Amminoacidi

Amminoacidi

Gli aminoacidi sono i mattoncini per costruire le proteine. Le proteine sono dei polimeri lineari di amminoacidi legati tra di loro in modo covalente.

Struttura generale

Struttura generale che descrive tutti i 20 α-amminoacidi che costituiscono le proteine:

Si chiamano α-amminoacidi perché si costruiscono intorno a un carbonio α che ha configurazione sp3 e quindi può formare 4 legami.

Intorno a questo carbonio α sono legati:

• Gruppo acido → COOH
• Gruppo amminico → NH2
• Atomo di H
• Gruppo R → A cui si lega la catena laterale.

Tutti e 20 gli amminoacidi differiscono dal sostituente R che può essere di 20 tipi diversi.

Avendo il carbonio α un’ibridizzazione sp3, a livello dimensionale possiamo descrivere un amminoacido come un tetraedro al centro del quale c’è il C e ai vertici i vari gruppi.

Codice a colori

• Blu: Azoto
• Rosso: Ossigeno
• Nero o verde: Carbonio
• Bianco: Idrogeno

Gli amminoacidi sono classificati in base alle proprietà chimico-fisiche, ovvero come gli amminoacidi si rapportano con l’acqua, del gruppo R:

Amminoacidi alifatici

Ossia sono amminoacidi apolari che hanno una catena laterale idrofobica.

• Il più semplice è la glicina (Gly o G) perché ha come catena laterale un atomo di H.
• Alanina (Ala o A) che ha come catena laterale un gruppo metilico CH 3.
• Valina (Val o V).
• Leucina (Leu o L).

Più la catena laterale è grande e ramificata più l’aminoacido è grande di dimensione e ha un effetto idrofobico molto marcato.

Amminoacidi polari

La catena laterale contiene gruppi polari che possono interagire con l’acqua, cioè formare legami con essa.

• Serina (Ser o S): il gruppo ossidrilico può formare legami H con l’acqua.
• Cisteina (Cys o C) ha un gruppo tiolico SH che è molto reattivo, si ossida facilmente. Se in una proteina ci sono 2 residui di cisteina che si trovano vicino, possono reagire e formare un ponte disolfuro che ha il ruolo di rinforzare la struttura delle proteine.
• Treonina (Thr o T).
• Metionina (Met o M): ha un atomo di zolfo che può formare legami H.

Amminoacidi aromatici

Caratterizzati dall’avere una catena laterale sotto forma di anelli aromatici.

• Fenilalanina (Phe o F): alanina, per cui è idrofobico, con un gruppo fenile.
• Tirosina (Tyr o Y): ha un gruppo ossidrilico in più alla fenilalanina che gli conferisce proprietà diverse.
• Triptofano (Trp o W) che è uno fra gli amminoacidi più grande.

Le molecole aromatiche hanno delle proprietà spettroscopiche, infatti questi possiedono un coefficiente di estinzione molare. Su questo grafico viene riportato lo spettro di assorbimento di una concentrazione 1M, 1 molare, dei 3 aminoacidi tirosina, fenilalanina e triptofano. La fenilalanina ha coefficiente di estinzione molare inferiore agli altri e un picco assorbimento poco significativo, 260 nm, a differenza della tirosina e triptofano che hanno un picco circa a 280 nm.

Questo è il motivo per cui uno dei metodi più rapidi per misurare la concentrazione delle proteine in soluzione è quello di saggiare la densità ottica, coefficiente di estinzione, a 280 nm, nanometri, della soluzione stessa perché in genere nelle proteine capita che ci sia almeno un residuo di tirosina per cui viene usata quest’ultima come una sonda all’interno della proteina. Misurando la concentrazione dell'amminoacido indirettamente misuriamo anche la concentrazione della proteina.

Amminoacidi basici

Hanno catene laterali che a pH basici sono dissociabili. Anche il gruppo amminico e carbossilico sono dissociabili.

• Istidina (His o H).
• Lisina (Lys o K): K e non la L perché si usa “L” già per la leucina.
• Arginina (Arg o R).

Amminoacidi acidi

Hanno catene laterali che a pH acidi tendono a dissociare, a essere deprotonati.

