Riassunto di Biochimica

Metabolismo AA

Il processo digestivo delle proteine può essere distinto in 3 fasi: gastrica, pancreatica e intestinale. In gastrica riduce le c. parietali a secernere il succo gastrico mentre le cellule a cebosinclo inducono le f. pepsinogeno. L’HCl determina una diminuzione del pH per cui il pepsinogeno (forma inattiva della pepsina) viene attivato e diventa pepsina che ancorate proteine divendono corti peptidi. Attraverso degli AA specifici e sul sito attivo dell’enzima sede stereochimica che strusco la cat. laterale AMF Peptiphycal mispuligarlo aminopepsinogeno e procarbossilas. Insieme a questi ultima fra idrolizza ancorare gli acita che si chiameranno chimostripsina e carbossipeptidsi.

Prima tappa degradazione AA

Eliminazione del residuo acetonoico (quindi distacco gruppo ammonico)

Ogni AA possono avere due destini: uno essere utilizzati per divenire costituenti importati per l’organismo; oppure divenire usati per liberare energia ma per fare ciò devono prima perdere il gruppo ammonico.

Transaminazione

Transaminazione: in questa reazione un AA reagisce con un chetoacido (di solito è x-cheto-glutarico ma non è il solo). Il gruppo ammonico NH3 passa dell’AA al chetoglutarato. Il chetoglutarato diventa glutammato e l’AA diventa x-cheto-acido.

Enzimi di AA ad eccezione di prolina, lisina e treonina subiscono la transaminazione.

I chetoacidi: x-cheto-glutarico, piruvato e ossalacetato.

Quello che avviene in questa reazione non è un diretto passaggio del gruppo ammonico, un’azione è coenzima PLP (piridossale fosfato), che si trova legato all’enzima con una base di Schiff. Tutto l’AA si lega al coenzima (e l’AA (scheletro carbonioso)) staccato divendario chetoacido e lasciando gr. gruppo ammonico legato al coenzima. Il gruppo ammonico sarà ceduto ad un chetoacido creando chetoacido formando un’AA+ l’ossazoma che si sturba a legare ammoniere un con una base di Schiff.

Il transaminaztione che porta ad esso formazione dello base di Schiff con il substrato enzimea è una reazione di transaldiminazione.

Questa reazione serve per costruire un composto (x-cheto-glutarico) per essere sintetizzato.

Metabolismo AA

Il processo digestivo delle proteine può essere distinto in fasi: gastrico, pancreatico e intestinale. Lo gastrina induce le cell parietale a secernere il succo gastrico mentre le cellule acidoelastiche indicono le liberazioni di pepsinogeno. L’HCl determina una diminuzione del pH per cui il pepsinogeno (forma inattiva della pepsina) viene attivato e diventa pepsina che idrolizza le proteine dividendole con peptidi. A livello di intestino il succo enterico ha alcuni Enzer ad esempio degli AA grazie ai quali si avvicinano esterochimici che stimolano la liberazione di bicarbonato tripsonogeno, chimotripsonogeno e procarbossilasi: questi ultimi tra idroximano attivi gli attiv che si chiamano chimotripsina e corbossipeptidosi.

Prima tappa degradazione AA

Eliminazione del residuo azotato (quindi distacco gruppo aminoico)

Gli AA possono avere due destini: 1 usò essere utilizzati per ottenere molecole importanti per l’organismo; oppure vengono utilizzati per liberare energia ma per fare col devono perdere il gruppo aminico.

Transaminazione

Transaminazione: in questa reazione un AA reagisce con un chetoacido (α-chetoacido) una urce e la sole), il gruppo aminico -NH2 passa dell’AA al chetoacido, il chetoacido diventa glutammato mentre il AA diventa α-chetoacido.

Vari gli AA ad esclusione di prolina, lisina e treanina subiscono la transulminazione.

α-chetoacidi → α-chetoacidi, piruvato e ossalacetato

Quello che avviene in questa reazione è un diretto passaggio del gruppo aminico un paciente in coenzima PLP (pirossidaxli fosfato), che si trova legato alla esfumo con una base di Sniff. Unico l’AA si lega al coenzima, per l’AA (scheletro carbonoso) staccato diventando chetoacido e lasciando il gruppo aminico (legato al coenzima). Il gruppo aminico sera ceduto alla chetoacido creando chetoacido formando un AA+ l’ecosystema che si stacca e legare nuovamente con una base di Sniff.

Riassumendo: una volta fatto formarsi della base di Sniff con il substrato.

Enzima e una reazione di transaldiminazione.

Questa reazione serve per conservare un composto (α-chetoacido) per essere sintetizzato.

Transaminasi in medicina

Le transaminazioni sono reazionibili.

Alanino aminotransferasi (ALTO e GPT) e Aspartato amininotransferasi (AST o GOT) sono dosate nel sangue e assicurano un organo ben funzionante e perfetto epatico.

Asp o GOP

Alta concentrazione nel miocardio, fegato e cervello.

Aumento del siero in seguito a necrosi tissutale (infarto del miocardio) da picco 8-12h (ritorno valori normali dopo 4 giorni).

La determinazione serve a diversi scopi:

• Distinguere l’infarto del miocardio da una crisi di angina pectoris.
• Diagnostico nei infarti vecchie elettrocardiogramma dubbio.
• Stabilire l’estensione dell’infarto del miocardio.
• Segnere il decorso delle necrosi.

Un aumento massimo di AST 100 volte superiore ai valori normali:

• Epatite acuta.
• Avvelenamenti.

ALTO GPT

Localizzata nel fegato, rene, miocardio, muscoli scheletrici.