Concetti Chiave
- I modelli chiave-serratura e adattamento autoindotto descrivono l'interazione enzima-substrato, con il primo basato su una forma rigida e complementare e il secondo su un adattamento successivo.
- Il modello chiave-serratura di Fischer richiede che la forma del substrato e del sito attivo siano complementari prima dell'interazione, simile a una chiave e serratura.
- Koshland ha proposto il modello dell'adattamento autoindotto, dove il sito attivo dell'enzima cambia forma per adattarsi al substrato solo dopo l'interazione.
- La cinetica enzimatica studia la velocità delle reazioni catalizzate dagli enzimi, osservando come varia con la concentrazione del substrato.
- La velocità di reazione enzimatica aumenta con la concentrazione del substrato fino a saturazione, oltre la quale la velocità resta costante.
I modelli per l’interazione enzima-substrato
Affinché il substrato possa legarsi all’enzima è necessario che abbia una forma tale da potersi adattare al sito attivo. Per spiegare l’interazione fra l’enzima e il substrato sono stati proposti due modelli: il modello chiave-serratura e il modello dell’adattamento autoindotto.
Secondo il modello chiave-serratura, proposto nel 1894 dal chimico tedesco Hermann Emil Fischer (1852-1919), la forma tridimensionale del substrato deve corrispondere esattamente alla forma del sito attivo, ossia deve essere a essa complementare, proprio come una chiave con la sua serratura E3. Secondo questo modello la complementarità fra enzima e substrato deve esistere prima ancora che l’interazione fra le due molecole avvenga e la forma del sito attivo deve essere rigida.
Questo modello è stato superato da quello dell’adattamento autoindotto, proposto nel 1958 dal biochimico statunitense Daniel Koshland (1920-2007). In questo modello il sito attivo dell’enzima cambia forma solo dopo aver interagito con il substrato e diventa a esso complementare EU. Il sito attivo ha pertanto una forma diversa prima e dopo il legame con il substrato.
La cinetica enzimatica
Per comprendere il funzionamento degli enzimi è utile esaminare gli aspetti cinetici del processo catalitico. La cinetica enzimatica si occupa dello studio della velocità delle reazioni catalizzate dagli enzimi. Ricordiamo che la velocità di reazione è la variazione della concentrazione dei reagenti o dei prodotti nel tempo. Se si considera la velocità di una reazione catalizzata da enzimi, si può osservare che essa aumenta all’aumentare della concentrazione del substrato , ma al di sopra di determinate concentrazioni di substrato essa rimane costante e raggiunge il suo valore massimo Q. Questo comportamento caratteristico degli enzimi è dovuto alla formazione del complesso enzima-substrato. L’enzima è presente in concentrazione costante; se il substrato si trova in eccesso, l’enzima sarà saturato e non potrà legare altre molecole di substrato.
Il valore massimo della velocità di una reazione catalizzata da enzimi si ottiene quando l’enzima è saturato.
Domande da interrogazione
- Quali sono i modelli proposti per spiegare l'interazione enzima-substrato?
- Come si comporta la velocità di una reazione catalizzata da enzimi in relazione alla concentrazione del substrato?
- Cosa accade quando l'enzima è saturato?
Sono stati proposti due modelli: il modello chiave-serratura di Hermann Emil Fischer e il modello dell'adattamento autoindotto di Daniel Koshland.
La velocità aumenta con l'aumentare della concentrazione del substrato, ma oltre una certa concentrazione, rimane costante e raggiunge il suo valore massimo.
Quando l'enzima è saturato, non può legare altre molecole di substrato e la velocità della reazione raggiunge il suo valore massimo.
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