Inibizione reversibile

Inibizione reversibile

L’inibitore si lega con un legame debole e può quindi essere staccato dall'enzima. Questa inibizione può essere di tre tipi:
- competitiva
un inibitore competitivo si lega allo stesso sito del substrato:
l'enzima può legare sia substrato che inibitore, quando si lega a quest’ultimo non si formano i prodotti, è come se noi mettendo l'inibitore sottraessimo molecole di enzima funzionante; c'è quindi una competizione che funziona sui grandi numeri dell'inibitore (per essere efficiente deve inibire un numero consistente di enzimi). È un inibizione che non agisce sulla Vmax, ma sulla Km, aumenta la Km di un substrato per un enzima, diminuisce cioè l'affinità del substrato per l’enzima
- non competitiva
un inibitore non competitivo si lega ad un sito diverso da quello del substrato: non avendo influenza sul sito attivo, esso non modifica la Km; induce però una modifica conformazionale nell’enzima che fa diminuire la velocità di formazione del prodotto. Non ho modifiche di Km, ma non raggiungo la Vmax.
- incompetitiva: Un enzima viene inibito dal proprio prodotto; se si ha una via metabolica che porta da un precursore a un prodotto finito, con in mezzo molte reazioni e molti enzimi, è generalmente il prodotto finale della via metabolica a inibire uno dei primi enzimi della via (che non sono quindi inibiti dal loro prodotto diretto, ma dal prodotto delle reazioni successive della loro via metabolica)