Proteine – Spiegazione

Proteine

Quando si parla di proteine, ci si riferisce a biomolecole dotate di una struttura formata da catene polipeptidiche; queste ultime, a loro volta, sono costituite da amminoacidi.
Ne esistono di 20 tipologie differenti, che possono combinarsi in molteplici modi al fine di creare proteine diverse per struttura, funzioni, dimensioni e presenza negli esseri viventi (in alcuni sono più “concentrati”, in altri sono presenti in minor quantità).

Tra queste 20 tipologie ci sono altri 4 sottogruppi di amminoacidi, con caratteristiche peculiari:

- amminoacidi carichi (5), dotati di carica elettrica e solubili in acqua;

- amminoacidi polari (5), simili a quelli carichi, solo senza carica elettrica

- amminoacidi speciali, hanno caratteristiche molto particolari che li rendono diversi dagli altri. Sono 3: glicina (dalla struttura molto piccola, che gli permette di infiltrarsi ovunque), cisteina (che possiede un gruppo solforidico, con un legame tra zolfo e idrogeno, il quale conferisce determinate proprietà chimiche alle proteine) e prolina.

- amminoacidi idrofobici (7), che non sono solubili in acqua.

Struttura

Generalmente, tutti gli amminoacidi presentano la stessa struttura. Essa è costituita al centro da un atomo di carbonio-α (che svolge la funzione di stereocentro), a cui sono legati un atomo di idrogeno (in alto), un gruppo carbossilico (a destra), un gruppo amminico (a sinistra) e un gruppo R (detto anche catena lineare).
Quest'ultimo è proprio di ogni amminoacido, a seconda della polarità, della dimensione e della capacità di formare alcuni legami, e conferisce determinate proprietà chimiche.

Questa struttura, però, non vale per l'amminoacido della glicina, che al posto del gruppo R presenta un altro atomo di idrogeno; nel caso della prolina, invece, la catena lineare è legata all'atomo di azoto conferendole così una mobilità limitata rispetto allo stereocentro.
Struttura primaria, secondaria e terziaria delle proteine
Quando si instaura un legame, detto legame peptidico, tra l'atomo di azoto del gruppo amminico e l'atomo di carbonio di quello carbossilico, grazie alla reazione di condensazione, si formano i dipeptidi; quando invece più amminoacidi contribuiscono a questo processo si parla di polipeptidi.
Le strutture che si vengono a formare sono relativamente solide, grazie alla stabilità dei legami covalenti, e lineari: si parla così di strutture primarie, che daranno origine ad altre, più complesse.
Grazie alle infinite combinazioni, se ne possono trovare di molteplici tipologie; inoltre, qualora se ne alterasse la composizione e di conseguenza la struttura, le proteine perderebbero le loro funzionalità specifiche.

Quando invece le strutture primarie si ripiegano su se stesse, danno origine a quelle secondarie. Possono essere di 2 tipologie:

- α-elica, con una struttura a nastro, molto rigida. Si vengono a formare legami tra atomi di azoto e carbonio delle stesse molecole, che non possono distare più di 4 posizioni;

- foglietto-β, con una struttura meno rigida e più appiattita. Si formano legami a idrogeno tra gli atomi di azoto e di carbonio appartenenti sia alla stessa molecola che a molecole diverse.

La struttura terziaria di una proteina si può formare, invece, sia per condensazione di più strutture secondarie che per interazione delle molecole con l'ambiente esterno (formazione di legami ionici e covalenti).
Gli amminoacidi, in questo caso, non sono disposti in un ordine casuale, in accordo con la natura delle molecole, con quelle idrofobiche all'interno e quelle idrofiliche all'esterno.
In base a ciò, esistono due tipologie di proteine:

- fibrose, con struttura allungata, spesso il risultato della sovrapposizione di più
α-eliche. Ne sono esempi la cheratina (presente nelle unghie e nei capelli) e il collagene (presente nella maggior parte della composizione degli organismi animali);

- globulari, con strutture più compatte e sferiche. Ne sono un esempio la mioglobina (che lega l'ossigeno nei muscoli) e gli enzimi (che velocizzano i processi dell'organismo, come la digestione).

A volte, per alcune proteine, è presente anche la struttura quaternaria: è il caso degli anticorpi e dell'emoglobina.

Fenomeno della denaturazione
Il fenomeno della denaturazione comporta un'alterazione della struttura di una proteina, con la conseguente perdita delle funzionalità: tutto ciò può essere dovuto a una variazione di temperatura, di pH o dalla venuta a contatto con determinate sostanze.