Alfa elica

La struttura secondaria è la disposizione regolare nello spazio della catena polipeptidica per mezzo di interazioni idrogeno fra i gruppi N-H e C=O appartenenti al legame peptidico di amminoacidi che sono vicini nella struttura primaria. Ne sono un esempio la struttura a: α elica: tutti gli N-H e i C=O dei legami peptidici sono legati con legami idrogeno, in particolare ogni C=O interagisce con l'N-H che è distante 3 residui e viceversa. Il passo dell’elica è quindi dato da 4 residui. Non concorrono alla stabilità di questa struttura le catene laterali. In sintesi la struttura ad α elica è stabilizzata da legami idrogeno intramolecolari e paralleli all'ipotetico asse dell'elica. Le catene laterali sporgono verso l'esterno della struttura e sono a contatto col solvente, per questo non tutti gli aminoacidi hanno la stessa tendenza a trovarsi in un α elica; ciò dipende dall’idrofilicità della catena R: è facile siano presenti in una struttura di questo tipo catene R polari di grandi dimensioni, come quella del triptofano. N.B.: quando la prolina contrae legame peptidico, perde il suo unico idrogeno; la prolina dunque interrompe la catena dato che non ha un H per instaurare un altro legame ad idrogeno intramolecolare.
Le strutture secondarie di una proteina si possono dar vita a strutture supersecondarie o domini, ripiegandosi autonomamente per assumere strutture ordinate. I domini possono essere presenti anche in strutture terziarie e quaternarie.