Flashcards di biochimica metabolica

Name: Flashcards di biochimica metabolica
Rating: 3.5 (2 reviews)
Author: Hanadulsae

Revisionato il 26/07/2026

di Hanadulsae

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Il file contiene 120 pagine di flashcards (domanda a sinistra, risposta a destra) di tutti gli argomenti di biochimica metabolica, indicati nell'indice: glicolisi e fermentazioni, via dei …

Esame biochimica metabolica

Facoltà Medicina e chirurgia

Dal corso del Prof. Monti Eugenio

Università Università degli Studi di Brescia

A.A. 2020-2021

121 pagine

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Estratto del documento

Flashcards di biochimica metabolica

All’interno: flashcards di tutti gli argomenti di biochimica metabolica, con domanda sulla sinistra e risposta esaustiva ma completa sulla destra. Indice riportato all’inizio per rendere più facile lo studio.

Indice

Fermentazioni ........................................................................ 2
Glicolisi e glicogeno ............................................................ 11
Via dei pentosi fosfati e ....................................................... 21
Gluconeogenesi e sintesi di acetil-CoA ................................
Ciclo di Krebs ........................................................................ 28
Fosforilazione ossidativa ..................................................... 34
Beta ossidazione .................................................................. 44
Acidi grassi e chetonici ........................................................ 50
Corpi grassi .......................................................................... 53
Biosintesi degli acidi lipidi ................................................... 65
Metabolismo dei derivati ..................................................... 72
Colesterolo, lipoproteine e suoi membrane .......................... 79
Composti isoprenoidi e ancoraggio alle dell’urea ............... 83
Proteine, transaminazioni e ciclo derivati ............................ 93
Metabolismo degli amminoacidi e loro nucleotidi ............... 104
Biosintesi dei chemioterapici ............................................... 112
Catabolismo dei nucleotidi, patologie e dell’etanolo ........... 116
Metabolismo 1

