Concetti Chiave
- La lattico-deidrogenasi (LDH) è un enzima che facilita la trasformazione del piruvato in lattato durante la glicolisi anaerobica, essenziale per il metabolismo energetico muscolare.
- LDH è un isoenzima tetramerico composto da monomeri di tipo H e M, formando cinque varianti che rispondono diversamente ai danni cardiaci ed epatici.
- Nonostante la potenziale specificità dei suoi isoenzimi, la misurazione dell'attività enzimatica di LDH nei laboratori non distingue l'origine organica del danno.
- La gamma-glutamiltransferasi (GGT) è un enzima di membrana, il cui aumento è indicativo di epatite alcolica e viene utilizzato insieme alla fosfatasi alcalina per diagnosticare la colestasi.
- L'ALP, meno specifica della GGT, è influenzata dalla crescita ossea, con livelli significativamente più alti nei bambini rispetto agli adulti.
La LDH (lattico-deidrogenasi) è fisiologicamente un enzima che entra in gioco quando il muscolo è in anaerobiosi, il quale per fornire energia ha bisogno di attuare la glicolisi. Per ottenere ATP il muscolo necessita di NAD ossidato, quindi attiva la lattico-deidrogenasi che trasforma il piruvato in lattato ed il NAD ridotto in NAD ossidato potendo poi entrare nella glicolisi. In laboratorio per misurare lattico-deidrogenasi si aggiunge al medio di reazione il piruvato e NAD ridotto, la lattico-deidrogenasi presente nel campione biologico trasformerà il piruvato in lattato e il NAD ridotto in NAD ossidato. LDH è importante perché prima di tutto è un enzima epatico molto rappresentato inoltre quando si verifica un problema di semi permeabilità della membrana epatocitaria sicuramente LDH viene rilasciato. LDH è un isoenzima e nel corpo umano esiste sottoforma di tetramero costituito da monomeri di tipo H (heart) e di tipo M (muscle). Queste due catene si combinano in modo variabile a formare cinque isoenzimi. L’isoenzima 1 è formato solo da catene H l’isoenzima 5 è formato solo da catene M gli isoenzimi 2, 3, e 4 sono formati da combinazioni variabili di queste catene. I monomeri H ed M vengono trascritti da geni presenti su cromosomi diversi, uno sul cromosoma 1, uno sul cromosoma 11. Hanno caratteristiche isoelettriche ed elettroforetiche completamente diverse. Se si potesse fare in urgenza ed emergenza l’esame elettroforetico degli isoenzimi di LDH si avrebbe un marcatore specifico per il danno cardiaco, infatti, l’isoenzima 1 aumenta enormemente nell’infarto del miocardio, inoltre, l’isoenzima 5 aumenta enormemente nel danno epatico. Tuttavia, quest’analisi richiede alcune ore e non è quindi fattibile nella pratica clinica. Pur avendo un marcatore che ipoteticamente potrebbe essere un marcatore specifico di fatto quello che si misura in laboratorio è un’attività enzimatica che è comune a tutti gli isoenzimi sia quello di origine cardiaca che quello di origine epatica ottenendo una misura che non è specifica per nessun organo.
La GGT (leggasi gamma-gi-ti) è un enzima di membrana con emivita di 7-10 giorni ma aumenta molto nell’epatite alcolica perché possiede una ridotta “clearance”, quindi, è un marcatore che resta elevato per molti giorni anche nell'alcolista che smette di bere. Il suo aumento può essere indotto dall’assunzione di farmaci (antipiretici o barbiturici) dall’assunzione di alcol, fumo oppure dalla colestasi. È presente unicamente nel fegato quindi, solitamente, si accompagna alla determinazione della fosfatasi alcalina necessaria per poter fare una diagnosi di colestasi. ALP è ancora meno specifico di GGT perché molto rappresentato a livello osseo, gli intervalli di riferimento nel bambino sono molto superiori rispetto a quelli di un adulto poiché durante l’accrescimento si osserva la fosfatasi alcalina di derivazione ossea piuttosto che di derivazione epatica. Per tale ragione molto spesso questi due marcatori vengono richiesti contemporaneamente.
Domande da interrogazione
- Qual è il ruolo della lattico-deidrogenasi (LDH) nel metabolismo muscolare?
- Come si differenziano gli isoenzimi della LDH nel corpo umano?
- Perché l'analisi elettroforetica degli isoenzimi di LDH non è praticabile nella clinica?
- Qual è la differenza tra GGT e ALP come marcatori epatici?
La LDH è un enzima che interviene quando il muscolo è in anaerobiosi, facilitando la trasformazione del piruvato in lattato e del NAD ridotto in NAD ossidato, permettendo così la continuazione della glicolisi per la produzione di ATP.
Gli isoenzimi della LDH sono tetrameri costituiti da monomeri di tipo H (heart) e M (muscle), formando cinque isoenzimi con combinazioni variabili. L'isoenzima 1 è composto solo da catene H, mentre l'isoenzima 5 solo da catene M, con gli isoenzimi 2, 3 e 4 formati da combinazioni di queste catene.
L'analisi elettroforetica degli isoenzimi di LDH richiede diverse ore per essere completata, rendendola non fattibile in situazioni di urgenza ed emergenza clinica, nonostante possa fornire un marcatore specifico per danni cardiaci o epatici.
La GGT è un enzima di membrana con emivita di 7-10 giorni, specifico per il fegato e aumenta nell'epatite alcolica. L'ALP è meno specifico perché presente anche a livello osseo, con valori di riferimento più alti nei bambini a causa della crescita ossea.
Accedi a tutti gli appunti
Tutor AI: studia meglio e in meno tempo
