Introduzione e acqua

Chimica biologica: lezioni ed esame

64 ore di lezione + 12 ore di laboratorio (finisce l’ultima settimana di maggio).

4 esercitazioni.

Esame

• 2 esoneri.
• Il primo fino alle metodologie biochimiche comprese.
• Il secondo fino a mioglobina e emoglobina comprese.
• Prova orale sul metabolismo con domande anche precedenti in cui interrogano tutti i professori.

Oppure solo esame orale unico con tutto in cui interrogano 3 professori.

Che cos’è la chimica biologica?

La biochimica interpreta e descrive i fenomeni biologici in chiave molecolare e, dato che la chimica è la logica fondamentale dei fenomeni biologici, la biochimica usa i concetti della chimica e della fisica.

Storia della biochimica

La chimica biologica moderna nasce nel 1800. Fino a quel momento verteva una corrente di pensiero chiamata vitalismo, secondo la quale le reazioni e i fenomeni all’interno di una cellula o in un sistema biologico seguono delle leggi diverse rispetto al mondo inanimato, per cui secondo il vitalismo non possono essere usate le leggi del mondo inanimato per descrivere il mondo animato (esseri viventi) perché hanno delle specificità.

• Solo dopo il 1800 Wöhler comincia a smentire il vitalismo, riuscendo a sintetizzare una molecola chiamata urea in vitro che gli esponenti del vitalismo invece pensavano potesse essere prodotta solo dagli esseri viventi. Nonostante ciò continua a permanere la corrente del vitalismo: infatti Liebig era ancora convinto che le reazioni chimiche degli esseri viventi erano indotte da un’energia vitale specifica, non da fenomeni del mondo inanimato.
• Lo stesso Pasteur era influenzato dalle teorie del vitalismo: la fermentazione avviene se c’è una cellula che la svolge.

La confutazione principale del vitalismo fu messa in atto da Buchner: estraendo il contenuto di una cellula, la reazione avveniva anche in assenza di una cellula viva e quindi in vitro (esempio della fermentazione con il lievito). Ciò dimostra che quel che avviene all’interno di una cellula è della stessa natura delle reazioni che possono avvenire nel mondo inanimato.

Da queste affermazioni ha avuto origine lo studio della biochimica negli esseri viventi.

Il termine “chimica biologica” o “biochimica” è recente, fu introdotto da Seyler.

1926, uno scienziato determina che gli enzimi sono proteine: le reazioni potevano venire anche in vitro perché c’erano dei fattori che consentivano alla fermentazione (o a qualsiasi reazione) di avvenire. Questi fattori erano enzimi, cioè macromolecole organiche: polimeri di amminoacidi che assumevano la funzione di catalizzatori biologici e quindi facilitavano le reazioni come la fermentazione.

Nel 1960 Perutz risolve per la prima volta la struttura cristallografica di una proteina, cioè gli fece una foto vedendone la struttura. Prima di lui nessuno aveva visto e fotografata una proteina. Con l’avvenimento delle tecnologie fare questo è stato molto più facile e comune.

Biochimica oggi

La biochimica ha degli impatti sulla vita di tutti i giorni: conoscere come avvengono varie reazioni all’interno dell’organismo ci permette di controllare e combattere le malattie perché sappiamo come si sviluppano a livello molecolare.

Lo stesso virus del Covid usa delle proteine per entrare nelle cellule e, grazie allo studio della struttura della proteina spike (spaik) che aggancia le cellule e fa entrare il virus, è stato possibile sviluppare i vaccini in termini rapidi.

Anche il cancro, per poterlo curare, bisogna sapere a livello molecolare alcune cose come le vie metaboliche delle cellule tumorali. Conoscendo queste vie si può andare a colpire in un punto che inibisce il progresso della malattia.

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Proprietà che caratterizzano gli esseri viventi

Gli organismi viventi sono entità complesse e organizzate che posseggono strutture deputate a funzioni essenziali per lo sviluppo della vita. Queste entità compiono lavoro che richiede energia, per cui sono sistemi che necessitano di energia per svolgere funzioni biologiche come la replicazione cellulare e la sintesi di DNA (lavori termodinamici che richiedono energia).

Gli esseri viventi hanno dei sistemi chimici che gli consentono di estrarre energia chimica dall’esterno e utilizzarla per fare un lavoro chimico.

La biochimica si occupa proprio di spiegare i fenomeni che avvengono all’interno degli esseri viventi in termini chimici, usando la logica chimica e utilizzando tutte le altre discipline biologiche.

