Introduzione e acqua

64 ore di lezione + 12 ore di laboratorio (finisce l’ultima settimana di maggio)

4 esercitazioni

ESAME

• 2 esoneri

Il primo fino alle metodologie biochimiche comprese

Il secondo fino a mioglobina e emoglobina comprese

• Prova orale sul metabolismo con domande anche precedenti in cui interrogano tutti i professori

Oppure solo esame orale unico con tutto in cui interrogano 3 prof

Che cos’è la chimica biologica?

La biochimica interpreta e descrive i fenomeni biologici in chiave molecolare e dato che ala chimica è

la logica fondamentale dei fenomeni biologici,la biochimica usa i concetti della chimica e della fisica.

Storia della biochimica

La chimica biologica moderna nasce nel 1800. Fino a quel momento verteva una corrente di pensiero

chiamata VITALISMO secondo la quale le reazioni e i fenomeni all’interno di una cellula o in un

sistema biologico seguono delle leggi diverse rispetto al mondo inanimato, per cui secondo il

vitalismo non possono essere usate le leggi del mondo inanimato per descrivere il mondo animato

(esseri viventi) perchè hanno delle specificità.

- Solo dopo il 1800 Whoeler comincia a smentire il vitalismo, riuscendo a sintetizzare una

molecola chiamata urea in vitro che gli esponenti del vitalismo invece pensavano potesse

essere prodotta solo dagli esseri viventi. Nonostante ciò continua a permanere la corrente

del vitalismo infatti Liebig era ancora convinto che le reazioni chimiche degli esseri viventi

erano indotte da un’energia vitale specifica non da fenomeni del mondo inanimato.

- Lo stesso Pasteur era influenzato dalle teorie del vitalismo: la fermentazione avviene se c’è

una cellula che la svolge

La confutazione principale del vitalismo fu messa in atto da BUCHNER: estraendo il contenuto di

una cellula, la reazione avveniva anche in assenza di una cellula viva e quindi in vitro (esempio della

fermentazione con il lievito). Ciò dimostra che quel che avviene all’interno di una cellula è della

stessa natura delle reazioni che possono avvenire nel mondo inanimato.

Da queste affermazione ha dato origine allo studio della biochimica negli esseri viventi.

Il termine “chimica biologica” o “biochimica” è recente, fu introdotto da Seyler.

1926, uno scienziato determina che gli enzimi sono proteine: le reazioni potevano venire

- anche in vitro perchè c’erano dei fattori che consentivano alla fermentazione (o a qualsiasi

reazione) di avvenire. Questi fattori erano enzimi cioè macromolecole organiche: POLIMERI

DI AMMINOACIDI che assumevano la funzione di catalizzatori biologici e quindi facilitavano

le reazioni come la fermentazione.

Nel 1960 Perutz risolve per la prima volta la struttura cristallografica di una proteina cioè gli

- fece una foto vedendone la struttura. Prima di lui nessuno aveva visto e fotografata una

proteina. Con l’avvenimento delle tecnologie fare questo è stato molto più facile e comune.

BIOCHIMICA OGGI

La biochimica ha degli impatti sulla vita di tutti i giorni: conoscere come avvengono varie reazioni

all’interno dell’organismo, ci permettono di controllare e combattere le malattie perchè sappiamo

come si sviluppano a livello molecolare.

Lo stesso virus del covid usa delle proteine per entrare nelle cellule e grazie allo studio della

struttura della proteina spike (spaik) che aggancia le cellule e fa entrare il virus, è stato possibile

sviluppare i vaccini in termini rapidi.

Anche il cancro per poterlo curare bisogna sapere a livello molecolare alcune cose come le vie

metaboliche delle cellule tumorali. Conoscendo queste vie si può andare a colpire in un punto che

inibisce il progresso della malattia.

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PROPRIETA’ CHE CARATTERIZZANO GLI ESSERI VIVENTI

Gli organismi viventi sono entità complesse e organizzate che posseggono strutture deputate a

funzioni essenziali per lo sviluppo della vita. Queste entità compiono lavoro che richiede energia per

cui sono sistemi che necessitano di energia per svolgere funzioni biologiche come la replicazione

cellulare e la sintesi di DNA (lavori termodinamici che richiedono energia).

Gli esseri viventi hanno dei sistemi chimici che gli consentono di estrarre Energia chimica

dall’esterno e utilizzarla per fare un lavoro chimico.

La biochimica si occupa proprio di spiegare i fenomeni che avvengono all’interno degli esseri viventi

in termini chimici usando la logica chimica e utilizzando tutte le altre discipline biologiche.

Il pensiero che ha portato lo sviluppo della biochimica si rifà al vitalismo: presenza di reazioni

all’interno degli organismi viventi che sono le stesse che reazioni organiche che avvengono nel

mondo inanimato: le leggi che sono utilizzate per descrivere le reazioni nel mondo inanimato,

possono essere utilizzate per descrivere cosa avviene nelle cellule.