Glicolisi e fermentazioni

Perché la glicolisi occupa un posto di primaria importanza tra i metabolismi?	Perché è il primo step di ossidazione degli zuccheri, che hanno un ruolo centrale nella copertura del fabbisogno calorico giornaliero dell’uomo. Mediamente ogni pasto è 70% carboidrati.
In quale compartimento cellulare avviene la glicolisi?	Nel citosol.
Cosa significa "glicolisi"?	Glicolisi dal greco: glykys = "dolce" (zuccheri) lysis = "rottura" (idrolisi).
In quali due fasi viene divisa la glicolisi? Perché prendono questi due nomi, e di quante reazioni si compongono?	Fase preparatoria (prime 5 reazioni): preparatoria = "attivazione" degli zuccheri per fosforilazione, con spesa di 2ATP per ogni glucosio. Fase di recupero (ultime 5 reazioni): recupero = "ottenimento di energia" superando anche le 2ATP utilizzate in precedenza.
Cosa sono villi e microvilli dell’epitelio intestinale?	Villi: estroflessioni del tessuto intestinale per aumentare la superficie di assorbimento. Microvilli: estroflessioni della membrana plasmatica degli enterociti per aumentare ulteriormente la superficie di assorbimento (orletto a spazzola).
Come entra il glucosio negli enterociti? Qual è il suo destino una volta entrato?	Il glucosio entra con trasporto attivo 2° (simporto), grazie al trasportatore SGLUT1 che introduce secondo gradiente Na+ (più concentrato all’esterno per Na/K ATPasi) e fa entrare anche il glucosio. Destino: piccola quota usata dall’enterocita, maggior parte passa ai capillari sanguigni con uniporto (secondo gradiente).
Perché il glucosio ha bisogno di trasportatori specifici? Che nome prendono questi trasportatori?	Perché è una molecola di dimensioni importanti e poli-idrossilata (non passa la MP da sola). I trasportatori sono i GLUT.
Quali sono alcune isoforme di GLUT?	GLUT-1, 2 e 3 insulino indipendenti (1: cervello, eritrociti - 2 anche per fruttosio, ma soprattutto dopo gluconeogenesi: fegato, cellule B pancreas - 3: cervello, rene). GLUT-4 sensibile all’insulina (muscolo scheletrico, cuore, adipociti). GLUT-5 per fruttosio (enterociti), GLUT-6 in stato di digiuno (enterociti). GLUT-7 trasportatore di esosi intracellulare (enterociti).
Quali reazioni (in generale) fanno parte della fase preparatoria della glicolisi?	Glucosio -> Glucosio-6-fosfato (1) -> Fruttosio-6-fosfato (2) -> Fruttosio-1,6-bisfosfato (3) -> Gliceraldeide-3-fosfato + Diidrossiacetone-fosfato (4) -> Gliceraldeide-3-fosfato (5).
Quali reazioni (in generale) fanno parte della fase di recupero della glicolisi?	Gliceraldeide-3-fosfato -> 1,3-bisfosfoglicerato (6) -> 3-Fosfoglicerato (7) -> 2-Fosfoglicerato (8) -> Fosfoenolpiruvato (9) -> Piruvato (10).
Prima reazione della glicolisi.	Glucosio -> Glucosio-6-fosfato. Enzima: esochinasi. Irreversibile, Mg2+. Uso di ATP che diventa ADP. ΔG = -16,7 kJ/mol. Prima reazione chinasica.
Quali sono le differenze tra esochinasi (esoK-1) e glucochinasi (esoK-4)?	Esochinasi: espressa ubiquitariamente, ha curva iperbolica con Km bassa (grande affinità per Glc), inibita da G6P. Glucochinasi: espressa negli epatociti, ha curva sigmoidale, Km alta (minore affinità per Glc), non inibita dal G6P.
Come avviene la regolazione della glucochinasi, dato che non è inibita dal prodotto finale della reazione che catalizza (glucosio-6-fosfato)?	Inibizione: poco glucosio (ipoglicemia), fruttosio-6-fosfato stimola la produzione di PR (proteina regolatrice), che si associa a GK formando PR/GK e la sequestra. Stop glicolisi, avvia gluconeogenesi. Attivazione: molto glucosio, se [Glc] aumenta nel nucleo, PR cambia la sua struttura e si dissocia da GK, che attiva la glicolisi.
Seconda reazione della glicolisi.	Glucosio-6-fosfato -> Fruttosio-6-fosfato. Enzima: fosfoesoso isomerasi. Reversibile, Mg2+. ΔG = +1,7 kJ/mol.
Terza reazione della glicolisi.	Fruttosio-6-fosfato -> Fruttosio-1,6-bisfosfato. Enzima: fosfofruttochinasi-1. Irreversibile, Mg2+. Uso di ATP che diventa ADP. ΔG = -14,2 kJ/mol. Seconda reazione chinasica.
Quarta reazione della glicolisi.	Fruttosio-1,6-bisfosfato -> Gliceraldeide-3-fosfato (C4,5,6) + Diidrossiacetone-fosfato (C1,2,3). Enzima: aldolasi. Reversibile, no ioni. ΔG = +23,8 kJ/mol. Inverso di una condensazione aldolica.
Quinta reazione della glicolisi.	Diidrossiacetone-fosfato -> Gliceraldeide-3P. Enzima: trioso fosfato isomerasi. Reversibile, no ioni. ΔG = +7,5 kJ/mol.
Sesta reazione della glicolisi.	G3P + (PO3)2- -> 1,3-bisfosfoglicerato. Enzima: gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi. Reversibile, no ioni. Uso di NAD+ che si riduce a NADH + H+. ΔG = +6,3 kJ/mol.
Come avviene il passaggio di un fosfato inorganico sulla G3P senza una chinasi?	La G3PDH ha una cisteina con -SH che lega il C aldeidico della G3P (attacco nucleofilo: tioemiacetale), si genera CHOH, esce H+ (va su NAD+ a dare NADH++), si forma C=O con 6 elettroni, 2 elettroni vanno su NADH++ e dare NADH, il fosfato rompe il legame tioestereo e si sostituisce alla cisteina.
