pexolo di pexolo
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Struttura di canali ligando-attivati


Dopo il recettore dell’ACh, altri recettori ionotropici sono stati clonati. Sulla base dei profili strutturali questi recettori possono essere distinti in tre classi. La classe I include il recettore per l’ACh, i recettori anionici attivati dalla glicina e dall’acido γ-aminobutirrico (GABA), e i canali cationici attivati dalla 5 idrossitriptamina (serotonina, 5-HT). Tutti questi recettori sono formati da cinque subunità proteiche, ciascuno avente quattro segmenti fortemente idrofobici, e quindi probabilmente inseriti nella membrana plasmatica. Il recettore ionotropico per il glutammato, appartenente alla classe II, differisce dai canali appartenenti alla classe I per la sua peculiare topologia transmembrana, pur avendo un profilo di idropaticità molto simile. Come per il recettore per l’ACh, ogni subunità che concorre alla formazione del canale è composta da quattro segmenti transmembrana (M1-M4). Recentemente si e’però osservato che il segmento M2 non attraversa la membrana nella sua interezza, ma riemerge subito dopo dallo stesso lato citoplasmatico a formare un’ansa. Questa topologia comporta che l’amino-terminale si trova sul versante extracellulare, mentre il carbossi-terminale si trova sul versante intracellulare. Per il legame del glutammato troviamo un esteso dominio extracellulare formato dall’ansa tra M3-M4 (dominio S2) e dal dominio amino terminale (dominio S1). Abbiamo infine la classe III, a cui appartengono i recettori per l’ATP. Questi recettori sono costituiti da tre subunità, ciascuna con una topologia transmembrana formata da due segmenti α-elica (come indicato dal profilo idropatico che mostra solo due segmenti altamente idrofobici), e con amino e carbossi terminali intracellulari. Molto conservato è un segmento dell’ansa extracellulare tra i due segmenti transmembrana che costituisce il dominio di interazione con l’ATP. In questo dominio sono pure presenti notevoli punti disolfuro che servono a stabilizzare la struttura tridimensionale.
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