminoacidi tale reazione di condensazione è catalizzata dall’

enzima peptidil transferasi.

Peptidi e proteine

Il prodotto della polimerizzazione degli aminoacidi è detto polipeptide. Una proteina è una catena

polipeptidico che ha raggiunto una forma tridimensionalmente unica è stabile ed è biologicamente

attiva.

I peptidi più corti sono i dipeptidi, costituiti da due aminoacidi uniti da un solo legame peptidico; i

polipeptidi costituiti da poche unità sono comunemente chiamati oligopeptidi.

Livelli di organizzazione strutturale delle proteine

Ogni proteina presenta diversi livelli di organizzazione strutturale si distinguono in:

 Primaria

 Secondaria

 Terziaria

 Quaternaria

La struttura primaria si riferisce alla struttura degli aminoacidi, ripiegamento singola catena tra

amminoacidi, ripiegamento dimensionale singola catena, associazioni di polipeptidi ripiegati.

La struttura secondaria sono principalmente due, sono alfa che beta foglietto. La struttura ad alfa

elica i suoi gruppi NH e CO di un segmento polipeptidico formano legami idrogeno originando un

giro destrorso di circa quattro aminoacidi. Mentre quello beta foglietto, la struttura pieghettata e

stabilizzata da legami idrogeno tra i gruppi HN e CO. Il beta foglietto si forma tra due polipeptidi

adiacenti o di due segmenti diversi nello stesso peptide quando i segmenti della molecola si

ripiegano all’indietro, avvicinandosi tra loro; si parla di foglietto beta ripiegato, parallelo o

antiparallelo; parallelo se le due regioni vanno nella stessa direzione (da N-terminale a C-terminale)

antiparallelo se in senso opposto.

La struttura terziaria è piuttosto specifica e dipende quasi esclusivamente dalle proprietà del gruppo

R, non è ripetitiva, né prevedibile, i gruppi R i idrofobi si collocheranno all’interno della molecola,

mentre all’esterno si posizioneranno i gruppi idrofobi. La struttura terziaria è stabilizzata da deboli

legami che si stabiliscono tra le catene laterali degli aminoacidi, quali i legami idrogeno o le forze di

Van der Walls. Essa riguarda le proteine globulari solubili in acqua e con attività biologiche

specializzate come: enzimi e recettori. Le proteine globulari presentano catene polipeptidiche

raggomitolate dando luogo a strutture compatte. Hanno una struttura terziaria caratteristica,

costituita da elementi secondari ripiegati in modo specifico e adatto al ruolo funzionale della

proteina, possono avere una struttura ad alfa-elica, a beta-foglietto o entrambe.

La struttura quaternaria è data dall’associazione mediante legami covalenti di più catene

polipeptidiche uguali o diverse che presentano già le precedenti strutture. Il complesso

multiproteico è un livello di assemblaggio in cui ogni proteina è coinvolta in modo sequenziale nello

stesso processo in più tappe.

Classificazione delle proteine

Vi sono modi di classificare le proteine:

 In base alla funzione che esse svolgono (enzimi, ormoni, proteine di trasporto, proteine di

deposito e proteine di struttura);

 In base alla loro forma (fibrose o globulari);

 Su base chimica, tra proteine semplici composte esclusivamente da alfa amminoacidi e

proteine coniugate più abbondanti in natura che contengono anche una frazione non

proteica, detta gruppo prostetico.

Proteine fibrose

Assumono una forma allungata non sono solubili in acqua, formano azione prevalentemente

meccanica, non vanno in genere altre la struttura secondaria.

ESEMPI:

-Cheratina si trova nelle penne, unghie, capelli;

-Collagene ed elastina presenti in tendini e tessuti connettivi;

-Actina e miosina nei muscoli;

-Fibroina proteina della seta;

-Ovumucina nell’albume.

Proteine globulari

Sono proteine costituite da varie e complesse strutture terziare, assumono una forma globulare o

sferica e sono generalmente solubili in acqua a differenza delle proteine fibrose e di membrana.

Contengono amminoacidi con catene cariche e polari avente strutture elicoidali, le interazioni sono

dovute a ponti di solfuro, alla polarità o meno dei gruppi R e alla capacità di formale legami idrogeno.

Proteine semplici

Contengono solo amminoacidi e nessun altro gruppo chimico. Le albumine sono solubili in acqua,

ricche di amminoacidi solforati, proteine di riserva nei vegetali, e presenti negli alimenti di origine

animale.

Le prolammine o gliadine, sono insolubili in acqua, sono contenuti nei semi

Proteine coniugate

 Le fosfoproteine o fosfoprotidi sono insolubili in acqua ma solubili negli alcoli diluiti,

contengono come gruppo prostetico acido ortofosforico.

 I nucleoprotidi rappresentano i costituenti principali del nucleo delle cellule, il gruppo

prostetico è costituito dagli acidi nucleici.