Quale lunghezza d’onda assorbe preferibilmente NAD+ ridotto (NADH)? Perché è importante conoscere questo dato?	Assorbe 340nm. Conoscendo questo dato si può quantificare quanto NADH c’è, e quindi a che punto è la reazione.
Settima reazione della glicolisi.	1,3-Bisfosfoglicerato -> 3-Fosfoglicerato. Enzima: fosfoglicerato chinasi. Reversibile (eq. a destra), Mg2+. Caricamento di ADP in ATP. ΔG = -18,5 kJ/mol. Prima fosforilazione a livello del substrato.
Cosa si intende per "fosforilazione a livello del substrato"?	La fosforilazione a livello del substrato è un tipo di reazione chimica che genera una molecola di ATP (o di un rNTP) attraverso un trasferimento diretto su una molecola di ADP (o di un rNDP) di un gruppo fosfato proveniente da una molecola ad alta energia.
Ottava reazione della glicolisi.	3-Fosfoglicerato -> 2-Fosfoglicerato. Enzima: fosfoglicerato mutasi. Reversibile, Mg2+. ΔG = +4,4 kJ/mol.
Nona reazione della glicolisi.	2-Fosfoglicerato -> Fosfoenolpiruvato + H2O. Enzima: enolasi. Reversibile con introduzione di H2O, no ioni. ΔG = +7,5 kJ/mol.
Come si forma il doppio legame C=C del fosfoenolpiruvato nella nona reazione della glicolisi?	Prelevati da enolasi OH su C3 e H su C2 del 2-Fosfoglicerato (uscita di H2O) -> la rottura è omolitica quindi rimangono due elettroni, uno per ogni carbonio (•C-C•) -> formazione doppio legame C=C.
Decima reazione della glicolisi.	Fosfoenolpiruvato -> Piruvato. Enzima: piruvato chinasi. Irreversibile, Mg2+, K+. Caricamento di ADP in ATP. ΔG = -31,4 kJ/mol. Seconda fosforilazione a livello del substrato.
Perché dalla decima reazione della glicolisi non si forma piruvato in forma enolica, ma nella sua forma chetonica? Cosa ne deriva a livello termodinamico?	La forma chetonica prevale nettamente su quella enolica (con cui teoricamente dovrebbe essere all’equilibrio) perché in ambiente acquoso O attrae su di sé gli elettroni C=C e rilascia H+, divenendo chetonico (C=O). Ne deriva che la reazione è irreversibile.
Qual è la resa energetica della fase di preparazione della glicolisi?	Fase di preparazione (Glucosio -> 2G3P): -2ATP.
Qual è la resa energetica della fase di recupero della glicolisi?	Fase di recupero (2G3P -> 2Piruvato): +4ATP (2ATP per ogni G3P), +2NADH.
Qual è la resa totale della glicolisi in termini di energia e coenzimi ridotti?	Resa totale della glicolisi: +2ATP, +2NADH.
Equazione bilanciata della glicolisi con tutti i suoi elementi (biomolecole, coenzimi ridotti e ossidati, energia, ulteriori prodotti)	Glucosio + 2NAD+ + 2ADP + 2Pi -> 2 Piruvato + 2NADH + 2H+ + 2ATP + 2H2O.
Per quale motivo in alcune reazioni della glicolisi interviene lo ione Mg2+ e in altre no?	Mg2+ è un cofattore necessario per la funzionalità di alcuni enzimi, non di tutti (non ne sono influenzati enolasi, G3PDH, trioso fosfato isomerasi, aldolasi). In alcune reazioni è coinvolto nella formazione di legami ionici tra P alfa e beta, in modo da liberare solo P gamma.
Cosa sono e quali sono le fermentazioni?	Fermentazioni: processi metabolici anaerobici che avvengono quando a livello cellulare scarseggia ossigeno e la respirazione cellulare non può avere luogo. Sono fermentazione lattica e alcolica.
In quanti passaggi avviene la fermentazione lattica? Quale enzima è coinvolto, e che reazione catalizza? Da che parte è spostato l’equilibrio?	Fermentazione lattica: 1 passaggio. Piruvato -> Lattato. Enzima: lattato deidrogenasi. Reversibile (eq. a destra). Ossidazione di NADH + H+ a dare NAD+. ΔG = -25,1 kJ/mol.
In quali tessuti del nostro organismo avviene fermentazione lattica? Quali microorganismi sono in grado di compiere fermentazione lattica?	La fermentazione lattica avviene negli eritrociti (metabolismo anaerobico) e nel tessuto muscolare solo in condizioni di scarso ossigeno. Microorganismi: lactobacilli (acidificano il latte, in cui precipitano proteine e grassi, usati nell’industria casearia).
In quanti passaggi avviene la fermentazione alcolica? Quali enzimi sono coinvolti, e quali reazioni catalizzano?	(1) Piruvato -> Acetaldeide + CO2. Enzima: piruvato decarbossilasi. Utilizzati TPP e Mg2+ come cofattori. (2) Acetaldeide -> Etanolo. Enzima: alcol deidrogenasi. Ossidazione di NADH + H+ a dare NAD+.
Qual è lo scopo delle due fermentazioni, sia lattica che alcolica?	Lo scopo delle fermentazioni è quello di rigenerare NAD+ necessario alla glicolisi in maniera indipendente dalla respirazione cellulare (= senza usare la fosforilazione nei mitocondri).
Quali organismi compiono solitamente fermentazione alcolica? In quali processi industriali è utilizzata questa fermentazione?	I lieviti compiono fermentazione alcolica, sono utilizzati quindi per la produzione di bevande alcoliche (zuccheri nel mosto trasformati in CO2 liberata e in etanolo per mancanza di O2) e per la panificazione (zuccheri nell’impasto sono trasformati in CO2 con lievitazione dell’impasto, e in etanolo che con il calore poi evapora).
