Matrice extra cellulare, adesioni e giunzioni cellulari

Matrice extracellulare (MEC)

La matrice extracellulare è una struttura extracellulare costituita da macromolecole secrete dalla cellula. È composta da una componente amorfa, di natura per lo più glucidica (proteoglicani), e da una componente fibrosa di natura proteica (collagene, elastina, laminina).

Funzioni specializzate

In alcuni tessuti, la MEC svolge funzioni specializzate, come nel tessuto osseo, cartilagineo, tendini e cornea. Nel tessuto osseo, per esempio, la matrice extracellulare occupa uno spazio maggiore rispetto alla componente cellulare, e si presenta compattata, rigida, calcificata e depositata a formare dei cerchi concentrici intorno a un canale centrale.

Ovviamente, a seconda del tipo cellulare in questione, la MEC si organizza in modi differenti. Nella cartilagine, per esempio, le cellule sono immerse in una matrice che è più flessibile e contiene una grande quantità di proteoglicani.

Funzioni

• Sostegno dei tessuti (scheletro cartilagineo e osseo, tendini, derma, ecc.)
• Adesione cellulare

Durante lo sviluppo dell'organismo, la MEC partecipa a:

• Motilità
• Migrazione cellulare

Composizione

• Collageni - glicoproteine fibrose e anelastiche
• Elastina e laminina - proteine elastiche che donano elasticità ai tessuti
• Proteoglicani - grossi aggregati molecolari (glicosamminoglicani e proteine)
• Glicoproteine - collegano il macro complesso collagene e proteoglicani e permettono l'adesione cellula-cellula

Le principali proteine della MEC sono di natura fibrosa. Si tratta di glicoproteine fibrose ricche di glucosio e galattosio (parte glucidica), glicina e prolina (parte amminoacidica) che svolgono funzione strutturale e abbondano nei tessuti di sostegno (osso, pelle, tendine, cartilagine).

Una delle caratteristiche tipiche delle fibre di collagene è la resistenza meccanica: è necessario applicare una forza di 9 kg per spezzare una fibra di collagene di 1 mm di diametro.

Tipi di collagene

I principali tipi di collagene sono: I, II e III. Le molecole di collagene di tipo I formano il 90% di tutto il collagene del corpo (ossa, tendini e derma). Ogni fibrilla di collagene è costituita da un insieme di molecole di collagene, chiamato tropocollagene, e ogni molecola è formata da una tripla elica.

L'alterazione della sintesi e la secrezione del collagene causano malattie importanti, quali:

• Fragilità ossea - dovuta al mancato assemblaggio della catena alfa
• Fibrosi polmonare - si manifesta come una ridotta capacità respiratoria dovuta a eccessiva sintesi di collagene, con la conseguente perdita di elasticità tipica di alcune zone del tessuto