Collagene: sintesi, secrezione e organizzazione extracellulare

Tipologie e struttura del collagene

Nel corso degli anni sono state individuate 28 diverse tipologie di collagene. Caratteristica comune delle molecole di collagene è di essere formate da 3 catene polipeptidiche, dette catene alfa, ognuna delle quali contiene almeno una regione risultante dalla ripetizione di sequenze in cui la glicina è presente ogni 3 aminoacidi. In alcuni collageni le 3 catene sono identiche, mentre in altri no. Le regioni con sequenza Gly-X-Y interagiscono formando una tripla elica sinistrorsa. La presenza della glicina è necessaria per la formazione dell’elica perché, essendo l’aminoacido meno voluminoso, permette un avvolgimento stretto dell’elica. In X è spesso presente la prolina e la 4-idrossiprolina in Y; quest’ultimo aminoacido è particolarmente importante perché stabilizza l’elica.

Sintesi del collagene

Sintesi e trasformazione del collagene

La biosintesi del collagene inizia con la sintesi delle catene alfa e con il loro assemblaggio nel procollagene, che ha un dominio centrale in conformazione a tripla elica e due regioni globulari alle estremità.

Dopo la secrezione nello spazio

extracellulare, il procollagene è trasformato in tropocollagene attraverso l’eliminazione delle estremità globulari. Infine le molecole di collagene si aggregano spontaneamente in fibrille che vengono stabilizzate da legami covalenti, chiamati legami crociati. Una caratteristica peculiare della biosintesi dei collageni è la presenza di numerose modificazioni post- traduzionali a cui vanno incontro le molecole. Una modificazione comune a tutti i collageni è l’idrossilazione della prolina.