Appunti di Biochimica alimentare

Biochimica alimentare

La qualità alimentare

La qualità di un alimento è un fattore dato da una serie di caratteristiche all’unisono, quali l’alimento stesso, l’economia, l’etica e l’estetica e infine le caratteristiche fisiche e biologiche dell’alimento. La qualità di un alimento può inoltre essere di due tipi:

Qualità oggettiva

• Compositiva: cosa c’è dentro all’alimento? Inteso sia prima che dopo la trasformazione; senza un determinato macro o micro nutriente sarà necessario integrare con altri alimenti.
• Strutturale: quali sono le caratteristiche fisiche del prodotto finito?
• Nutrizionale: cosa mi serve e cosa utilizzo? Bisogna in particolar modo soffermarsi su: cosa c’è nell’alimento che io posso assorbire? Perché se non posso assorbire i nutrienti, quindi ci sono ma non sono in grado di sintetizzarli, non mi servono a nulla.
• Organolettica: il piacere dei sensi e l’analisi sensoriale. Si tratta di una scienza che cerca di descrivere in maniera quantitativa il gradimento che si prova dal consumo di un determinato alimento.

Qualità soggettiva

• Edonistica: mi piace/non mi piace. Un aspetto mutevole che affonda le radici nella nostra psicologia.
• Culturale: vegani, religione, tradizione, … Ci sono scelte personali, oppure scelte non soggettive che riguardano la cultura. In alcune culture infatti non si mangiano certi tipi di animali che per noi è comune mangiare.
• Economica: conviene? Questo è un aspetto diverso a seconda del reddito di ciascuno ma chiaramente anche a seconda dell’ambiente in cui ci troviamo.

La qualità è un impegno dell’alimentarista, che deve assicurarsi che il cibo sia innanzitutto sicuro, e successivamente che sia buono, sano e nutriente. Per arrivare a determinare la qualità di un alimento è necessario anche l’intervento della biochimica, che si deve occupare di:

• Studiare le molecole della materia prima: dobbiamo capire quali materie ci sono in ciò che decidiamo di trasformare in cibo.
• Capire cosa diventano le materie prime e gli alimenti nel processo di trasformazione e come lo diventano.
• Capire come si possono evitare i pericoli e rischi.
• Capire come rendere il cibo migliore dal punto di vista delle qualità oggettive e soggettive viste precedentemente.

Principali componenti degli alimenti e la loro funzione

Proviamo a capire come le diverse componenti molecolari contribuiscono a fornire le funzioni che noi desideriamo ricavare dagli alimenti:

• La funzione energetica permette di avere l’energia per mantenere la temperatura del corpo necessaria per le varie funzioni dell’organismo.
• La funzione plastica ci fornisce il materiale cellulare necessario per sviluppare l’organismo e mantenerlo in buono stato.
• La funzione regolatrice apporta elementi indispensabili alle trasformazioni chimiche che avvengono nell’organismo, regolando numerosi aspetti tra cui il peso corporeo.
• La funzione edonistica è assolutamente soggettiva e deriva dai cinque sensi, oltre che dall’influenza commerciale, ed è molto importante perché contribuisce al nostro piacere e al nostro benessere.

Ad esempio: l’acqua non ha alcuna funzione energetica, ha però una funzione plastica e una regolatrice, infatti l’acqua organizza la disposizione dei sali e di altri nutrienti nel nostro organismo, che contribuiscono al peso corporeo e all’immagine esteriore.

Inoltre la biochimica alimentare si occupa di controllare le interazioni all’interno di un alimento, fra tutti i suoi diversi componenti; tra quelle di maggior interesse:

1. Interazioni tra proteine e ambiente, in buona parte degli alimenti l’ambiente è acquoso; queste interazioni sono importanti perché condizionano moltissime trasformazioni a carico degli alimenti; ad esempio: come la conservazione, oppure la tenerezza del prodotto alimentare. Tutte le interazioni proteine/ambiente sono di tipo non covalente, quindi sono interazioni deboli. Queste interazioni dipendono in minor parte dalla sequenza degli amminoacidi e in parte maggiore dalla struttura tridimensionale assunta dalla proteina intera.
2. Interazioni tra gruppi diversi di proteine, sia covalenti sia non covalenti, che determinano la struttura del prodotto, per esempio: gli impasti.
3. Interazioni tra proteine e l’amido, essenziali perché da queste interazioni spesso ne deriva la riuscita del prodotto alimentare stesso; ad esempio: la pasta che tiene la cottura.
4. Interazioni tra proteine e lipidi, che condiziona certe trasformazioni sia per la loro buona riuscita sia per caratteristiche di texture particolari, per esempio nel burro: il burro salato si differenzia dal burro non salato, dal fatto che ho più acqua e molte più proteine, quindi una struttura (texture) diversa, e quindi aggiungo il sale per evitare che questa abbondanza di acqua e proteine non comporti una crescita microbica incontrollata.
5. Interazioni fra amido e lipidi, sono interazioni di tipo non covalente che hanno un ruolo importante nella definizione della qualità di un alimento, ad esempio: della qualità di un pane.

