Biochimica I – Amminoacidi e proteine – Slides

20 tipi di amino acidi: parecchie combinazioni

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• Le proteine sono polimeri di amino acidi

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Proteine

Semplici: costituite solo da amino acidi

Apoproteina = parte proteica

Coniugate: Gruppo prostetico = parte non proteica

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H C O H₂ H N₂ R

Gruppo amminico Gruppo carbossilico Catena laterale

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Forma non ionica zwitterionica

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Gli amino acidi sono chirali

Eccezione: glicina – (R = H)

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Gruppi “R” apolari o idrofobi

(Alifatici)

Glicina Alanina Valina Prolina Leucina Metionina Isoleucina

Gruppi “R” polari o idrofili

(Non carichi)

Serina Treonina Cisteina Asparagina Glutammina

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Gruppi “R” con carica positiva

(Idrofili)

Lisina Arginina Istidina

Gruppi “R” con carica negativa

(Idrofili)

Aspartato Glutammato

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Gruppi “R” aromatici

Fenilalanina Tirosina Triptofano

Triptofano Glicina Alanina

La catena laterale (R) dei diversi amino acidi è caratterizzata da volumi di ingombro sterico molto differenti tra amino acido e amino acido

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Formazione del legame peptidico

(Reazione di condensazione)

Ser Gly Tyr Ala Leu

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Emoglobina – Struttura primaria

Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-H N₂ Lys-Ser-Ala-Val-Thr-Ala-Leu-Trp-Gly-Lys-Val-Asn-Val-Asp-Glu-Val-Gly-Gly-Glu-…..

Subunità beta - sequenza degli amino acidi – Struttura primaria

• Transtiretina, proteina trasporto nel sangue

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α-elica

Ogni gruppo – NH forma un ponte a idrogeno con un gruppo – C=O (legami intra-intra-catena)

5,4 Å = 0,54 nm

Passo = 5,4 Å

Ogni spira contiene 3,6 amino acidi

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Una α-elica è un cilindro compatto le cui pareti sono fatte dalla catena polipeptidica avvolta a spirale. I gruppi “R” (catene laterali) stanno all’esterno del cilindro e, a seconda del tipo di catena, conferiscono particolari proprietà alla superficie

α-elica

Una α-elica è un cilindro compatto le cui pareti sono fatte dalla catena polipeptidica avvolta a spirale. I gruppi “R” (catene laterali) stanno all’esterno del cilindro e, a seconda del tipo di catena, conferiscono particolari proprietà alla superficie

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Pas