Domande Biochimica alimentare

Domande biochimica alimentare

1. Perché il pane all'olio diventa raffermo più lentamente del pane comune?

La parte fondamentale risiede nell'interazione tra il granulo di amido e il grasso dell'olio. Quest'ultimo, infatti, si va a disporre sulle superfici del granulo di amido e in questo modo si ha un rallentamento del passaggio dell'acqua dall'amido alle proteine e quindi un rallentamento del raffermimento e difficoltà nel processo di retrogradazione dell'amido, con le conseguenti fasi di ricristallizzazione che sono fortemente rallentate.

2. Perché il pane integrale non è mai croccante?

Sappiamo che il pane integrale è ricco di fibre, le quali trattengono acqua, che ovviamente risulterà essere legata, quindi non libera, e per questo motivo l'acqua non è disponibile per le reazioni degli zuccheri semplici quali le reazioni di Maillard o le reazioni di caramellizzazione.

3. Perché il pane integrale diventa raffermo molto lentamente?

La fibra lega molta acqua, che è quindi presente in eccesso nel sistema. In questo modo, il processo di retrogradazione dell'amido, con la riformazione di cristalli, è fortemente rallentato. Infatti, affinché ci sia questo processo, è necessario che l'acqua evapori o che l'acqua si ritrasferisca alle proteine.

4. A che cosa è dovuta la lunga "shelf-life" del panettone?

Motivo per cui i panettoni che mangiamo a dicembre si fanno ad agosto. Shelf life lunga è dovuta alla presenza di lipidi. Inoltre, il panettone viene sottoposto ad una doppia lievitazione, quindi rimane poco amido in condizioni di cristallizzare, di conseguenza il processo di ricristallizzazione (retrogradazione dell'amido) è fortemente rallentato.

5. Per quale ragione una michetta croccante rammollisce rapidamente in un giorno di pioggia?

Nel momento in cui abbiamo una giornata di pioggia, quindi una giornata umida, le proteine che costituiscono la crosta della michetta assorbono acqua dall'ambiente e in questo modo viene meno la componente croccante caratteristica.

6. Che differenza c'è tra pane secco e pane raffermo?

La differenza da un punto di vista culinario risiede nel fatto che il pane secco possiede sia la crosta che la parte interna, quindi l'amido, secche, mentre il pane raffermo possiede l'interno secco e la crosta esterna rammolita. Per il pane raffermo, è presente ancora dell'acqua adsorbita sulle proteine costituenti la crosta, quindi, nel momento in cui voglia recuperare croccantezza, basta scaldarlo qualche istante nel microonde e in questo modo vado a risolvatare l'amido con le proteine che, perdendo l'acqua, ritornano a fornire croccantezza. Per il pane secco invece non è più presente acqua nel sistema, per questo motivo non posso andare a risolvatare l'amido e di conseguenza rimane secco perché appunto tutta l'acqua è evaporata.

7. Cosa consente al pane di recuperare croccantezza se lo passiamo qualche istante nel microonde?

Vale solo per il pane raffermo, visto prima.

8. Provate a descrivere cosa succede – dal punto di vista molecolare - quando mettete nel microonde pane o pizza surgelati

Il pane è un prodotto cotto, lo congeliamo dopo che è stato cotto, mentre la pizza la congeliamo da cruda o comunque quando è solo parzialmente cotta. Quindi dobbiamo ragionare su dove è presente l'acqua nel sistema, per la pizza l'acqua non è sui granelli di amido ma è ancora adsorbita sulle proteine, mentre per il pane, essendo già cotto, l'acqua è già presente nella componente amido, anche se è congelata e quindi incapace di muoversi. Quindi nel momento in cui andiamo a scaldare per poco il pane, l'acqua immobile presente nell'amido del pane, appena si scioglie, va immediatamente a solvatare l'amido rendendo così il pane appetibile. Nella pizza questa cosa non può avvenire, perché l'acqua è legata alle proteine e per questo motivo richiede più tempo e una temperatura più elevata per trasferirsi da proteine ad amido e quindi solvatare l'amido rendendo la pizza buona. Il passaggio in forno porta, a causa delle elevate temperature e del tempo che trascorre in forno, l'acqua a passare da proteine ad amido.

9. Birra doppio malto

La schiuma sulla superficie di birre scure, birre doppio malto, è molto fine e persistente, con alveoli piccoli. La birra doppio malto ha un contenuto in zuccheri e in alcol molto elevato, ed è la presenza di zucchero a rendere la schiuma delle birre così persistente. Il fatto che lo zucchero leghi l'acqua limita lo scorrimento dell'acqua verso i punti nodali in micelle formate da gas. Invece per quanto riguarda le dimensioni minute degli alveoli della schiuma, dobbiamo ragionare in termini di quantità di polisaccaridi presenti; la birra doppio malto ha molti polisaccaridi, quindi goccioline molto minute. L'elevato tasso alcolico aiuta la formazione di bollicine. Infatti quando stappiamo una bottiglia di Franciacorta o un Ferrari le bollicine sono piccole, se invece apriamo un moscato da 1.75€ le bolle sono grandi.