Come entra il fruttosio in glicolisi?	Fruttosio segue due strade: in muscolo e rene diventa F6P (esochinasi, ATP). Nel fegato diventa F1P (fruttochinasi, ATP) -> gliceraldeide + diidrossiacetone fosfato (F1P-aldolasi). Gliceraldeide -> G3P (trioso chinasi, ATP). Diidrossiacetone fosfato -> G3P (trioso fosfato isomerasi).
Come entra il mannosio in glicolisi?	Mannosio -> Mannosio-6-fosfato (esochinasi, ATP) -> Fruttosio-6-fosfato (fosfomannosio isomerasi).
Come entrano glicogeno e amido in glicolisi?	Glicogeno e amido esogeni -> Glucosio-1-fosfato (liberati dalla scissione) -> Glucosio-6-fosfato. Oppure vengono scissi in D-Glucosio dall’amilasi (con uso di H2O). Glicogeno endogeno -> Glucosio-1-fosfato (fosforilasi, Pi) -> Glucosio-6-fosfato.
Quale enzima scinde il lattosio in galattosio e glucosio? Che cosa causa il suo deficit?	Lattasi, il suo deficit causa la mancata idrolisi del lattosio, che accumulato nell’intestino è utilizzato dai batteri per produrre lattato, gas metano e idrogeno. Nell’intestino ha anche effetto osmotico perché richiama acqua, causando diarrea.
Come entra il galattosio in glicolisi, e perché il processo a cui prende parte può essere definito in parte "ciclico"?	Galattosio -> Galattosio-1-fosfato (galattochinasi, Mg2+). Ora reagisce con UDP-glucosio sostituendosi a "P-glucosio", formando UDP-galattosio e glucosio-1-fosfato (che è trasformato in G6P ed entra in glicolisi), con l’enzima UDP-Glc-Gal1P-uridiltransferasi. Il "ciclo" è chiuso dalla reazione UDP-galattosio -> UDP-glucosio (UDP-Glc-4-epimerasi, NADH).
Quali sono i due enzimi principali che idrolizzano l’amido all’interno del nostro organismo e dove vengono secreti? Cosa avviene a livello dei villi intestinali?	Alfa-amilasi salivare (secreta dalle ghiandole salivari nel cavo orale) e alfa-amilasi pancreatica (secreta dalla porzione esocrina del pancreas nel duodeno). La 1° idrolizza alcuni legami glicosidici, la 2° origina maltosio e destrine. A livello dei villi ulteriori enzimi lo demoliscono.
Che cosa sono i Lactobacilli, e perché sono importanti per il nostro organismo?	Lactobacilli: batteri anaerobici in grado di compiere fermentazione lattica. Nel nostro organismo si trovano nella flora batterica intestinale e nel tratto urogenitale (dove creano un ambiente acido prevenendo infezioni da proliferazioni batteriche pericolose).
Perché è necessario che la glicolisi venga regolata? Cosa si intende per "regolazione reciproca" con la via opposta?	La glicolisi è una via catabolica e dev’essere regolata per far fronte alle variazioni di consumo di ATP. Viene regolata in modo reciproco con la gluconeogenesi, che è la via anabolica opposta e ha enzimi in comune (attivazione glicolisi = spegnimento gluconeogenesi, e viceversa).
Quali sono i tre enzimi che subiscono regolazione tra tutti quelli che prendono parte alla glicolisi?	Esochinasi (reazione 1). Fosfofruttochinasi 1 (reazione 3). Piruvato chinasi (reazione 10).
Come avviene la regolazione dell’esochinasi?	L’esochinasi è inibita allostericamente dal suo prodotto finale, il glucosio-6-fosfato (indica che c’è abbastanza substrato per glicolisi!).
Come avviene la regolazione della piruvato chinasi?	La piruvato chinasi è inibita allostericamente dal suo prodotto finale ATP (indica che c’è benessere energetico!), e anche da acidi grassi a lunga catena e acetil-CoA (che sono combustibili alternativi del metabolismo e stanno già fornendo ATP necessaria).
Quali sono i modulatori positivi dell’attività della fosfofruttochinasi-1 (PFK-1)? Quali sono quelli negativi?	Modulatori positivi: ADP, AMP (indicano scarsità di ATP: inducono glicolisi per produrla) e fruttosio-2,6-bisfosfato (soprattutto in epatociti). Modulatori negativi: ATP (indica benessere energetico: spengo glicolisi) e citrato (intermedio dell’ossidazione del piruvato, indica che ci sono già altri substrati che sono stati preparati per produrre ATP: spengo la glicolisi).
Come modifica ATP il grafico velocità/[substrato] della fosfofruttochinasi-1? Quale valore viene cambiato?	ATP rende sigmoidea la curva iperbolica, quindi alza il valore di Km e rende l’enzima meno affine al substrato.
Come agisce il fruttosio-2,6-bisfosfato sulla PFK-1? E sull’enzima che catalizza la reazione opposta, ovvero la fruttosio-bisfosfatasi-1 della	F2,6BP rende iperbolica la curva sigmoidea della PFK-1, diminuendo la Km e aumentando l’affinità dell’enzima per il substrato (effettore positivo). Allo stesso tempo rende sigmoidea la curva iperbolica della FBPasi-1, aumentando la Km e diminuendo l’affinità per il s

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