Descrivere le interazioni tra le varie componenti di un alimento serve per due motivi:

• Capire le cause di manifestazioni negative e inconvenienti durante il processo o la conservazione.
• Utilizzare metodi che cercano di perturbare il meno possibile un alimento, ovvero fare interventi che non comportino un’alterazione drammatica dell’alimento.

È importante ricordare che non sempre la composizione coincide con la qualità di un alimento:

COMPOSIZIONE ≠ QUALITÀ

Infatti per definire la qualità dobbiamo tenere in considerazione alcuni aspetti quali:

• Biodisponibilità; che riguarda:
  • Caratteristiche intrinseche dell’alimento.
  • Trattamento dell’alimento; ad esempio la nixtamalizzazione: un trattamento che prevede la messa a bagno di granturco in una soluzione alcalina. I Maya facevano questo trattamento trattando la cenere il risultato è che la vitamina PP (preventing pellagra), normalmente legata ad una proteina e non assorbita dall’organismo, viene rilasciata in seguito a questo processo. Questo rendeva disponibile la vitamina PP (anche chiamata vitamina B3) presente nell’alimento.
  • Oppure la digeribilità può crescere con la cottura, come nel caso dell’uovo; infatti in alcuni casi il trattamento di cottura può rivelarsi molto utile. È importante notare che un soggetto allergico alla proteina cotta potrebbe non essere allergico alla proteina nativa, discorso diverso è quello della digeribilità, ad esempio: la forma d’uovo più digeribile è l’uovo alla coque.
  • Fattori anti nutrizionali; ad esempio l’albume contiene due proteine con attività anti nutrizionale: l’albumina d’uovo, una serpina, inibitrice delle proteasi, è l’avidina.
• Processo, a seconda del processo utilizzato si può assistere ad:
  • Denaturazione macromolecolare, come ad esempio avviene nell’uovo sodo in cui abbiamo denaturazione. La denaturazione di macromolecole può essere sfruttata anche in senso positivo, non è da intendersi come solo negativo.
  • Altera la struttura: ad esempio: albume e il tuorlo d’uovo vengono utilizzati per stabilizzare le emulsioni, che richiedono una denaturazione meccanica delle proteine; in sostanza sbattiamo il tuorlo o l’albume insieme ad altri componenti (zucchero: meringhe, olio: maionese).
  • Perdite nutrizionali
• Valori edonistici, intesi anche come: aspetto, aroma, sapore.
  • Elevato pH dell’uovo crudo: gli alimenti acidi, per ragioni edonistiche, sono preferibili a quelli alcalini.
  • Maillard e l’albume squinfido.
  • Tuorli verdi e uova marce: se un uovo sodo viene cotto troppo, diventa verde tra il tuorlo e l’albume, questo ha delle spiegazioni molecolari. La cisteina presente nelle proteine dell’albume d’uovo va incontro alla denaturazione, viene prodotto idrogeno solforato, che si combina con l'emoglobina, fornendo sulfoemoglobina, di colore verde.

L'acqua

L’acqua, oltre ad essere la specie chimica più abbondante in gran parte del materiale alimentare, è anche il componente più importante nel determinarne le proprietà, la modalità di trasformazione e le caratteristiche di conservazione. Ad esempio: il burro e la pasta contengono per legge poca acqua, infatti il burro non può contenere più del 12% di acqua e la pasta più del 18%. Questi due alimenti sono rigidamente normati, a differenza degli altri in cui la normativa non è così rigida.

L’acqua ha inoltre diverse funzioni:

• Solvente: il potere solvente dell’acqua serve a veicolare molecole semplici. Il potere solvente è importante anche per le macromolecole; la quantità di acqua residua condiziona il modo in cui le molecole si associano: più sono associate più il cibo avrà una struttura compatta, e viceversa.
• Strutturante: parliamo in questo caso di spinta entropica. Ad esempio: la struttura tridimensionale di una proteina è la risposta all’ambiente in cui si trova, per cui una proteina in acqua mantiene all’interno la parte idrofobica. La struttura delle macromolecole all’interno del solvente, determina poi anche la struttura delle piccole molecole all’interno dello stesso ambiente; per esempio: le vitamine dopo un trattamento termico si modificano all’interno di un solvente. Tutti questi aspetti del ruolo strutturale del solvente producono due effetti principali:
  1. La biodisponibilità del nutriente, perché alcuni componenti sono associati non covalentemente alle proteine, quando cambio la struttura delle proteine essi non sono più associati, e quando sono associati non sono biodisponibili;
  2. Cambiando una struttura, cambio anche il ruolo dell’acqua; e questo modifica molto la holding capacity ovvero la capacità di trattenere acqua o in generale le sue proprietà e questo per esempio: porta alla separazione dell’acqua.
• Mezzo di reazione: se non tolgo l’acqua in alcuni alimenti, gli enzimi presenti tenderanno a degradarli; invariabilmente tutti i processi di preparazione degli alimenti giocano sull’inattivazione di enzimi oppure sulla rimozione dell’acqua.

