Struttura terziaria proteine nello specifico

La struttura terziaria

La struttura terziaria è l'ultimo livello strutturale che le proteine monosubunità possono assumere.

Struttura tridimensionale definitiva o "struttura nativa"

La struttura terziaria è la delle proteine monosubunità. Questa dipende dall'associazione tra diversi elementi di struttura secondaria che si avvicinano fino a stringere interazioni deboli tra loro per andare a formare il ripiegamento tridimensionale finale della proteina.

Classi di proteine in base alla loro struttura tridimensionale

In base alla conformazione tridimensionale definitiva si hanno 3 diverse classi:

• Proteine fibrose
• Proteine globulari
• Proteine di membrana

Proteine fibrose

Le proteine che si organizzano a fasci/fibre, ed hanno un ruolo strutturale, danno forma e resistenza a tessuti per opporsi a stress meccanico esterno, e non sono solubili in acqua. Un esempio è il collagene, organizzato in fasci che danno forma e resistenza al tessuto connettivo, rendendolo resistente a tensioni esterne. Le proteine fibrose hanno anche la caratteristica di essere sempre un unico tipo di struttura secondaria, costituite da un (saranno proteine o tutto alfa o tutto beta), comprendendo i punti di connessione.

Proteine globulari

Le proteine con aspetto sferico, a globulo, non hanno funzione strutturale, ma specifica e varia e sono perfettamente solubili. Tutti gli enzimi, proteine di trasporto, proteine di regolazione, proteine che hanno affinità di legame per un metallo come la ferritina, hanno conformazione globulare. Le proteine globulari sono costituite da entrambi i tipi di struttura secondaria, in diversa composizione e percentuale. Un esempio è la mioglobina, che ha una struttura detta ripiegamento globinico ed ha una conformazione quasi sferica con al centro racchiusa una porzione non proteica, il gruppo eme, responsabile del legame con ossigeno.

Proteine integrali di membrana

Le proteine con conformazione né fibrosa né globulare, ma una conformazione particolare che gli permetta di fungere da proteine transmembrana. Presentano 3 porzioni: una extracellulare, una porzione intracellulare, ed una transmembrana.

Queste assumono α-eliche come conformazione che deriva dall'associazione di più α-eliche che decorrono lungo il bilayer lipidico, come a formare un nucleo elicoidale. Questo perché la struttura della proteina gli permette di attraversare completamente il doppio strato fosfolipidico da un punto di vista dimensionale (il bilayer lipidico ha spessore che si adatta a α-eliche lunghe 15-30 amminoacidi). Ci sono anche casi, meno frequenti, di proteine di membrana con conformazione detta "barile-beta", con foglietti.

La stabilità della struttura terziaria

La conformazione terziaria di una proteina viene mantenuta stabile dalla presenza di interazioni deboli di vario tipo:

• Interazioni idrofobiche

Le interazioni idrofobiche sono le prime associazioni che si formano durante il processo di folding (ripiegamento) della proteina e per questo motivo sono anche l'unico intermedio del processo che si è riusciti ad isolare (processo folding troppo veloce per isolarne gli intermedi). L'unico intermedio isolato è il molken globul o globulo fuso ed è costituito da un'associazione di amminoacidi apolari che si legano tra loro all'interno della proteina, grazie al suo ripiegamento nello spazio, attraverso interazioni idrofobiche, formando il core idrofobico interno. Queste interazioni idrofobiche tra catene laterali apolari sono importanti e si formano per escludere il contatto con l'acqua.

Se poniamo un componente apolare in un solvente acquoso questo va a rompere i legami a idrogeno stabilizzanti del solvente senza però formarne di nuovi. Questo fa sì che una molecola apolare in un solvente acquoso costringa le molecole di acqua (con i legami a idrogeno rotti e perciò instabili) a disporsi in modo ordinato intorno alla molecola idrofobica, ma questo va contro il 2º principio della termodinamica, per cui il grado di disordine di un sistema deve sempre aumentare, e risulta così termodinamicamente sfavorito. Questo forzare le molecole di acqua a disporsi intorno alla molecola apolare e formare il guscio di idratazione è un evento termodinamicamente sfavorevole, perciò per limitare i contatti tra le molecole idrofobiche e l'acqua, queste si associano tra loro, diminuendo l'estensione della superficie esposta e minimizzando la formazione del guscio di idratazione.

Per questo motivo i residui idrofobici si associano tra loro attraverso interazioni idrofobiche ed escludono il contatto con l'acqua, stabilendo un grado di disordine maggiore: l'associazione delle catene laterali idrofobiche.