Effetto Bohr

Effetto Bohr

In conformazione deossi ci sono due residui, His C terminale in β e N terminale in α con un arrangiamento strutturale per cui si trovano a contrapporsi con altri amminoacidi che permettono la formazione di coppie ioniche; questo fa si che in questo microambiente il loro pKa sia più elevato del normale, dato che il protone,
bloccato nella coppia ionica, ha minore tendenza a liberarsi perchè è funzionale alla stabilizzazione della coppia ionica, e questi residui a pH 7 sono dunque protonati. Quando la deossi emoglobina però si lega all'O, a causa dell’alterazione conformazionale che causa le rotazioni e gli spostamenti di cui sopra, queste coppie si rompono: a questo punto gli amminoacidi prima occupati nelle coppie ioniche non lo sono più, e riacquistano la loro acidità normale dato che i loro protoni non sono più funzionali alle coppie ioniche, protoni che quindi vengono liberati. È stato calcolato sperimentalmente che in condizioni fisiologiche l'emoglobina rilascia 0.6 protoni per molecola di ossigeno legata. Un aumento di pH, spostando l’equilibrio verso la forma deprotonata, porta quindi l'emoglobina a legare più ossigeno; viceversa, un abbassamento di pH, spostando l’equilibrio verso la forma protonata, favorisce la formazione delle coppie ioniche, e di conseguenza favorisce la forma deossi dell'emoglobina.