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Fattori di trascrizione e conformazione proteica


Fattori di trascrizione


I fattori di trascrizione sono indispensabili affinché l’RNA polimerasi «si sieda» su un gene e lo cominci a trascrivere in mRNA. I fattori di trascrizione sono in grado di riconoscere la sequenza nucleotidica, nonché la sequenza di basi azotate, attraverso quelle finestre che sono il solco maggiore e il solco minore del DNA. Le interazioni con queste due finestre tra DNA e proteine non coinvolgono l’intera proteina ma solo dei domini (porzioni della proteina) che prendono il nome di DNA binding domains (legami di dominio del DNA), che sono delle vere e proprie protrusioni che caratterizzano il fattore di trascrizione. Queste protrusioni riescono ad inserirsi in maniera perfetta all’interno del solco maggiore; le catene laterali degli amminoacidi che compongono questa struttura, invece, prenderanno contatto con le basi azotate formando legami a idrogeno. Anche in questo caso, in seguito a una mutazione o ad altri fattori secondari, il fattore di trascrizione perde la sua funzione e non è più in grado di interagire attraverso il solco maggiore con le basi azotate.


Conformazione proteica

Le proteine assumono nello spazio una determinata conformazione, la quale è determinata dalla sua sequenza amminoacidica, cioè dall’insieme degli amminoacidi legati gli uni agli altri tramite un legame covalente chiamato legame carbo-amminico o legame peptidico. In generale, in ciascuna proteina si possono riconoscere determinati livelli di struttura:
• Struttura primaria: è la sequenza amminoacidica della proteina, cioè l’insieme degli amminoacidi legati gli uni agli altri tramite un legame covalente. Ciascun legame covalente che si viene a formare viene sintetizzato in seguito ad una reazione di condensazione, che comporta sempre l’eliminazione di una molecola di H2O: in questo caso si interfacciano il gruppo carbossilico di un amminoacido (–COOH) e il gruppo amminico dell’amminoacido successivo (–NH2). Dunque, la sequenza degli amminoacidi determina la struttura primaria.
• Struttura secondaria: questa struttura comincia a ripiegarsi su se stessa, tramite interazioni che non sono più legami covalenti (legami forti), ma legami deboli (legami a idrogeno o forze di Van Der Waals). Si hanno due livelli di ripiegamento: α-elica e foglietto β-pieghettato.
• α elica: la catena polipeptidica è avvolta a formare una spirale destrogira;
• foglietto β pieghettato: si forma a partire da due o più catene polipeptidiche distese che si affiancano l’una all’altra. Il foglietto è tenuto insieme da legami a idrogeno tra i gruppi N–H di una catena e i gruppi C=O dell’altra.
• Struttura terziaria: costituita dall’insieme dei ripiegamenti α e β di una proteina; la struttura terziaria produce una macromolecola con una precisa forma tridimensionale, determinata dalle interazioni tra i gruppi –R degli amminoacidi che costituiscono la catena polipeptidica.
• Struttura quaternaria: molte proteine funzionali contengono due o più catene polipeptidiche, chiamate subunità, ciascuna ripiegata nella sua specifica struttura terziaria. La struttura quaternaria di una proteina è il risultato del modo in cui queste subunità si legano insieme e interagiscono tra loro (es. l’emoglobina, costituita da quattro subunità).
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