Concetti Chiave
- La LDH è un enzima cruciale nel metabolismo anaerobico del muscolo, convertendo il piruvato in lattato per garantire la produzione di ATP.
- Esistono diversi isoenzimi di LDH nel corpo umano, formati da combinazioni di monomeri di tipo H e M, ognuno con caratteristiche uniche.
- L'analisi elettroforetica degli isoenzimi di LDH, sebbene potenzialmente utile per diagnosticare danni cardiaci o epatici, non è praticabile in situazioni di emergenza a causa dei tempi richiesti.
- La GGT è un marcatore epatico altamente sensibile, la cui elevazione può persistere a lungo in caso di epatite alcolica o assunzione di farmaci.
- L'ALP è meno specifico rispetto alla GGT, essendo presente anche nell'osso, con valori di riferimento variabili tra bambini e adulti a causa della crescita ossea.
Indice
Funzione della LDH nel muscolo
La LDH (lattico-deidrogenasi) è fisiologicamente un enzima che entra in gioco quando il muscolo è in anaerobiosi, il quale per fornire energia ha bisogno di attuare la glicolisi. Per ottenere ATP il muscolo necessita di NAD ossidato, quindi attiva la lattico-deidrogenasi che trasforma il piruvato in lattato ed il NAD ridotto in NAD ossidato potendo poi entrare nella glicolisi. In laboratorio per misurare lattico-deidrogenasi si aggiunge al medio di reazione il piruvato e NAD ridotto, la lattico-deidrogenasi presente nel campione biologico trasformerà il piruvato in lattato e il NAD ridotto in NAD ossidato.
Importanza clinica della LDH
LDH è importante perché prima di tutto è un enzima epatico molto rappresentato inoltre quando si verifica un problema di semi permeabilità della membrana epatocitaria sicuramente LDH viene rilasciato. LDH è un isoenzima e nel corpo umano esiste sottoforma di tetramero costituito da monomeri di tipo H (heart) e di tipo M (muscle). Queste due catene si combinano in modo variabile a formare cinque isoenzimi. L’isoenzima 1 è formato solo da catene H l’isoenzima 5 è formato solo da catene M gli isoenzimi 2, 3, e 4 sono formati da combinazioni variabili di queste catene. I monomeri H ed M vengono trascritti da geni presenti su cromosomi diversi, uno sul cromosoma 1, uno sul cromosoma 11. Hanno caratteristiche isoelettriche ed elettroforetiche completamente diverse.
Limitazioni dell'analisi elettroforetica
Se si potesse fare in urgenza ed emergenza l’esame elettroforetico degli isoenzimi di LDH si avrebbe un marcatore specifico per il danno cardiaco, infatti, l’isoenzima 1 aumenta enormemente nell’infarto del miocardio, inoltre, l’isoenzima 5 aumenta enormemente nel danno epatico. Tuttavia, quest’analisi richiede alcune ore e non è quindi fattibile nella pratica clinica. Pur avendo un marcatore che ipoteticamente potrebbe essere un marcatore specifico di fatto quello che si misura in laboratorio è un’attività enzimatica che è comune a tutti gli isoenzimi sia quello di origine cardiaca che quello di origine epatica ottenendo una misura che non è specifica per nessun organo.
Caratteristiche e ruolo della GGT
La GGT (leggasi gamma-gi-ti) è un enzima di membrana con emivita di 7-10 giorni ma aumenta molto nell’epatite alcolica perché possiede una ridotta “clearance”, quindi, è un marcatore che resta elevato per molti giorni anche nell'alcolista che smette di bere. Il suo aumento può essere indotto dall’assunzione di farmaci (antipiretici o barbiturici) dall’assunzione di alcol, fumo oppure dalla colestasi. È presente unicamente nel fegato quindi, solitamente, si accompagna alla determinazione della fosfatasi alcalina necessaria per poter fare una diagnosi di colestasi.
Confronto tra GGT e ALP
ALP è ancora meno specifico di GGT perché molto rappresentato a livello osseo, gli intervalli di riferimento nel bambino sono molto superiori rispetto a quelli di un adulto poiché durante l’accrescimento si osserva la fosfatasi alcalina di derivazione ossea piuttosto che di derivazione epatica. Per tale ragione molto spesso questi due marcatori vengono richiesti contemporaneamente.
Domande da interrogazione
- Qual è il ruolo della LDH nel muscolo durante l'anaerobiosi?
- Perché la LDH è considerata un importante marcatore clinico?
- Quali sono le limitazioni dell'analisi elettroforetica degli isoenzimi di LDH?
- In che modo la GGT si differenzia dalla fosfatasi alcalina (ALP) nel contesto clinico?
La LDH è un enzima che si attiva quando il muscolo è in anaerobiosi, trasformando il piruvato in lattato e il NAD ridotto in NAD ossidato, permettendo così l'ingresso nella glicolisi per la produzione di ATP.
La LDH è un enzima epatico che viene rilasciato in caso di problemi di semi permeabilità della membrana epatocitaria e presenta diversi isoenzimi, i cui livelli possono indicare danni specifici agli organi, come il cuore e il fegato.
Sebbene l'analisi elettroforetica possa fornire un marcatore specifico per il danno cardiaco e epatico, richiede tempo e non è praticabile in situazioni di emergenza, risultando in una misura non specifica per nessun organo.
La GGT è un marcatore specifico per il fegato e aumenta in condizioni come l'epatite alcolica, mentre l'ALP è meno specifica e può derivare anche da tessuti ossei, rendendo spesso necessaria la valutazione congiunta di entrambi i marcatori.
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