Il pensiero che ha portato lo sviluppo della biochimica si rifà al vitalismo: presenza di reazioni all’interno degli organismi viventi che sono le stesse reazioni organiche che avvengono nel mondo inanimato. Le leggi che sono utilizzate per descrivere le reazioni nel mondo inanimato possono essere utilizzate per descrivere cosa avviene nelle cellule.

Biomolecole

Gli organismi viventi utilizzano le biomolecole, che sono molecole organiche normali formate da una componente chimica che vengono usate però dai sistemi viventi per le loro esigenze. Gli elementi chimici che compongono le biomolecole differiscono dai componenti presenti nella crosta terrestre, come si vede nel grafico in cui sono osservabili le frequenze medie degli elementi chimici nell’universo, crosta terrestre e corpo umano.

Idrogeno H

Il corpo umano ha una frequenza dell’H confrontabile con quella dell’universo terrestre (ce ne è tanto nell’universo tanto quanto ce ne è nel corpo umano).

Ossigeno O

Per l’ossigeno vale lo stesso dell’H.

Carbonio C

Il carbonio è molto più rappresentato nel corpo umano rispetto all’universo. Ciò significa che gli esseri viventi usano il carbonio molto di più per costruire delle strutture molecolari. L’ossigeno è qui rappresentato come per esempio il sodio.

Azoto N

Per l’azoto vale lo stesso discorso del carbonio.

Questo grafico ci esplica che le biomolecole utilizzano fondamentalmente carbonio e azoto presenti con una maggiore frequenza.

Questi 4 elementi costituiscono il 99% degli atomi del corpo umano.

Che proprietà rendono C e N così adatti a costruire maggiormente la composizione delle biomolecole?

Risposta: la loro versatilità nel formare legami covalenti, soprattutto nel carbonio, e di formarne più di uno anche con altri elementi (singoli, doppi o tripli).

Energia dei vari legami covalenti

I legami che coinvolgono il carbonio (C-C C-H C-O) hanno un’energia circa di 400 kJ/mol che non è né altissima né bassissima.

Grazie alla versatilità che ha il C di formare vari legami con varia energia e grazie, può formare lo scheletro di alcune molecole che sono molto utili per i sistemi biologici come i lipidi, proteine che hanno uno scheletro di cui il C è il protagonista. Di conseguenza il C, grazie alle sue proprietà, può legare altri atomi che costituiscono i gruppi funzionali come amminici, ossidrilici, amminici e formano una varietà ampia di molecole con una proprietà importante.

Il silicio, pur trovandosi nello stesso gruppo di C e quindi è molto simile ad esso, non è adatto a costruire biomolecole utili ai sistemi biologici perché i legami tra Si e O sono molto forti, per cui per romperli è necessaria molta energia che non possono investire gli esseri viventi. Invece i legami del C hanno circa un’energia di 400 kJ/mol, per cui possono essere rotti e formati più facilmente dai sistemi viventi.

Le biomolecole più grandi sono chiamate macromolecole:

• Proteine.
• Acidi nucleici.
• Polisaccaridi.
• Lipidi che hanno una dimensione che non li fa considerare vere e proprie macromolecole, ma sono molto importanti.

Le macromolecole, soprattutto proteine e acidi nucleici, hanno un contenuto informazionale: la loro struttura è frutto di un trasferimento di informazione tra gene tradotto in proteina che trasporta delle informazioni per conferire proprietà particolari alla proteina.

Le proteine sono polimeri di amminoacidi che, essendo lunghe, in soluzione si raggomitolano assumendo una struttura tridimensionale che gli permette di funzionare: quando si ripiegano funzionano mentre quando si srotolano non più.

Questi polimeri vengono tenuti insieme sfruttando le forze deboli (i legami covalenti sono molto forti infatti tengono insieme gli atomi e poi ci sono anche dei legami più deboli) che stabilizzano le macromolecole (in particolare proteine) in soluzione quando si ripiegano. Queste forze deboli sono fondamentali per tutti i fenomeni che avvengono all’interno della cellula, come per esempio sono utili nel riconoscimento tra recettori.

Interazioni tra 2 atomi o molecole con carica opposta (interazioni elettrostatiche = forza di Coulomb che non formano dei veri e propri legami).

I legami covalenti stanno intorno ai 400 kJ/mol di energia di legame, mentre quelli deboli stanno intorno ai 50 kJ/mol: per romperli è necessaria pochissima energia mentre quando si rompono rilasciano molta energia.

Le interazioni deboli aiutano a tenere insieme (si dice: stabilizzano) la forma ripiegata in soluzione di una proteina come si vede nell’immagine in cui il nastro è la proteina in soluzione.

La stessa cosa avviene tra proteine e DNA: le 2 molecole di DNA sono stabilizzate da legami H.

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