 I glicoprotidi o mucoproteine il gruppo prostetico è un carboidrato.

Le cromoproteine la parte proteica è una globulina mentre i gruppi prostetici sono pigmenti

cromofori contenete un metallo.

Proteine: classificazione in base alla funzione

CLASSE FUNZIONE ESEMPI

1 STRUTTURALI Conferiscono rigidità alle Fibre dei tendini e dei legamenti, tela

componenti biologiche che del ragno.

altrimenti sarebbero fluide

2 CONTRATTILI Permettono i movimenti Actina e Miosina (nei muscoli)

muscolari

3 DI RISERVA Funzione energetica, scorta di Ovalbumina (nell'albume dell'uovo):

nutrienti essenziali riserve

di amminoacidi per l'embrione

4 DI DIFESA Difesa degli organismi da agenti Anticorpi: difendono dalle infezioni

esterni

5 DI TRASPORTO Trasporto di elementi essenziali Emoglobina: trasporto dell'ossigeno

6 ORMONALI Messaggeri tra cellule per Ormoni

coordinare le attività corporee

7 ENZINI Catalizzatori chimici (aumentano Idrolasi: catalizza reazioni di idrolisi

la velocità di un a reazione

chimica)

8 PROTEINE DI Regolazione delle funzioni Proteine che legano il DNA (fattori di

REGOLAZIONE cellulari, cioè che permettono o trascrizione)

inibiscono un processo che regolano la decodifica

biochimico. dell'informazione genetica

9 PROTEINE Permettono a d una molecola Recettori per fattori di crescita

RECETTORIALI che vi si lega (ad es. un ormone)

di eseguire il messaggio che

l’ormone porta. Accogliere i

segnali provenienti dall'esterno.

10 PROTEINE DI Trasmettono i segnali I mediatori intracellulari (es proteina

SEGNALAZIONE intracellulari generati in risposta src che

all'attivazione dei recettori da partecipa alla trasmissione dei

parte del loro ligando. segnali provenienti da

vari recettori proteici di membrana e

diretti verso le

proteine che controllano la crescita

cellulare).

La maggior parte sono monofunzionali alcune possono essere bifunzionali.

Proteine: classificazione in base alla solubilità

TIPI DI PROTEINA SOLUBILITA’ ESEMPI DI PROTEINE PARTICOLARI

Albumine Sol in acqua Leucosina (enzima PM

20.000-50.000)

Globuline Insol in acqua. Sol in soluzioni Arachine (PM 300.000)

diluite in Sali neutri Legumine (piselli, fave)

Glicine (soia)

Prolammine Sol in soluzioni di etanolo Gliadina (grano)

Zeina (mais)

Gluteline Parzialmente sol solo in acidi o Glutenine (grano)

basi diluiti (acido acetico) Avenina (avena)

Glutenina del riso

Carboidrati

Sono composti chimici organici formati da carbonio, idrogeno ed ossigeno con formula Cn(H2O)n.

FUNZIONI: plastica, regolatrice ed energetica; la plastica nell’uomo entrano nella costituzione delle

cellule, della sostanza extracellulare. Sono tra i costituenti degli acidi nucleici, coenzimi nucleotidici,

glicolipidi e glicoproteine e fanno da sostegno e protezione degli organismi vegetali e animali.

La regolatrice fa si che gli oligosaccaridi della superficie della cellula servono da segnali.

Quelli energetici: cono sottoforma di glicogeno, costituiscono riserva di energia a pronta

utilizzazione e sottoforma di glucosio sono fatte di nutrienti per tutte le cellule, rappresentano la

quinta più rilevante dei principi attivi.

Si suddividono in: monosaccaridi, oligosaccaridi, trisaccaridi e polisaccaridi.

Gli oligosaccaridi sono formati da poche unità ripetitiva;

I disaccaridi sono formati da due unità ripetitive;

I trisaccaridi sono formati da tre unità ripetitive;

I polisaccaridi sono formati da molte unità ripetitive. Inoltre, si distinguono in semplici e complessi,

i semplici comprendono monosaccaridi e disaccaridi ad esempio: D-GLUCOSIO, D-RIBOSIO, D-

GLICERALDEIDE. Quelli complessi invece comprendono i polisaccaridi come cellulosa o amido

glicogeno.

I carboidrati semplici in base alla possibilità di essere utilizzati direttamente a scopo energetico si

distinguono in due modi: disponibili o digeribili come glucosio, fruttosio, saccarosio e maltosio.

Oppure il non digeribili o non disponibili come xilosio e lattosio.

Monosaccaridi

La loro formula bruta è: Cn(H2O)n dove n è uguale o maggiore di 3, vengono chiamati zuccheri come

anche i disaccaridi. Lo scheletro carbonioso non è ramificato e ciascun atomo di carbonio contiene

un gruppo OH eccetto uno.