10. Cosa sono le "scleroproteine"?

Le scleroproteine sono proteine insolubili a causa dell'elevato numero di legami covalenti che le contraddistinguono. Stando alla definizione di Osbourne, del 1909, che definiva le proteine in base al solvente in cui esse risultavano solubili, le proteine sono così classificate: le albumine sono solubili in acqua, le globuline sono solubili in soluzioni ioniche, si parla di concentrazioni fisiologiche, le prolamine sono solubili in alcol, come gliadine caratteristiche del grano, le gluteline sono solubili in soluzioni acide e appunto le scleroproteine che sono insolubili in qualsiasi solvente. Un esempio di scleroproteina è la cheratina, presente nelle unghie e nei capelli. Come detto, non si sciolgono perché sono legate tramite legami covalenti le une con le altre, quindi legami inter-proteici. Più nello specifico, si parla di legami disolfuro per i capelli e di legami base di Schiff per la maturazione del collagene.

11. Cosa si intende per "salting in" e "salting out"?

Salting in è la condizione in cui le proteine sono perfettamente solubili. Aggiungendo una quantità di sale tale da non sciogliersi più, la proteina tende ad associarsi mediante interazioni elettrostatiche e idrofobiche, formando un polimero proteico meno solubile del monomero che lo costituisce e quindi tende a precipitare e a non essere più solubile. Questo fenomeno per cui la proteina precipita è definito salting out.

12. Presentare un esempio di gel stabilizzato da legami a idrogeno

La gelatina è un gel reversibile, in cui le interazioni che stabilizzano l'associazione fra le diverse proteine sono di tipo idrogeno. La gelatina è costituita da collagene, che ha una struttura ad elica, stabilizzata appunto da interazioni idrogeno e ogni tanto anche covalenti. Quando fornisco calore, la proteina si solubilizza, vengono rotte le interazioni idrogeno ma quelle covalenti no, per cui la proteina si apre e si idrata diventando perfettamente solubile. Nel momento in cui raffreddo, succede che le diverse proteine che si sono aperte tendono a formare nuove interazioni H tra di loro e con il solvente. La libertà che hanno di formare queste interazioni dipende dalla quantità di legami covalenti presenti, ma sostanzialmente le proteine tenderanno a formare un reticolo regolare in cui viene trattenuta l'acqua e i componenti presenti e si forma così il gel.

13. Perché la solubilità di proteine è minima al loro punto isoelettrico?

Il punto isoelettrico di una proteina corrisponde al pH al quale la proteina non ha carica netta definita, ma ha carica netta uguale a zero. Una proteina senza carica netta tende ad associarsi ad altre proteine nelle stesse condizioni. Quindi al punto isoelettrico ho il minimo di solubilità mentre al di sopra o al di sotto del P.I ho il massimo della solubilità della proteina nel mezzo.

14. Presentare un esempio di gel stabilizzato da legami disolfuro

Un esempio di gel stabilizzato da legami disolfuro è l'uovo sodo. Circa la metà delle proteine presenti nell'albume sono rappresentate da un'unica proteina, la ovoalbumina che contiene cinque cisteine, di cui tre libere e due che formano un legame disolfuro. Contiene anche ampie superfici idrofobiche che nella struttura nativa dell'ovoalbumina sono poste a protezione delle strutture a beta-sheet della proteina. Nella ovoalbumina in forma nativa sono presenti all'interno della proteina interazioni idrofobiche e ponti disolfuro e un residuo di cisteina. Nel momento in cui riscaldo l'uovo, denaturo la proteina, che assume una struttura diversa da quella nativa, tra le modificazioni che avvengono, tra i due monomeri di ovoalbumina, può succedere che il residuo di cisteina di un monomero venga esposto e interagisca con un gruppo S-S intracatena. Il reticolo che si crea è il gel che è quindi formato prevalentemente da interazioni S-S. È un processo irreversibile perché è impossibile riformare legami disolfuro intracatena.

15. Lega più acqua una proteina che contiene 20 Glu e 80 Asn nella sua sequenza, oppure una che contiene 20 Asn e 80 Glu?

Lega più acqua la proteina che contiene 20 Asn e 80 Glu, sono entrambi due amminoacidi polari ma Asn non ha catena laterale carica, invece il glutammato ha una catena laterale carica. La proteina che lega più acqua è quella con più cariche, ammesso che il pH sia compatibile con l'esistenza di cariche.

