Mioglobina ed emoglobina

L’attività biologica delle proteine

Le proteine svolgono diverse funzioni diversificate. L’attività biologica della maggior parte delle proteine può essere ricondotta alla capacità di formare complessi molecolari reversibili (transitori) con determinate sostanze.

La proteina forma un complesso con il suo ligando, interagendo con esso a livello di uno specifico sito di legame. Alla base dell’azione delle proteine c’è la loro capacità di interagire con altre molecole. Le sostanze che la proteina può legare sono indicate come ligandi, formando un complesso: è ciò che succede nel caso di un anticorpo che lega una sostanza estranea.

Di solito le proteine sono grandi e la zona interessata non è l’intera superficie, ma solo una porzione: una cavità all’interno della conformazione, dove viene alloggiata, spesso si ha, la molecola del ligando, che risulta abbastanza piccola rispetto alla proteina. La complementarità geometrica e di distribuzione di carica e residui rendono specifico il legame con il ligando.

L’interazione, in quanto reversibile, è governata da un equilibrio chimico con una certa costante chiamata costante di associazione da sinistra a destra, o di dissociazione da destra a sinistra. Normalmente, le costanti usate per descrivere le interazioni sono quelle di dissociazione perché risulta più utile e pratico. L’andamento della frazione di saturazione è crescente, che tende a 1.

Struttura e funzione delle globine

La funzione delle globine è estremamente importante per gli organismi pluricellulari aerobici. Una molecola di proteina lega una molecola di ligando. Tutti i vertebrati esprimono mioglobina ed emoglobina, sono proteine intracellulari, sono proteine omologhe tra di loro: appartengono alla stessa famiglia delle globine (es: globine vegetali, perché in alcuni contesti anche alcuni vegetali hanno bisogno di veicolare l’ossigeno nelle loro strutture).

Queste proteine sono tra i più importanti membri di questa famiglia strutturale di proteine tra loro omologhe. Si assomigliano molto anche nella sequenza polipeptidica, e molto simili dal punto di vista della struttura tridimensionale. Sono abbreviate con Mb e Hb in base al nome inglese. Sono proteine trasportatrici di ossigeno.

Le proteine trasportatrici sono proteine che in molti fluidi biologici hanno il compito di legare certe biomolecole per aumentarne la solubilità e permetterne il trasporto. Entrambe sono proteine intracellulari, in particolari tipi di cellule. La mioglobina è presente soprattutto nei miociti, cellule che formano le fibre muscolari striate che formano la muscolatura scheletrica e la porzione muscolare del cuore.

L’emoglobina è localizzata negli eritrociti (globuli rossi), tipiche dei vertebrati ed è la principale componente corpuscolare del sangue stesso. Queste cellule tipicamente sono rosse.

Trasporto dell’ossigeno negli organismi

Gli animali hanno bisogno di molto ossigeno per il metabolismo, serve ad ossidare i nutrienti, cioè i composti organici. A ciò è associata una grande energia libera. C’è un forte fabbisogno di ossigeno molecolare per il metabolismo energetico ossidativo, che devono ricevere per compiere queste reazioni.

L’ossigeno ha il difetto di non essere come l’acqua: non ha alcuna polarità, è poco solubile in acqua e il suo trasporto è molto complesso. Organismi molto piccoli come gli organismi unicellulari, non hanno bisogno di un sistema circolatorio. La superficie è relativamente grande rispetto al volume, quindi basta la diffusione.

Un organismo più grande, invece, ha un rapporto superficie-volume diminuisce, quindi la semplice diffusione non basta. L’apparato circolatorio di per sé non è sufficiente e quindi serve aumentare la solubilità dell’ossigeno, e ciò avviene grazie all’emoglobina, che può legare quattro molecole di ossigeno, aumentando la solubilità dell’ossigeno.

Lo stesso succede nelle cellule che hanno un grosso fabbisogno di ossigeno, come quelle muscolari. Dalla superficie delle cellule che ricevono l’ossigeno, esso deve arrivare agli organuli che necessitano. Questi organelli sono i mitocondri, organelli che utilizzano ossigeno molecolare come ossidante per produrre energia (ATP). All’interno della cellula c’è il problema di trasportare velocemente, non possibile per la sua bassa solubilità e il trasporto dalla superficie della cellula ai mitocondri è reso efficiente dalla mioglobina.

1 L’emoglobina è presente nel sangue in maniera molto elevata. Se l’emoglobina fosse disciolta nel plasma, si avrebbe una altissima viscosità del sangue, sarebbe difficile da far circolare all’interno dei capillari. Se così fosse, per questo l’emoglobina si trova all’interno di eritrociti, cellule che non contengono nulla se non l’emoglobina e poco altro.

Nella loro forma matura non hanno più il nucleo, non hanno organelli e sono formate dalla membrana plasmatica con all’interno il citosol, dove l’emoglobina è estremamente concentrata. Nella porzione corpuscolare ci sono globuli rossi e globuli bianchi (leucociti). Il 45% del volume del sangue è formato da globuli rossi, mentre i globuli bianchi rappresentano l’1%. Ciò è quello che viene chiamato ematocrito, il volume occupato dai globuli rossi.

Il trasporto dell’ossigeno è passivo, cioè avviene per effetto del suo gradiente di concentrazione. Si misura la pressione dell’ossigeno con i mmHg. Questa unità di misura, dato che il barometro era stato inventato da Torricelli, si chiama il Torricelli. La pressione sanguigna è compresa tra 80 e 120. La pressione parziale di ossigeno a livello dell’aria nei polmoni è dell’ordine dei 100 torr, all’interno delle cellule, dove viene consumata, si mantiene sui 30 torr. All’interno delle cellule, nei dintorni dei mitocondri, risulta minore di 4 torr.

Gruppo eme e proteine coniugate

Una proteina, per poter legare l’ossigeno, incontra delle difficoltà perché i gruppi funzionali della componente peptidica non sono efficaci a legare l’ossigeno. Coloro che legano bene, invece, sono alcuni metalli di transizione nei loro stati di ossidazione più bassi; quindi, le proteine per il trasporto di ossigeno si sono evolute in modo tale da contenere del ferro allo stato ferroso, e sono quindi delle proteine coniugate contenenti ferro.

È un composto organometallico, e questa sostanza presente come componente non peptidica delle globine è una sostanza che si chiama eme. Il ferro organico presente nell’eme è detto anche ferro eminico, perché fa parte dell’eme. Questo eme, a livello dello ione ferroso, rappresenta il sito dove l’ossigeno si lega.

Le proteine coniugate sono delle proteine che, oltre a essere formate da residui amminoacidici, possiedono anche una porzione non peptidica, che è rappresentata da una sostanza organica legata stabilmente alla componente proteica, chiamato anche gruppo prostetico. La proteina coniugata completa si chiama oloproteina ed è fatta da due componenti: apoproteina e gruppo prostetico.

L’emoglobina è una proteina formata da quattro subunità, e ad ogni subunità è legato un eme con il suo ferro ferroso. La mioglobina possiede un solo gruppo eme. Tutte le globine sono omologhe tra loro, hanno strutture simili e sono tutte alfa. Se si guardano le singole subunità, mioglobina ed emoglobina si assomigliano. Hanno la medesima struttura secondaria e terziaria, tanto che le eliche possono essere messe in corrispondenza biunivoca tra di loro. Le varie eliche vengono indicate con le let