BIOMOLECOLE

Gli organismi viventi utilizzano le BIOMOLECOLE che sono molecole organiche normali formate da

una componente chimica che vengono usate però dai sistemi viventi per le loro esigenze. Gli

elementi chimici che compongono le biomolecole differiscono dai componenti presenti nella crosta

terrestre come si vede nel grafico in cui sono osservabili le frequenze medie degli elementi chimici

nell’universo, crosta terrestre e corpo

umano.

IDROGENO H

Il corpo umano ha una frequenza

dell’H confrontabile con quella

dell’universo terrestre (ce ne è tanto

nell’universo tanto quanto ce ne è nel

corpo umano).

OSSIGENO O

Per l’ossigeno vale lo stesso dell’H.

CARBONIO C

Il carbonio che è molto più

rappresentato nel corpo umano

rispetto all’universo. Ciò significa che gli esseri viventi usano il carbonio molto di più per costruire

delle strutture molecolari. L’ossigeno è qui rappresentato come per esempio il sodio.

AZOTO N

Per l’azoto vale lo stesso discorso del carbonio

Questo grafico ci esplica che le biomolecole utilizzano fondamentalmente CARBONIO e AZOTO

presenti con una maggiore frequenza.

Questi 4 elementi costituiscono il 99% degli atomi del corpo umano.

Che proprietà rendono C e N così adatti a costruire maggiormente la composizione delle

biomolecole?

RISPOSTA: La loro versatilità nel formare legami covalenti soprattutto nel CARBONIO e di formarne

più di uno anche con altri elementi (singoli, doppi o tripli).

ENERGIA DEI VARI LEGAMI COVALENTI

I legami che coinvolgono il carbonio (C-C C-H C-O) hanno un’energia circa di 400 KJ/mol che non è

nè altissima nè bassissima.

Grazie alla versatilità che ha il C di formare vari legami con varia energia e grazie, può formare lo

scheletro di alcune molecole che sono molto utili per i sistemi biologici come i lipidi, proteine che

hanno uno scheletro di cui il C è il protagonista. Di conseguenza il C grazie alle sue proprietà può

legare altri atomi che costituiscono i gruppi funzionali come amminici, ossidrilici, amminici e

formano una varietà ampia di molecole con una proprietà importante.

Il silicio pur trovandosi nello stesso gruppo di C e quindi è molto simile ad esso, non è

adatto a costruire biomolecole utili ai sistemi biologici perchè i legami tra Si e O sono

molti forti per cui per romperli è necessaria molta energia che non possono investire

gli esseri viventi, invece i legami del C hanno circa un’energia di 400 KJ/mol per cui

possono essere rotti e formati più facilmente dai sistemi viventi.

Le biomolecole più grandi sono chiamate MACROMOLECOLE:

• PROTEINE

• ACIDI NUCLEICI

• POLISACCARIDI

• LIPIDI che hanno una dimensione che non li fa considerare vere e proprie macromolecole, ma sono

molto importanti.

Le macromolecole, soprattutto proteine e acidi nucleici, hanno un contenuto informazionale: la loro

struttura è frutto di un trasferimento di informazione tra gene tradotto in proteina che trasporta

delle informazioni per conferire proprietà particolari alla proteina.

Le proteine sono polimeri di amminoacidi che essendo lunghe, in soluzione si raggomitolano

assumendo una struttura tridimensionale che gli permette di funzionare: quando si ripiegano

funzionano mentre quando si srotolano non più.

Questi polimeri vengono tenuti insieme sfruttando le FORZE DEBOLI (i legami covalenti sono molto

forti infatti tengono insieme gli atomi e poi ci sono anche dei legami più deboli)che stabilizzano le

macromolecole (in particolare proteine) in soluzione quando si ripiegano. Queste forze deboli sono

fondamentali per tutti i fenomeni che avvengono all’interno della cellula come per esempio sono

utili nel riconoscimento tra recettori.

Interazioni tra 2 atomi o molecole con carica opposta (interazioni elettrostatica= forza di Culomb che

non formano dei vari e propri legami)

I legami covalenti stanno intorno ai 400 KJ/mol di energia di legame mentre quelli deboli stanno

intorno ai 50 KJ/mol: per romperli è necessaria pochissima energia mentre quando si rompono

rilasciano molta energia.

Le interazioni deboli aiutano a tenere insieme (si dice: STABILIZZANO) la forma ripiegata

in soluzione di una proteina come si vede nell’immagine in cui il nastro è la proteina in

soluzione.

La stessa cosa avviene tra proteine e DNA: le 2 molecole di DNA sono

stabilizzate da legami H

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