proteine e acidi nucleici

Argomenti: proteine – acidi nucleici

Le proteine sono dei polimeri di amminoacidi, i quali sono caratterizzati da un carbonio centrale chiamato carbonio alfa che è legato ad un gruppo carbossilico (gruppo acido), ad un gruppo amminico, ad un idrogeno e poi un gruppo “R” (che varia da amminoacido ad amminoacido) che si diversifica nei vari amminoacidi e determina le caratteristiche chimico-fisiche di quell’amminoacido cioè: il gruppo amminico è un gruppo basico perché in soluzione tende a legarsi uno ione H⁺ formando quindi un gruppo NH₃⁺ che è un gruppo basico perché impoverisce la soluzione di ioni H⁺.

Invece il gruppo carbossilico è un gruppo acido perché in soluzione rilascia ioni H⁺ e quindi in soluzione il gruppo carbossilico lo ritroviamo in soluzione sottoforma di ione COO^-. Quindi i due gruppi, acido e basico, avendo caratteristiche chimico-fisiche contrapposte (uno acido e l’altro basico) si neutralizzano, quindi è il gruppo “R” (la catena laterale) a determinare quella precisa caratteristica chimico-fisica di quel particolare amminoacido.

Esempi di amminoacidi

Es. La glicina è l’amminoacido più semplice in cui il carbonio centrale è legato al gruppo amminico, al gruppo carbossilico e a due idrogeni, quindi questo idrogeno conferisce una caratteristica di neutralità, quindi è sicuramente un amminoacido elettricamente neutro perché ha due gruppi legati, uno carico positivamente, l’altro carico negativamente e fondamentalmente questo ci permette di identificare la glicina come un amminoacido neutro.

L’alalina ha come gruppo laterale un –CH₃, il gruppo metilico, che ha caratteristiche apolari, perché il metano è un idrocarburo (infatti una delle caratteristiche degli idrocarburi è la forte idrofobicità e l’apolarità), quindi l’alalina sarà un amminoacido idrofobico.

La serina che ha come gruppo laterale il gruppo –CH₂OH sarà polare e quindi sarà un amminoacido idrofilico.

La cisteina ha un gruppo –CH₂SH quindi ha un minimo di polarità perché c’è una piccola differenza di elettronegatività. La cisteina, inoltre, è un amminoacido particolare perché nelle proteine i gruppi –SH tendono a formare i ponti disolfuro (S-S) intramolecolari, quindi con altri amminoacidi cisteina.

L’aspartato ha come catena laterale –CH₂COOH, quindi avendo un gruppo –COOH sarà un amminoacido idrofilico, elettricamente carico negativamente perché in soluzione rilascerà ioni H⁺ perché è un gruppo acido e quindi avrà una carica netta negativa.

La lisina, invece, con il gruppo –NH₂ finale, che è un gruppo basico sarà elettricamente carico positivamente e tenderà ad alzare il pH della soluzione perché sottrae ioni H⁺ alla soluzione e quindi sarà un amminoacido idrofilico e carico positivamente.

Tirosina = benzene+OH, il benzene è idrofobico ma l’OH lo rende polare ma elettricamente neutro, cioè idrofilico.

Polarità e idrofilicità

Una molecola è polare se presenta una differenza di carica elettrica parziale dovuta alle differenze di elettronegatività (che è la capacità di un atomo ad attrarre a sé elettroni di legame).

Es. L’ossigeno tende a caricarsi negativamente mentre l’idrogeno in un gruppo –OH possiederà una parziale carica positiva: questa differenza di carica formerà un dipolo, inoltre questo squilibrio di cariche rende parti della molecola cariche in modo diverso e questo rende quel gruppo idrofilico. Quindi: ogni gruppo polare è sempre idrofilico.

Legame peptidico e struttura proteica

Gli amminoacidi si legano tra di loro con un legame peptidico che avviene tra il gruppo carbossilico di uno e il gruppo amminico dell'altro con l’eliminazione di una molecola d’acqua, quindi eliminando un –H da un lato e un –OH dall’altro, otteniamo un legame NHCO.

Quello che otteniamo è un legame planare, molto rigido e molto forte e ci vuole una grande energia per spezzare il legame che avviene tra il gruppo carbossilico dell’amminoacido precedente con il gruppo amminico dell’amminoacido successivo nell’ambito di quella determinata proteina, in modo tale che in quelle proteina avremo sempre un’estremità N terminale libera: es. il primo amminoacido che di solito è la metionina avrà un gruppo amminico libero (a meno che non venga modificata) mentre l’ultimo amminoacido avrà sempre un gruppo carbossilico libero, cioè non impegnato con nessuno di questi amminoacidi.

Le proteine sono una successione di amminoacidi.

La successione degli amminoacidi che costituiscono una proteina prende il nome di struttura primaria. Ovviamente le proteine sono diverse e avranno tante combinazioni diverse di amminoacidi.

Esistono proteine più piccole e proteine più grandi, ad esempio: le citochine sono delle proteine piccole di poche centinaia di amminoacidi, l’ubiquitina è costituita da 70 amminoacidi, così come possiamo avere delle grossissime proteine di edifici proteici complessi, 4000/5000/6000 amminoacidi oppure possiamo avere glicoproteine come ad esempio l’emoglobina perché è costituita da più subunità, si tratta di un’unica proteina formata da tante proteine diverse, ad esempio, nell’emoglobina, abbiamo 2 catene alfa e 2 catene beta che si assemblano tra di loro per formare un unico edificio proteico complesso più grande, cioè formato da più