Struttura, funzione e diversità genetica della miosina nel corpo umano

Struttura della miosina

La miosina, che forma i filamenti spessi, è una proteina a forma di bastoncello con due teste formata da 6 subunità: 2 catene pesanti (la stragrande maggioranza della proteina) e 4 leggere. Le due subunità pesanti nella regione C terminale

sono organizzate con delle struttura ad α elica che si dispongono in un superavvolgimento sinistrorso (coiled coil)

formando la coda fibrosa; nella regione N terminale invece formano due domini globulari, dove è presente l’attività ATPasica, a formare le teste, i veri e propri motori della contrazione muscolare.

Funzione e interazione della miosina

Esistono due punti di snodo, siti particolarmente sensibili all'azione di proteasi: uno è sito di attacco della papaina, l’altro della tripsina I. Un filamento spesso si può considerare costituito da alcune centinaia di molecole di miosina che si dispongono in modo da interagire tra di loro con le code fibrose , con i domini globulari all’esterno in una disposizione sfalsata e regolare da entrambe le estremità della struttura.

Diversità genetica della miosina

Il genoma umano può codificare per oltre 40 tipi di miosine. Questo può dipendere dall'asimmetria dei filamenti, che hanno una testa e una coda. Quello che si è qui descritto è lo stato stazionario, a concentrazione critica, in cui la velocità complessiva dell'aggiunta di actina e della depolimerizzazione dall'altra parte risulta essere uguale.