16. Presentare un esempio di gel stabilizzato da ioni Ca²⁺

Il tofu è un esempio di gel stabilizzato da interazioni elettrostatiche, si crea partendo da uno strato proteico di globuline di soia, sono proteine solubili se presenti dei sali. Ci si è accorti che la texture di queste proteine migliora andandole a trattare con gli ioni calcio, perché queste proteine sono molto acide e quindi ricche di gruppi carichi negativamente. Aggiungendo una sorgente di calcio, esso fa da ponte tra le diverse catene di proteine e si crea un reticolo tridimensionale stabilizzato da interazioni ioniche che incorpora l'acqua al suo interno, quindi un gel che sembra un formaggio. Le interazioni di questo gel non sono sensibili alla temperatura. Questo gel è irreversibile.

17. Quali caratteristiche strutturali o compositive fanno sì che le gliadine siano solubili solo in alcoli?

Secondo la classificazione di Osborne appartengono alla classe delle prolamine, si trovano solo nei cereali dove svolgono la funzione di proteine di deposito. Sono solubili solo in alcol perché sono composti molto apolari, composti da glutammina e asparagina. Hanno moltissimi aminoacidi idrofobici, per questo motivo la possibilità che una proteina di questo tipo sia solubile in acqua è nulla, quindi è necessario un solvente più polare per rompere le interazioni idrofobiche tra le proteine. Posso anche diminuire la spinta entropica dell'acqua utilizzando agenti caotropi o utilizzando una combinazione di temperatura e detergenti.

18. Come mai alcuni ioni hanno azione destrutturante?

Hanno azione destrutturante gli ioni che si solvatano con poca acqua o che non si solvatano per niente, quindi riescono a penetrare nella cavità proteica stabilizzata da interazioni elettrostatiche e interferiscono con queste interazioni facendo collassare la struttura della proteina.

19. Perché una eccessiva acidificazione dello yogurt porta ad una separazione di fasi?

Un'eccessiva acidificazione dello yogurt può portare alla sineresi, ovvero la separazione del liquido, in questo caso il siero di latte, dai solidi del latte. Perché abbassando il pH si arriva al punto isoelettrico della caseina che diventa insolubile e si separa completamente dal siero. Per evitare che ciò avvenga dobbiamo evitare che si arrivi al punto isoelettrico, ci si ferma ad un pH leggermente più alto, in modo che la caseina conservi un po' di carica, così che possa trattenere un po' di acqua: in questo modo si ottiene una struttura dello yogurt più compatta.

20. Quale componente proteica della caseina è glicosilata, e in quale regione?

La k-caseina è ricca di residui glicosilati che sono esclusivamente posti nella regione C-terminale, c'è quindi una netta separazione tra la parte idrofobica e idrofilica della proteina. La k-caseina si trova maggiormente nelle submicelle più esterne, quindi i residui glicosilati sono esposti all'esterno della micella di caseina.

21. Quali tipi di legami chimici si possono stabilire tra una proteina e un acido grasso?

Occorre distinguere due tipologie di legami che una proteina può stabilire con un acido grasso; una che riguarda più strettamente la cellula e una che riguarda la componente alimentare. Per quanto riguarda la tematica non alimentare il primo tipo di legame è quello covalente e coinvolge due acidi grassi, l'acido miristico e quello palmitico. Il miristico solitamente si lega alla porzione N terminale e consente alla proteina di scorrere nella membrana, mentre il palmitico si lega con un legame tioestere ad un residuo di cisteina della proteina che così facendo non fluttua nell'ambiente citoplasmatico. In ambiente alimentare risultano importanti le interazioni idrofobiche tra la catena idrocarburica degli acidi grassi e i residui apolari presenti nella struttura delle proteine. Infine è possibile una interazione elettrostatica tra il carbossile dissociato dell'acido grasso e opportune cariche positive presenti sulla proteina. Un caso esplicativo di queste interazioni tra acidi grassi e proteina è rappresentato dall'albumina serica, essa è organizzata in modo da avere un grande solco idrofobico al suo centro, che funge da sito di legame per gli acidi grassi. Anche la BLG ha siti di legame per gli acidi grassi.

22. Presentare un esempio di "denaturazione interfacciale"

La beta lattoglobulina in acqua è veramente poco digeribile, perché è fatta per trasportare e non per essere un nutriente. Se invece si trova in una gocciolina d'olio diventa molto più digeribile, stessa cosa vale anche se ho la proteina adesa ad una superficie solida. La proteina emulsionata viene assorbita molto più facilmente, quindi molecolarmente le modificazioni strutturali espongono delle zone che vengono riconosciute subito. L'interazione con queste particelle all'interfaccia porta cambiamenti.

23. Perché una proteina si denatura in modo diverso sulla superficie di una gocciolina lipidica e di un solido idrofobico?

I meccanismi di denaturazione interfacciale variano a seconda della superficie con cui la proteina interagisce. In una gocciolina lipidica, la denaturazione è facilitata dalle interazioni idrofobiche che portano ad un cambiamento nella struttura della proteina, esponendo regioni che altrimenti sarebbero nascoste. In un solido idrofobico, le proteine si dispongono in modo da minimizzare l'interazione con la superficie solida, inducendo una denaturazione diversa rispetto ai lipidici.