Disponibilità di acqua non significa quanta acqua c’è, ma si intende quanta acqua è presente per lo svolgimento di funzioni accessorie. Quello che ci interessa dall’aspetto della biochimica alimentare non è la concentrazione o il contenuto di acqua, ma la sua attività a_w ovvero wactivity water. a_w è definita come:

a_w = ∗ . Dove: l è il coefficiente di attività dell’acqua e x è la frazione molare di acqua nel sistema.

Poiché solo l’acqua «attiva» può evaporare, vale la relazione: = ∗ Dove: p è la pressione parziale di vapore dell’acqua nel sistema e p* è la pressione parziale di vapore dell’acqua pura alla stessa temperatura.

Ad esempio: la salamoia è una soluzione satura di cloruro di sodio; si è portati a pensare che in un sistema del genere tutta l’acqua sia legata agli ioni di sodio, in realtà no: l’acqua disponibile in una soluzione in salamoia è ancora del 75%, perché il cloruro di sodio è una soluzione satura e non lega tutta l’acqua presente. C’è però la presenza di alcuni batteri, solo pochi, perché in loro presenza è difficile la vita di tutti gli organismi: la pressione osmotica generata da questo sistema è in grado di schiacciare tutti gli organismi presenti nel sistema.

L’acqua negli alimenti è raggruppata in 4 tipi, e questo è un aspetto molto importante perché il tipo di acqua definisce la capacità di trattenere l’acqua (water holding) da parte delle macromolecole. Un altro parametro è la mobilità dell’acqua all’interno delle macromolecole: un’acqua trattenuta da una macromolecola ha una certa libertà di muoversi intorno alla macromolecola, e questo dipende dal tipo di acqua presente:

• Tipo IV: è quello che importa meno dal punto di vista delle modifiche strutturali, è l’acqua pura, quella con a_w 1.
• Tipo III: acqua libera, a_w 0.8/0.9; essa regola la crescita dei microrganismi, le attività enzimatiche, le manifestazioni di trattamento termico che prendono il nome di imbrunimento non enzimatico, anche le reazioni idrolitiche e ossidative.
• Tipo II: acqua coordinata, a_w 0.8/0.25; essa regola le attività enzimatiche, le reazioni ossidative e l’imbrunimento non enzimatico.
• Tipo I: acqua legata alle macromolecole, a_w 0.25/0, questa per esempio non congela mai ed è fondamentale per la conservazione di un alimento, ed è quella che non si riesce a togliere anche con l’essicamento, consente la compartimentalizzazione del prodotto e la sua assenza provocherebbe diversi danni, come la penetrazione eccessiva dei fenomeni di ossidazione. Questa acqua per esempio fa sì che i lipidi in un alimento non vadano incontro ad autossidazione, impedisce le reazioni di Fenton (ferro che viene ridotto o ossidato). Quindi quest’acqua non viene mai tolta, perché è molto difficile da togliere (richiede tempi elevati e temperature elevate) e porta ad un effetto negativo sul prodotto.

In un alimento ci sono tutti e 4 i livelli, in base alla quantità di acqua nel prodotto; in genere il tipo I c’è sempre. Risulta evidente che il tipo di acqua condiziona il prodotto. Buona parte delle trasformazioni riducono in gran parte l’acqua di tipo III, ovvero annientano la crescita microbica.

Le proteine

Interazione tra acqua e proteine

La proprietà che condiziona questa interazione è la solubilità della proteina stessa; una variazione di solubilità è rappresentata da molte modificazioni. Per esempio: se dal latte ottengo lo yogurt, acidificando diminuisco la solubilità della proteina, e ottengo un coagulo. Nel caso del formaggio cambio la solubilità del latte e ottengo un coagulo grazie a un agente enzimatico. Un altro esempio è il tofu: prendo degli isolati di soia, aggiungo un agente, il calcio, che insolubilizza le proteine.

La solubilità di una proteina dipende dall’ambiente in cui si trova ed in genere una proteina può cambiare la sua solubilità in funzione:

• Della forza ionica (presenza di sali), se aumento la forza ionica posso rendere insolubili delle proteine o solubilizzarne altre.
• Del pH, cambiando il pH del mezzo la proteina può cambiare la sua solubilità.
• Del ruolo dei metalli: posso selettivamente aggiungere alcuni metalli, come lo ione calcio (Ca⁺⁺) per provocare la variazione della solubilità delle proteine presenti.

Un altro aspetto importante da tenere in considerazione è il fatto che, il cambiamento della solubilità della proteina indotta da modifiche dell’ambiente può essere accompagnata o meno dalla modifica della sua struttura nativa; infatti se una proteina precipita (diventa insolubile) mantenendo la sua struttura nativa, il processo è reversibile, per cui la proteina può tornare a essere solubile se trovo le cause per cui si è insolubilizzata e le elimino; invece, se una proteina precipita per un cambiamento che può essere ambientale, e perde la sua struttura nativa, quindi assume una struttura denaturata, anche se riuscissi a riportare in soluzione la proteina denaturata precipitata, non è detto che essa svolga la stessa funzione che aveva in forma nativa.