Propedeutica 2 (amminoacidi, proteine e nucleotidi)

Gli amminoacidi

Gli amminoacidi sono composti polifunzionali con almeno 1 gruppo amminico e 1 carbossilico. Nelle pro devono essere: 2 amminoacidi: gruppi amminico e carbossilico separati da C. Naturale ci sono tutti di tipo L, gruppo amminico a sx.

In natura sono 20 che si distinguono per il gruppo R che fornisce le caratteristiche. Sono tutti chirali, ad eccezione della glicina che ha in -R l'idrogeno.

Il gruppo laterale determina le caract. chimico-fisiche a seconda della carica netta.

• Neutri
• Acidi
• Basici

Hanno 2 gruppi funzionali opposti, acido e base. (tutti AA) Sono anfoteri.

In soluzione acquosa si trovano in varie forme: sol. basica > deprotonazione g. carbossilico; sol. acida: reagisce g. amminico in forma protonata.

C'è poi la condizione del punto isoelettrico* in cui il pH si trova ad un valore in cui la maggior parte delle molecole sono presenti come ioni dipolari cioè con carica netta nulla. Le cariche + e - possono annullarsi tra di loro.

Il legame peptidico è forte ed è quando reagiscono g. carbossilico e amminico.

Gli aminoacidi

Gli aminoacidi sono composti polifunzionali con almeno 1 gruppo amminico e 1 carbossilico. Nelle pro devono essere: 2 amminoacidi - gruppi amminico e carbossilico separati da C.

In natura ci sono tutti di tipo L, gruppo amminico a sx. In natura sono 20 che si distinguono per il gruppo R che fornisce le caratteristiche. Sono tutti chirali ad eccezione della glicina che ha in -R l'idrogeno.

Il gruppo laterale determina le caract. chimico-fisiche a seconda della carica netta.

• Neutri
• Acidi
• Basici

Hanno 2 gruppi funzionali opposti, acido e base. (tutti AA) Sono anfoteri.

In soluzione acquosa si trovano in varie forme. Sol. basica > deprotonazione g. carbossilico. Sol. acida < reagisce g. amminico forma protonata.

C'è poi la condizione del punto isoelettrico* in cui il pH si trova ad un valore in cui la maggior parte delle molecole sono presenti come ioni dipolari cioè con carica netta nulla. Le cariche + e - possono annullarsi tra di loro.

Il legame peptidico è forte ed è ammidico. Reagiscono g. carbossilico e amminico, è un legame rigido. Il peptide è formato da 20 più AA.

Le proteine

Le proteine sono strutture formate da amminoacidi. Hanno dimensioni molto elevate che variano dal peso molecolare. Possono avere più di una catena polipeptidica e singolo polimero non ramificato es emoglobina.

In base agli amminoacidi si hanno varie interazioni (anche con l'H₂O) e anche diversi modi di posizionamento - es AA polare o apolare.

Gli AA che tengono insieme la struttura delle pro sono di tipo L, scritti con lettera maiuscola.

Marca inizio cat. polipeptidica è l'estremità in termine le. Si parte da questa (per scrivere) che ha gruppo amminico libero. A dx c'è il gruppo carbossilico, posizione C della catena ultima parte.

Le strutture delle pro

Le strutture delle pro sono diverse:

Primaria

Sequenza di AA che determina poi le varie interazioni successive.

Secondaria

Con modelli strutturali regolari e ripetuti in varie regioni della catena polipeptidica. Si formano legami a zonte di H2_γ-elica → ripiegamento destrogiro che si avvolge come una vite.

La stabilizzazione avviene tramite avvolgimento tenuto insieme da legami che si formano tra H del gruppo amminico dell'AA e l'O del carbonile dell'AA successivo. Tipico di pro compatte → cheratine.

Foglietto β o pieghe: si forma a partire da 2 o più catene polipeptidiche quasi completamente distese e allineate tra di loro.

La stabilizzazione è data da legami H che si forma tra gruppi amminici di una catena e carbossilici dell'altra.

In pro ad elevato peso molecolare ci sono zone che presentano foglietto β e altre con l'2_γ-elica. Si possono alternare. Dipende da residui presenti che portano una o l'altra struttura.

Terziaria

Si hanno curvature e ripiegamenti. La struttura è 3D. Si osservano polifra il loro e formano legami principali.

Sono presenti catene laterali che stabilizzano e individuano le strutt. terziarie. Le interazioni considerate possono dipendere da una catena laterale. (lo più)

Si osservano ripiegamenti in base a interazioni più o meno forti.

• Ponti disolfuro
• Legami laterali
• Forze di Van der Waals (in cat. laterale)
• Ponti salini tra le catene laterali di AA cariche in modo opposto

Es.: g. carbossilico con g. amminico + interaz. saline sono deboli e portano a pro stabile e ripiegato.

I ponti disolfuro permettono di mantenere una catena in posizione ripiegata - dipende da AA pluvali particolari. Un esempio è la cisteina che tramite ossidazione porta alla formazione di ponti disolfuro.

L'insulina è una di queste senza ponti non è funzionante. Variazioni di T_o pH o certe sostanze chimiche possono portare a perdita di funzionalità.