• Acido aspartico (Asp o D): il gruppo carbossilico attaccato alla catena lineare tende a dissociare a pH acidi.
• Acido glutammico (Glu o E): è più lungo rispetto all’acido aspartico perché ha un atomo di C in più nella catena laterale.
• Asparagina (Asn o N): ha un ammide in più rispetto all’acido aspartico, infatti è un ammide di esso.
• Glutammina (Gln o Q): ha un ammide in più rispetto all’acido glutammico infatti è un ammide di esso.

L’acido glutammico è un esaltatore di sapidità cioè ha un sapore particolare.

Un amminoacido a sé è la prolina perché è ciclico: la catena laterale non è libera ma si lega all’azoto formando un anello a 5 termini. La prolina è l’unico caso di formazione di un ciclo con i sostituenti del carbonio α.

Amminoacidi essenziali e non essenziali

Proprio perché gli amminoacidi sono i mattoni delle proteine, alcuni possiamo sintetizzarli da soli, altri invece non siamo in grado perché durante l’evoluzione abbiamo perso i geni che li codificano. Per cui alcuni aminoacidi vanno introdotti con le diete alimentari.

Possiamo suddividere gli:

• Amminoacidi non essenziali: ossia quelli che siamo in grado di produrre da soli.
• Amminoacidi essenziali: quelli che devono essere acquisiti dalle diete come ad esempio: istidina, isoleucina, lisina ecc..

Questa è una tabella riassuntiva in cui si vede che il codice monoletterale usato per identificato agli amminoacidi non corrispondente con la lettera iniziale dell'amminoacido.

In virtù delle loro caratteristiche, non tutti gli amminoacidi sono presenti con la stessa frequenza nelle proteine perché possono non servire, ecco cosa sono quei numeri nelle tabelle.

Non importante!

Gli amminoacidi sono 20, ma in realtà si è scoperto che sono 22.

Il ventunesimo scoperto è la selenocisteina ed è introdotto nelle proteine durante la loro sintesi: c’è un codone che identifica la selenocisteina che deriva dalla serina.

Il ventiduesimo amminoacido è stato scoperto in alcuni archeobatteri che è la pirrolisina, derivato dalla lisina.

Stereochimica degli amminoacidi

Gli amminoacidi sono molecole chirali: al centro c’è un carbonio alfa tetraedrico con 4 centri stereogenici diversi, l’unico amminoacido che non è chirale è la glicina che ha 2 gruppi H, 2 sostituenti identici.

Alcuni amminoacidi possono avere nelle catene laterali anche 2 centri chirali.

I carboni chirali presentano 2 enantiomeri: gli enantiomeri sono 2 molecole identiche per quanto riguarda i gruppi sostituenti, la cui configurazione spaziale però è diversa perché non sono sovrapponibili.

Le molecole chirali sono otticamente attive: interagiscono con la luce polarizzata ruotando l’asse di polarizzazione. I 2 enantiomeri hanno un’interazione uguale ed opposta con la luce polarizzata: un enantiomero ruota il piano della luce polarizzata verso destra mentre l’altro la ruota con lo stesso numero di gradi ma nella direzione opposta cioè verso sinistra.

• Isomeri destrogiri: Ruotano la luce polarizzata verso destra.
• Isomeri levogiri: Ruotano la luce polarizzata verso sinistra.

La rotazione ottica non informa sulla configurazione assoluta cioè su come sono distribuiti i sostituenti sul centro chirale.

Per cui Fisher ha proposto un sistema di nomenclatura per distinguere i 2 enantiomeri della stessa molecola da un punto di vista della configurazione assoluta dei centri chirali: sistema D,L che non significa destrogiro e levogiro, ma guardando solo l’ultimo centro chirale e vedere dove si posizione il gruppo OH.

• OH a destra: Configurazione D.
• OH a sinistra: Configurazione L.

Lui ha usato come molecola di riferimento la gliceraldeide.

Utilizzando un foglio bidimensionale si possono rappresentare assetti tridimensionali: legame pieno significa che il sostituente va verso l’osservatore mentre i legami tratteggiati