Possiamo avere struttura lineare ma in natura sono in forma ciclica, quando è in forma ciclica

l’ossigeno del gruppo OH del penultimo atomo di carbonio della catena si lega al carbonio del gruppo

carbonilico, il quale diventa OH.

Dal punto di vista chimico possono essere aldeidi o chetoni, entrambi contengono il gruppo

carbonilico C=O, soltanto che il gruppo carbonilico è legato almeno ad un atomo di idrogeno nelle

aldeidi; mentre nei chetoni è un gruppo carbonilico legato a due atomi di carbonio.

In base all’orientamento spaziale del gruppo ossidrilici legato al carbonio, uno abbiamo due forme

di glucosio ALFA se OH è rivolto verso il basso e BETA se OH è rivolto verso l’alto. La chiralità può

essere D o L se il gruppo ossidrile è a destra sarà D se a sinistra sarà L.

Disaccaridi

I disaccaridi sono: saccarosio, maltosio e lattosio, sono la classe più semplice ma più importante degli

oligosaccaridi si formano quando due monosaccaridi reagiscono tra di loro eliminando una molecola

d’acqua. Il legame fra due o più monosaccaridi viene chiamato legame glicosidico. La reazione di

condensazione è acido-catalizzata o enzimatica. Gli enzimi glicosiltransferasi sono responsabili della

biosintesi di disaccaride, oligosaccaridi e polisaccaridi.

Il glucosio può avere legame alfa glicosidico o beta glicosidico;

alfa quando un atomo di carbonio 1 si lega al gruppo ossidrilico nella configurazione alfa, mentre un

legame beta si stabilisce quando un atomo di carbonio 1 si lega al gruppo ossidrilico nella

configurazione beta. Il legame alfa-glicosidico si trova nei polisaccaridi di riserva e comporta nel

ripiegamento della struttura, mentre quello beta-glicosidico porta a una forma lineare e si trova nei

polimeri con funzione strutturale quali cellulosa chitina e acido ialuronico.

COMPOSIZIONE DEGLI ZUCCHERI:

Maltosio costituito da 2 molecole di glucosio;

Lattosio formato da glucosio e galattosio;

CARBOIDRATI COMPLESSI:

Contengono diverse unità di monosaccaridi ordinati in catene che possono essere lineari o

ramificate;

possono essere distinti in digeribili e disponibili o non digeribili e no disponibili. Nei digeribili

troviamo l'amido mentre nei non digeribile fibra alimentare.

I polisaccaridi:

-non svolgono ruolo informazionale nella cellula;

-i più importanti sono i polisaccaridi di riserva amido e glicogeno e il polisaccaride strutturale

cellulosa;

- sono in genere costituita da singole unità ripetitive o a volte 2 di diverso tipo ad alternarsi;

- le unità ripetitive sono monosaccaridi quindi zuccheri semplici;

- si parte da piccole catene lineari di un minimo di 20 unità ripetitive per poi formare dei polisaccaridi

lineari come ad esempio l'amilosio, fino a formare i cosiddetti polisaccaridi ramificati come il

glicogeno.

Chimicamente si suddividono in omopolisaccaridi: costituite da unità ripetitive di monosaccaridi

Etero polisaccaridi costituiti da più monosaccaridi diversi tramite legami glicosidici.

A secondo della loro funzione i polisaccaridi si classificano in:

-polisaccaridi di riserva; scorta energetica di glucosio per il metabolismo di animali e vegetali.

- polisaccaridi di sostegno; permettono alla struttura di un tessuto.

- polisaccaridi specializzati; funzione di adesione e riconoscimento chimico.

Le differenze tra il glicogeno, l'amido e la cellulosa sono che il glicogeno presentano unità ramificate

La cellulosa non è ramificata e è molto lunga e l’amido assume struttura elicoidale.

GLICOGENO;

è la forma principale di polisaccaride di deposito negli animali. Si trova nel fegato e nel muscolo

scheletrico, ed è una grande molecola ramificata. Invece il glicogeno sintassi è un enzima che

interviene nel legare una molecola di glucosio non riducente della catena di glicogeno, allungandola.

La glicogenica è una proteina che funziona da primer per sintetizzare una molecola di glicogeno ex

novo.

La CELLULOSA è un polimero di D-glucosio con legami beta 1-4, è altamente resistente all' idrolisi

anche da parte delle amilasi. Infatti, solo i batteri che vivono nello stomaco delle termiti o nei rumini

riescono a scindere la cellulasi in grado così da idrolizzare la cellulosa.

MUCOPOLISACCARIDE la matrice extracellulare dei tessuti connettivi come la cartilagine sono

formati da fibre collagene ed elastina e da strutture polisaccaridiche polimeri non ramificati costituiti

da disaccaridi acido glucuronico + Nacetil-glucosammina o Nacetilgalattosammina.

I GLICOCONIUGATI comprendono glicoproteine, glicolipidi e proteoglicani. La superficie di molte

cellule è quasi interamente ricoperta da polisaccaridi che sono legati sia a proteine ch